Studium funkce rodiny hybridních prolinem bohatých proteinů
Study of the function of the hybrid proline-rich protein family
dissertation thesis (DEFENDED)
![Document thumbnail](/bitstream/handle/20.500.11956/93747/thumbnail.png?sequence=8&isAllowed=y)
View/ Open
Permanent link
http://hdl.handle.net/20.500.11956/93747Identifiers
Study Information System: 77105
Collections
- Kvalifikační práce [19574]
Author
Advisor
Referee
Vágner, Martin
Havel, Ladislav
Faculty / Institute
Faculty of Science
Discipline
-
Department
Department of Experimental Plant Biology
Date of defense
18. 9. 2009
Publisher
Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakultaLanguage
Czech
Grade
Pass
Lenka Dvořríková SrnNurÍoIsmreÓ.ú pnÁcB 4. ZAVERY Předkem HyPRPs byl dejmě protein z rodiny LTPs, ktenýzískalďouhou N-tenrriná|níprolinem bohatoudoménu.Vzrik HyPRPs mohl bý jednou z událostísměřujícíchk vývoji semennýchrostlin. Pro tvorbu funkčníterciárnístrrrktury8 CM doményHyPRPs neníďejmě důležitajejí konkrétrísekvence, ale pouze zachověni charakteristického uspořádráníosmi rysteinoých zbytk{ kteréjsou důležitépro její utvríření a stabilizaci. HyPRPs s dlouhými N.terminá|nÍmi prolinem bohatými doménami (nawámy,,C.ýpe.,)jsou pravděpodobněýlogeneticky původní,zatímco HyPRPs s aýpiclcými N-terminálními doménami(velrni krátké,glycinem bohaté)se vyvinuly ňejmě relativně recentrě a neávisle u jednotliých 13sJlinnÝchdrutrůzkrácením,ztrátoupopř. přestavbamipůvodníchdelších p*.tlinembohaýchdomén. Glycinem bohatédoményHyPRPs by mohly vzrikat inverzí v kódující sekvenci prolinem bohafých domén.Tentp mechanismus by se mohl uplatňovatobecněv evoluci strrrkturrríchproteinůbuněčnéstěny. N-terminálnídomény',C.t5y'pe..HyPRPs zustaly u krýosemennýchrostlin poměmě dobře konzervované(dlouhé a hydrofobni), zatímco ostahrí HyPRPs se rychle vyvíjely. U nahosemennýchrostlin všakdošlok hlavní diversifikaci naopak v rámci skupiny ',C-Bpe... Koexistence konzervovanýcha rychle se vyvíjecíHyPRPs by tak mohla být evoluční...
Lenka Dvořáková SUI'^,ÍARYoF TřE PH.D. TFDSIS 4. CONCLUSIONS Ancestral HyPRP evolved probably from a lipid transfer protein (LTP) relative that had acquired a sequence encoding a long proline-rich N-terminal domain. The origin of HyPRPs may be one of the evolutionary innovationsof seedplants. Specific sequence is not probably important for formation of the functional 8 CM domain of HyPRPs with exception of eight conserved cysteine residues.which stabilize the tertiary structureof the domain. HyPRPs with long proline-rich N-terminal domains are relatively well-conserved and probably evolutionary more original. Proteins with aýpical N-terminal domains (very short. glycine-rich) evolved apparently relatively recently and independentlyin differentplant speciespossibly by means of shortening, loss or re€uTangements of the ancestral longer proline-rich domains. Glycine-rich domains could originate from proline-rich ones by way of inversion in the coding sequence.This mechanismcould have greatimpact in evolution of cell wall proteins in general, becausethey are often rich eitherin prolineor glycine. N-terminal domains of angiosperm C-type HyPRPs remained relatively well conserved (long and hydrophobic), while the rest of angiosperm HyPRPs has been undergoing rapid and continuous diversification. However, in the...