Studium funkce rodiny hybridních prolinem bohatých proteinů
Study of the function of the hybrid proline-rich protein family
dizertační práce (OBHÁJENO)
Zobrazit/ otevřít
Trvalý odkaz
http://hdl.handle.net/20.500.11956/93747Identifikátory
SIS: 77105
Kolekce
- Kvalifikační práce [19598]
Autor
Vedoucí práce
Oponent práce
Vágner, Martin
Havel, Ladislav
Fakulta / součást
Přírodovědecká fakulta
Obor
-
Katedra / ústav / klinika
Katedra experimentální biologie rostlin
Datum obhajoby
18. 9. 2009
Nakladatel
Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakultaJazyk
Čeština
Známka
Prospěl/a
Lenka Dvořríková SrnNurÍoIsmreÓ.ú pnÁcB 4. ZAVERY Předkem HyPRPs byl dejmě protein z rodiny LTPs, ktenýzískalďouhou N-tenrriná|níprolinem bohatoudoménu.Vzrik HyPRPs mohl bý jednou z událostísměřujícíchk vývoji semennýchrostlin. Pro tvorbu funkčníterciárnístrrrktury8 CM doményHyPRPs neníďejmě důležitajejí konkrétrísekvence, ale pouze zachověni charakteristického uspořádráníosmi rysteinoých zbytk{ kteréjsou důležitépro její utvríření a stabilizaci. HyPRPs s dlouhými N.terminá|nÍmi prolinem bohatými doménami (nawámy,,C.ýpe.,)jsou pravděpodobněýlogeneticky původní,zatímco HyPRPs s aýpiclcými N-terminálními doménami(velrni krátké,glycinem bohaté)se vyvinuly ňejmě relativně recentrě a neávisle u jednotliých 13sJlinnÝchdrutrůzkrácením,ztrátoupopř. přestavbamipůvodníchdelších p*.tlinembohaýchdomén. Glycinem bohatédoményHyPRPs by mohly vzrikat inverzí v kódující sekvenci prolinem bohafých domén.Tentp mechanismus by se mohl uplatňovatobecněv evoluci strrrkturrríchproteinůbuněčnéstěny. N-terminálnídomény',C.t5y'pe..HyPRPs zustaly u krýosemennýchrostlin poměmě dobře konzervované(dlouhé a hydrofobni), zatímco ostahrí HyPRPs se rychle vyvíjely. U nahosemennýchrostlin všakdošlok hlavní diversifikaci naopak v rámci skupiny ',C-Bpe... Koexistence konzervovanýcha rychle se vyvíjecíHyPRPs by tak mohla být evoluční...
Lenka Dvořáková SUI'^,ÍARYoF TřE PH.D. TFDSIS 4. CONCLUSIONS Ancestral HyPRP evolved probably from a lipid transfer protein (LTP) relative that had acquired a sequence encoding a long proline-rich N-terminal domain. The origin of HyPRPs may be one of the evolutionary innovationsof seedplants. Specific sequence is not probably important for formation of the functional 8 CM domain of HyPRPs with exception of eight conserved cysteine residues.which stabilize the tertiary structureof the domain. HyPRPs with long proline-rich N-terminal domains are relatively well-conserved and probably evolutionary more original. Proteins with aýpical N-terminal domains (very short. glycine-rich) evolved apparently relatively recently and independentlyin differentplant speciespossibly by means of shortening, loss or re€uTangements of the ancestral longer proline-rich domains. Glycine-rich domains could originate from proline-rich ones by way of inversion in the coding sequence.This mechanismcould have greatimpact in evolution of cell wall proteins in general, becausethey are often rich eitherin prolineor glycine. N-terminal domains of angiosperm C-type HyPRPs remained relatively well conserved (long and hydrophobic), while the rest of angiosperm HyPRPs has been undergoing rapid and continuous diversification. However, in the...