Show simple item record

The function of ClpX chaperone in bacteria
dc.contributor.advisorBalíková Novotná, Gabriela
dc.creatorKýr, Jan
dc.date.accessioned2020-07-29T09:53:38Z
dc.date.available2020-07-29T09:53:38Z
dc.date.issued2020
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/119496
dc.description.abstractIntracellular proteolysis is an essential regulatory process that affects cellular physiology. Since proteolysis destroys proteins irreversibly, this process must be strictly controlled. The AAA+ proteins are the key factors in regulated proteolysis in bacteria. These proteins consist of two functional domains, the AAA+ chaperone domain and the protease domain. One particular group of these AAA+ protein is the Clp protein family. Functional domains of the Clp family are formed by seperate proteins. The hexameric unfoldase ClpX is a member of this protein family. This unfoldase can interact with the highly conserved ClpP protease to form a ClpXP proteolytic complex. This proteolytic complex utilizes the energy of ATP binding and hydrolysis to unfold and translocate the specifically tagged substrate into the ClpP degradation chamber. Substrate recognition is mediated by the binding of ClpX to short unstructured sequences called degradation tags. ClpX recognizes several degradation tags, but the most important one is recognition of the ssrA degradation tag, which is the output of the tmRNA ribosome rescue system. Although ClpX interacts with ClpP, it affects a variety of cellular processes such as the expression of virulence factors or the adaptation to stress factors, ClpX can work independently of...en_US
dc.description.abstractIntracelulární proteolýza je základní regulační proces ovlivňující buněčnou fyziologii. Jelikož proteolýza nevratně ničí proteiny, je nutné, aby byl tento proces přísně kontrolován. U bakterií jsou základními kameny regulované proteolýzy AAA+ proteiny. Tyto proteiny se skládají ze dvou funkčních domén a to AAA+ šaperonové domény a proteázové domény. Jednou skupinou těchto AAA+ proteinů je rodina Clp proteinů, u které jsou funkční domény tvořeny samostatnými proteiny. Jedním z těchto proteinům je hexamerická AAA+ unfoldáza ClpX. Tato unfoldáza může interagovat s vysoce konzervovanou proteázou ClpP za tvorby proteolytického komplexu ClpXP. Tento proteolytický komplex využívá energii vazby ATP a jeho hydrolýzu k rozbalení a translokaci specificky značeného substrátu do degradační komory ClpP. Rozpoznání substrátu je zprostředkováno vazbou ClpX na krátké nestrukturované sekvence nazývané degradační značky. ClpX rozpoznává velké množství degradačních značek, avšak nejzásadnější je rozpoznání ssrA degradační značky, která je výstupem tmRNA systému záchrany ribozomu. I když ClpX ve spojení ClpP ovlivňují celou řadu buněčných pochodů, jako je exprese virulentních faktorů či adaptace na stresové faktory, ClpX zastává i role zcela nezávislé na ClpP. Mezi takové role patří například regulace exprese proteinu...cs_CZ
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectAAA+ proteasesen_US
dc.subjectClpXen_US
dc.subjectClpPen_US
dc.subjectClpXPen_US
dc.subjectfunctionen_US
dc.subjectstructureen_US
dc.subjectbacteriaen_US
dc.subjectvirulenceen_US
dc.subjectphysiologyen_US
dc.subjectAAA+ proteázycs_CZ
dc.subjectClpXcs_CZ
dc.subjectClpPcs_CZ
dc.subjectClpXPcs_CZ
dc.subjectfunkcecs_CZ
dc.subjectstrukturacs_CZ
dc.subjectbakteriecs_CZ
dc.subjectvirulencecs_CZ
dc.subjectfyziologiecs_CZ
dc.titleFunkce šaperonu ClpX u bakteriícs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2020
dcterms.dateAccepted2020-07-08
dc.description.departmentDepartment of Genetics and Microbiologyen_US
dc.description.departmentKatedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId220504
dc.title.translatedThe function of ClpX chaperone in bacteriaen_US
dc.contributor.refereeŠiková, Michaela
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineMolekulární biologie a biochemie organismůcs_CZ
thesis.degree.disciplineMolecular Biology and Biochemistry of Organismsen_US
thesis.degree.programSpecial Chemical and Biological Programmesen_US
thesis.degree.programSpeciální chemicko-biologické oborycs_CZ
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Genetics and Microbiologyen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csMolekulární biologie a biochemie organismůcs_CZ
uk.degree-discipline.enMolecular Biology and Biochemistry of Organismsen_US
uk.degree-program.csSpeciální chemicko-biologické oborycs_CZ
uk.degree-program.enSpecial Chemical and Biological Programmesen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csIntracelulární proteolýza je základní regulační proces ovlivňující buněčnou fyziologii. Jelikož proteolýza nevratně ničí proteiny, je nutné, aby byl tento proces přísně kontrolován. U bakterií jsou základními kameny regulované proteolýzy AAA+ proteiny. Tyto proteiny se skládají ze dvou funkčních domén a to AAA+ šaperonové domény a proteázové domény. Jednou skupinou těchto AAA+ proteinů je rodina Clp proteinů, u které jsou funkční domény tvořeny samostatnými proteiny. Jedním z těchto proteinům je hexamerická AAA+ unfoldáza ClpX. Tato unfoldáza může interagovat s vysoce konzervovanou proteázou ClpP za tvorby proteolytického komplexu ClpXP. Tento proteolytický komplex využívá energii vazby ATP a jeho hydrolýzu k rozbalení a translokaci specificky značeného substrátu do degradační komory ClpP. Rozpoznání substrátu je zprostředkováno vazbou ClpX na krátké nestrukturované sekvence nazývané degradační značky. ClpX rozpoznává velké množství degradačních značek, avšak nejzásadnější je rozpoznání ssrA degradační značky, která je výstupem tmRNA systému záchrany ribozomu. I když ClpX ve spojení ClpP ovlivňují celou řadu buněčných pochodů, jako je exprese virulentních faktorů či adaptace na stresové faktory, ClpX zastává i role zcela nezávislé na ClpP. Mezi takové role patří například regulace exprese proteinu...cs_CZ
uk.abstract.enIntracellular proteolysis is an essential regulatory process that affects cellular physiology. Since proteolysis destroys proteins irreversibly, this process must be strictly controlled. The AAA+ proteins are the key factors in regulated proteolysis in bacteria. These proteins consist of two functional domains, the AAA+ chaperone domain and the protease domain. One particular group of these AAA+ protein is the Clp protein family. Functional domains of the Clp family are formed by seperate proteins. The hexameric unfoldase ClpX is a member of this protein family. This unfoldase can interact with the highly conserved ClpP protease to form a ClpXP proteolytic complex. This proteolytic complex utilizes the energy of ATP binding and hydrolysis to unfold and translocate the specifically tagged substrate into the ClpP degradation chamber. Substrate recognition is mediated by the binding of ClpX to short unstructured sequences called degradation tags. ClpX recognizes several degradation tags, but the most important one is recognition of the ssrA degradation tag, which is the output of the tmRNA ribosome rescue system. Although ClpX interacts with ClpP, it affects a variety of cellular processes such as the expression of virulence factors or the adaptation to stress factors, ClpX can work independently of...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV