Show simple item record

Restrikčně-modifikační enzymy Typu I - identifikace pomocí dvourozměrné elektroforesy a studium fosforylace podjednotek Hsd.
dc.contributor.advisorWeiserová, Marie
dc.creatorCajthamlová, Kamila
dc.date.accessioned2018-03-08T10:58:45Z
dc.date.available2018-03-08T10:58:45Z
dc.date.issued2007
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/95181
dc.description.abstract107 7. Závěr 1. Vytvořili jsme podmínky pro dělení a identifikaci všech tří podjednotek Hsd R-M enzymů Typu I EcoKI a EcoR124I na dvourozměrném gelu. Optimalizovali jsme podmínky dělení těchto enzymů v nerovnovážném gradientu pH (NEPHGE) v prvním rozměru 2D-PAGE na pozadí celkových proteinů buněčného extraktu. Tento systém nám v budoucnu umožní provést detailnější studie exprese a postranslační modifikace R-M enzymů Typu I v závislosti na různých fyziologických podmínkách a v souvislosti celkové buněčné proteinové exprese. 2. Využití tohoto systému v primárních pokusech odhalilo existenci dvou isoforem podjednotky HsdR systému EcoKI lišících se velikostí náboje. Usoudili jsme, že jedna z těchto isoforem by mohla být posttranslačně modifikována. 3. Sledování fosforylace zástupců tří skupin R-M enzymů Typu I EcoKI (skupina IA), EcoAI (skupina IB) a EcoR124I (skupina IC), na základě imunoprecipitačních analys kmenů E. coli produkujících tyto enzymy, prokázalo fosforylaci enzymu EcoKI na podjednotce HsdR. Podjednotky HsdM ani HsdS enzymu EcoKI fosforylovány nejsou. Žádná z podjednotek Hsd systémů EcoAI a EcoR124I také fosforylována nebyla. 4. Podjednotka HsdR enzymu EcoKI je fosforylována in vivo pokud je součástí komplexní REasy EcoKI. Samotná HsdR, bez současné exprese HsdM a HsdS, kdy se netvoří funkční...cs_CZ
dc.description.abstract107 7. Závěr 1. Vytvořili jsme podmínky pro dělení a identifikaci všech tří podjednotek Hsd R-M enzymů Typu I EcoKI a EcoR124I na dvourozměrném gelu. Optimalizovali jsme podmínky dělení těchto enzymů v nerovnovážném gradientu pH (NEPHGE) v prvním rozměru 2D-PAGE na pozadí celkových proteinů buněčného extraktu. Tento systém nám v budoucnu umožní provést detailnější studie exprese a postranslační modifikace R-M enzymů Typu I v závislosti na různých fyziologických podmínkách a v souvislosti celkové buněčné proteinové exprese. 2. Využití tohoto systému v primárních pokusech odhalilo existenci dvou isoforem podjednotky HsdR systému EcoKI lišících se velikostí náboje. Usoudili jsme, že jedna z těchto isoforem by mohla být posttranslačně modifikována. 3. Sledování fosforylace zástupců tří skupin R-M enzymů Typu I EcoKI (skupina IA), EcoAI (skupina IB) a EcoR124I (skupina IC), na základě imunoprecipitačních analys kmenů E. coli produkujících tyto enzymy, prokázalo fosforylaci enzymu EcoKI na podjednotce HsdR. Podjednotky HsdM ani HsdS enzymu EcoKI fosforylovány nejsou. Žádná z podjednotek Hsd systémů EcoAI a EcoR124I také fosforylována nebyla. 4. Podjednotka HsdR enzymu EcoKI je fosforylována in vivo pokud je součástí komplexní REasy EcoKI. Samotná HsdR, bez současné exprese HsdM a HsdS, kdy se netvoří funkční...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titleRestrikčně-modifikační enzymy Typu I - identifikace pomocí dvourozměrné elektroforesy a studium fosforylace podjednotek Hsd.cs_CZ
dc.typedizertační prácecs_CZ
dcterms.created2007
dcterms.dateAccepted2007-09-18
dc.description.departmentDepartment of Genetics and Microbiologyen_US
dc.description.departmentKatedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId112353
dc.title.translatedRestrikčně-modifikační enzymy Typu I - identifikace pomocí dvourozměrné elektroforesy a studium fosforylace podjednotek Hsd.en_US
dc.contributor.refereeJaneček, Jiří
dc.contributor.refereePospíšek, Martin
dc.identifier.aleph000825275
thesis.degree.namePh.D.
thesis.degree.leveldoktorskécs_CZ
thesis.degree.disciplineMolecular and Cell Biologyen_US
thesis.degree.disciplineMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
thesis.degree.programMolecular and Cell Biologyen_US
thesis.degree.programMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
uk.thesis.typedizertační prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Genetics and Microbiologyen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
uk.degree-discipline.enMolecular and Cell Biologyen_US
uk.degree-program.csMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
uk.degree-program.enMolecular and Cell Biologyen_US
thesis.grade.csProspělcs_CZ
thesis.grade.enPassen_US
uk.abstract.cs107 7. Závěr 1. Vytvořili jsme podmínky pro dělení a identifikaci všech tří podjednotek Hsd R-M enzymů Typu I EcoKI a EcoR124I na dvourozměrném gelu. Optimalizovali jsme podmínky dělení těchto enzymů v nerovnovážném gradientu pH (NEPHGE) v prvním rozměru 2D-PAGE na pozadí celkových proteinů buněčného extraktu. Tento systém nám v budoucnu umožní provést detailnější studie exprese a postranslační modifikace R-M enzymů Typu I v závislosti na různých fyziologických podmínkách a v souvislosti celkové buněčné proteinové exprese. 2. Využití tohoto systému v primárních pokusech odhalilo existenci dvou isoforem podjednotky HsdR systému EcoKI lišících se velikostí náboje. Usoudili jsme, že jedna z těchto isoforem by mohla být posttranslačně modifikována. 3. Sledování fosforylace zástupců tří skupin R-M enzymů Typu I EcoKI (skupina IA), EcoAI (skupina IB) a EcoR124I (skupina IC), na základě imunoprecipitačních analys kmenů E. coli produkujících tyto enzymy, prokázalo fosforylaci enzymu EcoKI na podjednotce HsdR. Podjednotky HsdM ani HsdS enzymu EcoKI fosforylovány nejsou. Žádná z podjednotek Hsd systémů EcoAI a EcoR124I také fosforylována nebyla. 4. Podjednotka HsdR enzymu EcoKI je fosforylována in vivo pokud je součástí komplexní REasy EcoKI. Samotná HsdR, bez současné exprese HsdM a HsdS, kdy se netvoří funkční...cs_CZ
uk.abstract.en107 7. Závěr 1. Vytvořili jsme podmínky pro dělení a identifikaci všech tří podjednotek Hsd R-M enzymů Typu I EcoKI a EcoR124I na dvourozměrném gelu. Optimalizovali jsme podmínky dělení těchto enzymů v nerovnovážném gradientu pH (NEPHGE) v prvním rozměru 2D-PAGE na pozadí celkových proteinů buněčného extraktu. Tento systém nám v budoucnu umožní provést detailnější studie exprese a postranslační modifikace R-M enzymů Typu I v závislosti na různých fyziologických podmínkách a v souvislosti celkové buněčné proteinové exprese. 2. Využití tohoto systému v primárních pokusech odhalilo existenci dvou isoforem podjednotky HsdR systému EcoKI lišících se velikostí náboje. Usoudili jsme, že jedna z těchto isoforem by mohla být posttranslačně modifikována. 3. Sledování fosforylace zástupců tří skupin R-M enzymů Typu I EcoKI (skupina IA), EcoAI (skupina IB) a EcoR124I (skupina IC), na základě imunoprecipitačních analys kmenů E. coli produkujících tyto enzymy, prokázalo fosforylaci enzymu EcoKI na podjednotce HsdR. Podjednotky HsdM ani HsdS enzymu EcoKI fosforylovány nejsou. Žádná z podjednotek Hsd systémů EcoAI a EcoR124I také fosforylována nebyla. 4. Podjednotka HsdR enzymu EcoKI je fosforylována in vivo pokud je součástí komplexní REasy EcoKI. Samotná HsdR, bez současné exprese HsdM a HsdS, kdy se netvoří funkční...en_US
uk.file-availabilityV
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV