Modeling of bio-inorganic interfaces
Modelování bioanorganických rozhraní
diplomová práce (OBHÁJENO)
Zobrazit/ otevřít
Trvalý odkaz
http://hdl.handle.net/20.500.11956/76272Identifikátory
SIS: 159478
Kolekce
- Kvalifikační práce [19966]
Autor
Vedoucí práce
Oponent práce
Nachtigall, Petr
Fakulta / součást
Přírodovědecká fakulta
Obor
Modelování chemických vlastností nano- a biostruktur
Katedra / ústav / klinika
Katedra fyzikální a makromol. chemie
Datum obhajoby
25. 5. 2016
Nakladatel
Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakultaJazyk
Angličtina
Známka
Výborně
Klíčová slova (česky)
peptidy, 2D materiály, lamelární zeolity, grafen, uhlíkové nanostrukturyKlíčová slova (anglicky)
peptides, 2D materials, lamellar zeolites, graphene, carbon nanotubesDetailní atomistický popis bioanorganických rozhraní zahrnující dynamický pohled je jednou z výzev současné výpočetní chemie. Analýza procesů na rozhraní mezi biomolekulami a anorganickým materiálem může pomoci našemu porozumění nejrůznějších procesů, chromatografií a separací proteinů počínaje a imobilizací proteinů a efektem na konformační stabilitu proteinů konče. Složitost bioanorganických rozhraní bohužel brání rozsáhlejšímu nasazení nejpřesnějších metod výpočetní chemie. Vzhledem k tomu, že kvalitní empirické potenciály pro tyto systémy nejsou k dispozici, je naším cílem tyto potenciály vyvinout a s tím i obecnou metodologii pro jejich vývoj. Parametrizace těchto potenciálů byla provedena automatizovaným postupem, přičemž vzorkování struktur bylo založeno na simulacích molekulové dynamiky. Výsledné potenciály byly použity na zkoumání konformačních závislostí polypeptidů interagujících s anorganickými materiály.
Dynamic atomistic description of bio-inorganic interfaces represents a challenging problem for contemporary computational chemistry. A detailed analysis of processes occurring on the interface between biomolecule and inorganic material can help our understanding of various processes, ranging from chromatography and protein separation to protein immobilization techniques and their effect on enzyme activity or protein conformational stability. High complexity of bio- inorganic interfaces prevents detailed investigation using accurate, but computationally demanding ab initio methods. Since reliable empirical potentials are not available for these systems, the aim of this work is to develop force fields based on ab initio data as well as a general methodology for parameterization of such force fields. Our potential fitting procedure was carried out in an automated fashion based on molecular dynamics simulation. The resulting potentials were applied for investigation of inorganic material's influence on polypeptide conformations.