Vliv fosforylace na jaderný import virových proteinů a komplexů

Abstract

Replikace celé řady virů probíhá v jádře hostitelské buňky. Tyto viry objevily způsob jak překonat překážku v podobě jaderného obalu a často doslova přimět buňku, aby zajistila jaderný import jejich proteinů a genomu. Pro mnoho virových proteinů je důležité, aby byl jejich transport do jádra přesně načasován. Díky tomu je zajištěn ideální průběh replikace viru, případně je umožněno, aby protein během životního cyklu viru plnil různé funkce v závislosti na své lokalizaci. Jedním ze způsobů regulace jaderného importu virových proteinu je jejich fosforylace. Fosforylace může jaderný import virových proteinů a komplexů kontrolovat různými způsoby. Například může ovlivnit afinitu virového proteinu k importinům nebo jiným buněčným proteinům, nebo také vyvolat změnu konformace proteinu, která vede k vystavení lokalizační sekvence.

Replication of many different viruses occurs in the nucleus of the host cell. These viruses discovered ways how to overcome the nuclear membrane and often use cell transport machinery to transport their proteins and genome into the nucleus. For many viral proteins the timing of their nuclear import in order to secure correct viral replication is important. Regulated nuclear import also allows these proteins to perform several functions depending on their localization. Nuclear import of viral proteins and complexes can be regulated by phosphorylation. Phosphorylation can, for example, modulate affinity of proteins for importins or other cellular proteins. Phosphorylation can also cause conformational change, which can lead to unmasking of localization sequence.