Zobrazit minimální záznam

Elongační faktor EF-Tu Funkce a termostabitita domén
dc.contributor.advisorJonák, Jiří
dc.creatorŠanderová, Hana
dc.date.accessioned2019-05-03T20:29:04Z
dc.date.available2019-05-03T20:29:04Z
dc.date.issued2008
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/6688
dc.description.abstract6 % The bacterial elongation factor Tu (EF-Tu) has been extensively studied for decades as it plays a key role in protein biosynthesis. It is a model, multifunctional GTP-protein. This protein is also in the centre of interest as a possible target for new antibiotics. Moreover, the high homology in structure and function makes EF-Tu proteins suitable for the studies of evolutionary relationships between organisms and for elucidation of the structural features of adaptation to various living conditions. Furthermore, since all known EF-Tu proteins are composed of three distinct domains, they can also serve as suitable models for the understanding of domain organization in proteins. One of the main research projects of the Department of Gene Expression at the Institute of Molecular Genetics AS CR, where I did my PhD studies, was the study of the primary structure, transcription regulation and functions of bacterial elongation factors Tu from Gram positive thermophilic bacterium Bacillus stearothermophilus and from Gram negative mesophilic bacterium Escherichia coli. In this work, we focused on the structure-function relationships between EF-Tu proteins and their domains. The domain effect had been before our studies tested mainly by truncated EF-Tu forms lacking one or two domains. In contrast, we decided to...en_US
dc.description.abstractSouhrn disertačnípráce Bakteriá|níe|ongačnífaktorTu (EF-Tu)je jiŽ po deseti|etípodrobněstudovánpro svou k|íčovouro|i v proteosyntéze.Je to modelovámu|tifunkčníGTP-bí|kovina.Tato bí|kovinaje téŽv centruzájmu,protoŽepředstavujevhodnýcí|pro nová antibiotika'Kromě tohojsou bí|kovinyEF-Tudíkyvysokéhomo|ogiive struktuřea funkcivhodnéprostudium evo|učníchvztahůmeziorganismya prozkoumánístrukturníchv|astností,kterépodmiňují adaptačnímechanismyk různýmŽivotnímpodmínkám.VšechnyznámébÍlkovinyEF-Tujsou s|oŽenyze tří domén,a protojsou vhodnýmimode|ovýmibí|kovinamipro zkoumání architekturyuspořádnídoménv bí|kovinách. Jednímz h|avníchvýzkumnýchprojektůna oddě|enígenovéexpresev Ústavu mo|eku|árnígenetikyAV ČR,kde jsem vypracova|asvou disertačnípráci,by|ostudium primárnístruktury,regu|acetranskripcea regulacefunkcíbakteriá|níhoe|ongačníhofaktoru Tu z Gram pozitivnítermofilníbakterieBacillusstearothermophilusa z Gram negativní mezofi|níbakterieEscherichiacoli. V tétoprácijsme se zabývalivztahemstrukturya funkcemezibí|kovinamiEF-Tua jejichdoménami.V|ivdoménbyldoposudvětšinouzkoumánpomocízkrácenýchforemEF- Tu, kterépostráda|yjednu nebo dvě doménybílkoviny.My jsme se rozhod|istudovat v|astnostijednot|ivýchdoménv rámciintaktníchtřídoménovéchbí|kovinEF-Tu (za použiti chimerníchbí|kovins|oŽenýchz rŮznýchkombinacídoménEF-Tuz...cs_CZ
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titleEF-Tu PROTEIN DOMAINS Functions and Thermostabilityen_US
dc.typedizertační prácecs_CZ
dcterms.created2008
dcterms.dateAccepted2008-07-04
dc.description.departmentDepartment of Genetics and Microbiologyen_US
dc.description.departmentKatedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId112432
dc.title.translatedElongační faktor EF-Tu Funkce a termostabitita doméncs_CZ
dc.contributor.refereePichová, Iva
dc.contributor.refereeMikulík, Karel
dc.identifier.aleph001104574
thesis.degree.namePh.D.
thesis.degree.leveldoktorskécs_CZ
thesis.degree.disciplineMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
thesis.degree.disciplineMolecular and Cell Biologyen_US
thesis.degree.programMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
thesis.degree.programMolecular and Cell Biologyen_US
uk.thesis.typedizertační prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Genetics and Microbiologyen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
uk.degree-discipline.enMolecular and Cell Biologyen_US
uk.degree-program.csMolekulární a buněčná biologiecs_CZ
uk.degree-program.enMolecular and Cell Biologyen_US
thesis.grade.csProspěl/acs_CZ
thesis.grade.enPassen_US
uk.abstract.csSouhrn disertačnípráce Bakteriá|níe|ongačnífaktorTu (EF-Tu)je jiŽ po deseti|etípodrobněstudovánpro svou k|íčovouro|i v proteosyntéze.Je to modelovámu|tifunkčníGTP-bí|kovina.Tato bí|kovinaje téŽv centruzájmu,protoŽepředstavujevhodnýcí|pro nová antibiotika'Kromě tohojsou bí|kovinyEF-Tudíkyvysokéhomo|ogiive struktuřea funkcivhodnéprostudium evo|učníchvztahůmeziorganismya prozkoumánístrukturníchv|astností,kterépodmiňují adaptačnímechanismyk různýmŽivotnímpodmínkám.VšechnyznámébÍlkovinyEF-Tujsou s|oŽenyze tří domén,a protojsou vhodnýmimode|ovýmibí|kovinamipro zkoumání architekturyuspořádnídoménv bí|kovinách. Jednímz h|avníchvýzkumnýchprojektůna oddě|enígenovéexpresev Ústavu mo|eku|árnígenetikyAV ČR,kde jsem vypracova|asvou disertačnípráci,by|ostudium primárnístruktury,regu|acetranskripcea regulacefunkcíbakteriá|níhoe|ongačníhofaktoru Tu z Gram pozitivnítermofilníbakterieBacillusstearothermophilusa z Gram negativní mezofi|níbakterieEscherichiacoli. V tétoprácijsme se zabývalivztahemstrukturya funkcemezibí|kovinamiEF-Tua jejichdoménami.V|ivdoménbyldoposudvětšinouzkoumánpomocízkrácenýchforemEF- Tu, kterépostráda|yjednu nebo dvě doménybílkoviny.My jsme se rozhod|istudovat v|astnostijednot|ivýchdoménv rámciintaktníchtřídoménovéchbí|kovinEF-Tu (za použiti chimerníchbí|kovins|oŽenýchz rŮznýchkombinacídoménEF-Tuz...cs_CZ
uk.abstract.en6 % The bacterial elongation factor Tu (EF-Tu) has been extensively studied for decades as it plays a key role in protein biosynthesis. It is a model, multifunctional GTP-protein. This protein is also in the centre of interest as a possible target for new antibiotics. Moreover, the high homology in structure and function makes EF-Tu proteins suitable for the studies of evolutionary relationships between organisms and for elucidation of the structural features of adaptation to various living conditions. Furthermore, since all known EF-Tu proteins are composed of three distinct domains, they can also serve as suitable models for the understanding of domain organization in proteins. One of the main research projects of the Department of Gene Expression at the Institute of Molecular Genetics AS CR, where I did my PhD studies, was the study of the primary structure, transcription regulation and functions of bacterial elongation factors Tu from Gram positive thermophilic bacterium Bacillus stearothermophilus and from Gram negative mesophilic bacterium Escherichia coli. In this work, we focused on the structure-function relationships between EF-Tu proteins and their domains. The domain effect had been before our studies tested mainly by truncated EF-Tu forms lacking one or two domains. In contrast, we decided to...en_US
uk.file-availabilityV
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
thesis.grade.codeP
dc.identifier.lisID990011045740106986


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v následujících sbírkách

Zobrazit minimální záznam


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV