Show simple item record

Study of interaction between phosducin and the 14-3-3 protein
dc.contributor.advisorObšil, Tomáš
dc.creatorŠimůnek, Jiří
dc.date.accessioned2017-05-26T21:30:05Z
dc.date.available2017-05-26T21:30:05Z
dc.date.issued2014
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/65749
dc.description.abstractTato bakalářská práce se zabývá interakcí proteinu 14-3-3 a fosducinu, které se podílejí na regulaci přenosu signálu v oční sítnici obratlovců. Tento přenos a zároveň i zesílení signálu jsou zprostředkovány G-proteinovou signální dráhou. Přenos signálu v závislosti na intenzitě světla je regulován dalšími proteiny včetně fosducinu. Fosducin je 33kDa protein, který je exprimován v mnoha tkáních, především ve fotoreceptorových buňkách oční sítnice. Jeho regulační funkce spočívá v inhibici funkce G-proteinu (transducinu). Při přenosu signálu je nutný rozpad transducinu Gtαβγ na podjednotku α (Gtα) a komplex βγ (Gtβγ). Pro opětovnou funkci je nutná reasociace heterotrimeru Gtαβγ, čemuž zabraňuje fosducin, a to vazbou na komplex Gtβγ. Nepřítomnost kompletního transducinu má za následek přerušení signální dráhy a snížení přenosu signálu. Při slabém osvětlení je nutné přenášený signál zesílit, a proto je v sítnici adaptované na tmu fosducin fosforylován, což rozruší jeho vazbu s Gtβγ podjednotkou a obnoví funkci transducinu. Fosforylovaný fosducin je vázán proteinem 14-3-3. Úloha proteinu 14-3-3 v regulaci funkce fosducinu je však stále nejasná. Protein 14-3-3 je 28 kDa protein, který je exprimován ve všech eukaryotických buňkách. Jedná se o protein s rigidní strukturou, který váže a reguluje funkce více...cs_CZ
dc.description.abstractThe main goal of this bachelor thesis is to study the interaction between phosducin and the 14-3-3 protein which are involved in the regulation of visual signal transduction in vertebrate retina. This process is mediated by G-protein signaling pathway and is regulated by several proteins including phosducin depending on light intensity. Phosducin, a 33kDa protein, is expressed in many tissues mainly in photoreceptor cells of the retina. The visual signal transduction and its amplification are regulated through inhibition of the G-protein (transducin) function. The signal transduction involves a dissociation of heterotrimeric transducin (Gtαβγ) to the α subunit (Gtα) and the βγ complex (Gtβγ). The signalling is terminated by their reassociation back to the Gtαβγ complex. The phosducin binds to Gtβγ and thus prevents the formation of the Gtαβγ heterotrimer. This decreases the amount of functional Gtαβγ complexes and suppresses the signal transduction. If the signal transduction needs to be amplified (e.g. during the night) then phosducin is phosphorylated and this inhibits its interaction with Gtβγ. The phosphorylated phosducin is bound to the 14-3-3 protein. However, the role of the 14-3-3 protein in the regulation of phosducin is still unclear. The 14-3-3 protein is a 28kDa protein which is...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectfosducincs_CZ
dc.subjectprotein 14-3-3cs_CZ
dc.subjectfluorescencecs_CZ
dc.subjectphosducinen_US
dc.subject14-3-3 proteinen_US
dc.subjectfluorescenceen_US
dc.titleStudium interakce fosducinu s proteinem 14-3-3cs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2014
dcterms.dateAccepted2014-06-12
dc.description.departmentDepartment of Physical and Macromolecular Chemistryen_US
dc.description.departmentKatedra fyzikální a makromol. chemiecs_CZ
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId144477
dc.title.translatedStudy of interaction between phosducin and the 14-3-3 proteinen_US
dc.contributor.refereeAlblová, Miroslava
dc.identifier.aleph001783127
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
thesis.degree.disciplineClinical and Toxicological Analysisen_US
thesis.degree.programKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
thesis.degree.programClinical and Toxicological Analysisen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
uk.degree-discipline.enClinical and Toxicological Analysisen_US
uk.degree-program.csKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
uk.degree-program.enClinical and Toxicological Analysisen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csTato bakalářská práce se zabývá interakcí proteinu 14-3-3 a fosducinu, které se podílejí na regulaci přenosu signálu v oční sítnici obratlovců. Tento přenos a zároveň i zesílení signálu jsou zprostředkovány G-proteinovou signální dráhou. Přenos signálu v závislosti na intenzitě světla je regulován dalšími proteiny včetně fosducinu. Fosducin je 33kDa protein, který je exprimován v mnoha tkáních, především ve fotoreceptorových buňkách oční sítnice. Jeho regulační funkce spočívá v inhibici funkce G-proteinu (transducinu). Při přenosu signálu je nutný rozpad transducinu Gtαβγ na podjednotku α (Gtα) a komplex βγ (Gtβγ). Pro opětovnou funkci je nutná reasociace heterotrimeru Gtαβγ, čemuž zabraňuje fosducin, a to vazbou na komplex Gtβγ. Nepřítomnost kompletního transducinu má za následek přerušení signální dráhy a snížení přenosu signálu. Při slabém osvětlení je nutné přenášený signál zesílit, a proto je v sítnici adaptované na tmu fosducin fosforylován, což rozruší jeho vazbu s Gtβγ podjednotkou a obnoví funkci transducinu. Fosforylovaný fosducin je vázán proteinem 14-3-3. Úloha proteinu 14-3-3 v regulaci funkce fosducinu je však stále nejasná. Protein 14-3-3 je 28 kDa protein, který je exprimován ve všech eukaryotických buňkách. Jedná se o protein s rigidní strukturou, který váže a reguluje funkce více...cs_CZ
uk.abstract.enThe main goal of this bachelor thesis is to study the interaction between phosducin and the 14-3-3 protein which are involved in the regulation of visual signal transduction in vertebrate retina. This process is mediated by G-protein signaling pathway and is regulated by several proteins including phosducin depending on light intensity. Phosducin, a 33kDa protein, is expressed in many tissues mainly in photoreceptor cells of the retina. The visual signal transduction and its amplification are regulated through inhibition of the G-protein (transducin) function. The signal transduction involves a dissociation of heterotrimeric transducin (Gtαβγ) to the α subunit (Gtα) and the βγ complex (Gtβγ). The signalling is terminated by their reassociation back to the Gtαβγ complex. The phosducin binds to Gtβγ and thus prevents the formation of the Gtαβγ heterotrimer. This decreases the amount of functional Gtαβγ complexes and suppresses the signal transduction. If the signal transduction needs to be amplified (e.g. during the night) then phosducin is phosphorylated and this inhibits its interaction with Gtβγ. The phosphorylated phosducin is bound to the 14-3-3 protein. However, the role of the 14-3-3 protein in the regulation of phosducin is still unclear. The 14-3-3 protein is a 28kDa protein which is...en_US
uk.file-availabilityV
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra fyzikální a makromol. chemiecs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 3-5, 116 36 Praha; email: dspace (at) is.cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV