Intermolecular interactions in proteins

Abstract

Mezimolekulové interakce v proteinech - Abstrakt Mgr. Jiří Kysilka Nekovalentní interakce jsou zodpovědné za folding proteinů i za molekulární rozpoznávání během interakce proteinů s dalšími molekulami, například s různými ligandy, dalšími proteiny či molekulami solventu. Abychom těmto procesům, kterých se proteiny účastní, mohli porozumět, je třeba kvalitního popisu nekovalentních interakcí. Většina metod, které jsou výpočetně dostupné pro biologicky zajímavé systémy, však má problém se správným popisem disperzního členu. V této práci je využito korekční schéma DFT/CC pro výpočet interakčních energií malých molekul interagujících s grafitickým povrchem. Tyto výsledky slouží jako benchmark pro interakci funkčních skupin proteinů s hydrofobním prostředím. V následující části práce je zkoumána role nekovalentních interakcí při procesech protein-protein interakce a hydratace proteinu. Na souboru 69 proteinových dimerů byly lokalizovány interakční interface a bylo charakterizováno jejich složení. Bylo ukázáno, že interface dává přednost rozvětveným hydrofobním aminokyselinám (Ile, Leu, Val) a aromatickým aminokyselinám (Phe, Tyr), zatímco vylučuje nabité aminokyseliny kromě Arg. Relativní preference pro výběr interakčního partnera je podobný pro aminokyseliny na interface i uvnitř proteinu, avšak interakce párů...

Intermolecular Interactions in Proteins - Abstract Mgr. Jiří Kysilka Non-covalent interactions are responsible for the protein folding and the molecular recognition during the protein interaction with other molecules, including various ligands, other proteins and solvent molecules. In order to understand these processes, exhibited by protein molecules, a proper description of non-covalent interactions is needful. Most methods that are computationally available for the systems of biological interest have difficulties handling with the dispersion term. In this thesis, a density functional theory / coupled clusters (DFT/CC) correction scheme is utilized for a set of small molecules, interacting with a graphitic surface. The results serve as a benchmark for the interaction of the functional groups of proteins with hydrophobic environment. In the following part of this thesis, the role of non-covalent interactions in proteins was studied for the processes of protein-protein interaction and protein hydration. Interaction interfaces has been localized in a set of 69 protein dimers and their composition has been characterized. Interfaces has been shown to prefer branched-chain hydrophobic amino acids (Ile, Leu, Val), aromatic amino acids (Phe, Tyr) and exclude the charged amino acids except of Arg. It was...