Konformační změny cytochromu c v kyselém prostředí
Conformational changes of cytochrome c in acid nedia
diploma thesis (DEFENDED)
View/ Open
Permanent link
http://hdl.handle.net/20.500.11956/54850Identifiers
Study Information System: 94287
Collections
- Kvalifikační práce [20083]
Author
Advisor
Referee
Šulc, Miroslav
Faculty / Institute
Faculty of Science
Discipline
Biochemistry
Department
Department of Biochemistry
Date of defense
27. 5. 2013
Publisher
Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakultaLanguage
Czech
Grade
Very good
Část mojí práce bola zaměřená na rešerši literatury o konformačních změnách cytochromu c. Hlavní cíl výzkumu o této bílkovině je objasnit důležitost a roli konformačních změn. Cytochrom c se váže na vnitřní mitochondriální membránu bojatou na kardiolipin. Předpokládá se, že konformační stavy podobné molten globule hrají zatím neobjasněnou roli při spuštění apoptosy. Cytochrom c je modelový protein pro studium sbalování bílkovin. Je to jednoduchý, malý protein, který lze lehce získat a je možné ho studovat pomocí široké škály experimentálních technik. Druhá část projektu přináší experimenty s koňským cytochromem c v kyselém prostředí s přídavkem anorganických solí. Konformační změny jsem měřil pomocí UV-VIS spektrofotometrie v čtyřech oblastech absorpčního spektra - oblast absorpce aromatických aminokyselin, Soretův pás, Q pás a CT pás. Použil jsem techniku derivačních spekter pro získaní dalších informací.
One part of my work was focused on literature review within the conformational changes of cytochrome c under various circumstances. Main goal of these studies is to clarify the importance of conformational changes of cytochrome c as the cell death messenger. Cytochrome c binds to cardiolipin- rich inner mitochondrial membrane and a molten globule-like intermediate is supposed to play still unknown role in cell death start. Cytochrom c is also common model protein in a "simple" protein folding problem. It is simple, small molecule and easy to obtain protein that can be studied by a broad variety of techniques. The second part of my work presents conformational study of horse heart ferricytochrome c under acidic conditions with addition of inorganic salts. These conformational changes were monitored using UV/VIS spectrophotometry in four areas of absorption spectrum - aromatic amino acids absorption area and so called Soret band, Q-band and CT band. Derivative of these spectra were used in order to obtain higher-resolution informations.