Show simple item record

Characterization of phosphatases in tobacco plants (Nicotiana tabacum L.)
dc.contributor.advisorRyšlavá, Helena
dc.creatorRůžičková, Kateřina
dc.date.accessioned2020-07-07T21:42:48Z
dc.date.available2020-07-07T21:42:48Z
dc.date.issued2011
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/48791
dc.description.abstractFosfatasy (EC 3.1.3.x) jsou skupina enzymů, které hydrolyzují fosfoestery. Významně tak ovlivňují energetický metabolismus buňky i jeho regulaci. Fosfatasy defosforylující proteiny jsou nedílnou součástí signálních drah a odpovědí na stres a regulují enzymy. Tato práce se věnuje studiu fosfatas získaných z listů tabáku (Nicotiana tabacum L.). Byly připraveny enzymové preparáty kyselou i zásaditou extrakcí. Za použití chromogenního substrátu pNP-fosfátu byla zjištěna vyšší fosfatasová aktivita glykosylované frakce než ve frakci nezachycené na Con A Sepharose. Studium vlivu iontů na fosfatasovou aktivitu zaznamenalo aktivaci ionty Mg2+ a Ca2+ a inhibici ionty Co2+ a Mn2+. Zn2+ ionty fosfatasovou aktivitu neovlivňovaly. Glykosylované fosfatasy štěpily rovněž další nízkomolekulární substráty fosfoserin, ATP a glukosa-6-P. Při studiu proteinfosfatasové aktivity bylo zjištěno, že substrátem glykosylované frakce fosfatas je fosvitin, ale ne kasein ani tryptické štěpy kaseinu. Podrobným měřením bylo zjištěno, že pH optimum pro všechny substráty leží v oblasti pH 5-6. Glykosylované fosfatasy štěpí také fosfát v molekule PEPC ze semen kukuřice.cs_CZ
dc.description.abstractPhosphateses (EC 3.1.3.x) are a group of enzymes that hydrolyze phosphoesters. That way they affect the energetic metabolism of a cell and its regulation. Phosphatases that dephosphorylate proteins are an integral part of signaling pathways, stress responses and they modulate enzymatic activity. This thesis deals with the study of phosphatases obtained from tobacco leaves (Nicotiana tabacum, L.). Solution of enzymes was prepared by extraction in both acidic and alkaline buffers. Through the use of the chromogenic substrate pNP-phosphate it was determined that there is a higher phosphatase activity in the glycosylated fraction than in the fraction that did not bind to Con A Sepharose. The research of the ions effect on the phosphatase activity has determined that Mg2+ and Ca2+ show positive effect on the phosphatase activity while the effect of Co2+ and Mn2+ is inhibitory. The Zn2+ ions have shown no effect whatsoever. The glycosylated phosphatases also dephosphorylated low-weight-molecular substrates phosphoserine, ATP and glucose-6-phosphate. The research of protein phosphatase activity discovered the affinity to the substrate phosvitin, although neither to casein nor its tryptic cleaves. Detailed experiments have shown that the pH optima for all the substrates lie from pH 5 to 6. Glycosylated phosphatases...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectfosfatasacs_CZ
dc.subjectproteinfosfatasacs_CZ
dc.subjecttabákcs_CZ
dc.subjectCon A Sepharosacs_CZ
dc.subjectpNP-fosfátcs_CZ
dc.subjectATPcs_CZ
dc.subjectP-serincs_CZ
dc.subjectglukosa-6-fosfátcs_CZ
dc.subjectfosvitincs_CZ
dc.subjectphosphataseen_US
dc.subjectprotein phosphataseen_US
dc.subjecttobaccoen_US
dc.subjectCon A Sepharoseen_US
dc.subjectpNP-phosphateen_US
dc.subjectATPen_US
dc.subjectP-serineen_US
dc.subjectglucose-6-Pen_US
dc.subjectphosvitinen_US
dc.titleCharakterizace fosfatas v rostlinách tabáku (Nicotiana tabacum L.)cs_CZ
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2011
dcterms.dateAccepted2011-09-13
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId77539
dc.title.translatedCharacterization of phosphatases in tobacco plants (Nicotiana tabacum L.)en_US
dc.contributor.refereeTichá, Marie
dc.identifier.aleph001390842
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelnavazující magisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csFosfatasy (EC 3.1.3.x) jsou skupina enzymů, které hydrolyzují fosfoestery. Významně tak ovlivňují energetický metabolismus buňky i jeho regulaci. Fosfatasy defosforylující proteiny jsou nedílnou součástí signálních drah a odpovědí na stres a regulují enzymy. Tato práce se věnuje studiu fosfatas získaných z listů tabáku (Nicotiana tabacum L.). Byly připraveny enzymové preparáty kyselou i zásaditou extrakcí. Za použití chromogenního substrátu pNP-fosfátu byla zjištěna vyšší fosfatasová aktivita glykosylované frakce než ve frakci nezachycené na Con A Sepharose. Studium vlivu iontů na fosfatasovou aktivitu zaznamenalo aktivaci ionty Mg2+ a Ca2+ a inhibici ionty Co2+ a Mn2+. Zn2+ ionty fosfatasovou aktivitu neovlivňovaly. Glykosylované fosfatasy štěpily rovněž další nízkomolekulární substráty fosfoserin, ATP a glukosa-6-P. Při studiu proteinfosfatasové aktivity bylo zjištěno, že substrátem glykosylované frakce fosfatas je fosvitin, ale ne kasein ani tryptické štěpy kaseinu. Podrobným měřením bylo zjištěno, že pH optimum pro všechny substráty leží v oblasti pH 5-6. Glykosylované fosfatasy štěpí také fosfát v molekule PEPC ze semen kukuřice.cs_CZ
uk.abstract.enPhosphateses (EC 3.1.3.x) are a group of enzymes that hydrolyze phosphoesters. That way they affect the energetic metabolism of a cell and its regulation. Phosphatases that dephosphorylate proteins are an integral part of signaling pathways, stress responses and they modulate enzymatic activity. This thesis deals with the study of phosphatases obtained from tobacco leaves (Nicotiana tabacum, L.). Solution of enzymes was prepared by extraction in both acidic and alkaline buffers. Through the use of the chromogenic substrate pNP-phosphate it was determined that there is a higher phosphatase activity in the glycosylated fraction than in the fraction that did not bind to Con A Sepharose. The research of the ions effect on the phosphatase activity has determined that Mg2+ and Ca2+ show positive effect on the phosphatase activity while the effect of Co2+ and Mn2+ is inhibitory. The Zn2+ ions have shown no effect whatsoever. The glycosylated phosphatases also dephosphorylated low-weight-molecular substrates phosphoserine, ATP and glucose-6-phosphate. The research of protein phosphatase activity discovered the affinity to the substrate phosvitin, although neither to casein nor its tryptic cleaves. Detailed experiments have shown that the pH optima for all the substrates lie from pH 5 to 6. Glycosylated phosphatases...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 3-5, 116 36 Praha; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV