dc.contributor.advisor | Baumruk, Vladimír | |
dc.creator | Hrudíková, Jana | |
dc.date.accessioned | 2021-03-23T21:57:55Z | |
dc.date.available | 2021-03-23T21:57:55Z | |
dc.date.issued | 2009 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/20.500.11956/22000 | |
dc.description.abstract | Název práce: Ramanova optická aktivita a konformační flexibilita peptidů v roztoku Autor: Jana Hrudíková Katedra (ústav) : Fyzikální ústav Univerzity Karlovy Vedoucí diplomové práce: Doc. RNDr. Vladimír Baumruk, DrSc. E-mail vedoucího: baumruk@karlov.mff.cuni.cz Abstrakt: Molekulární flexibilita výrazně ovlivňuje intenzitu a polohu pásů v Ramanových spektrech a v případě ROA spekter i znaménka pásů. Proto je nezbytné ve výpočtech spekter zohlednit dynamické aspekty chování studovaných molekul v roztoku prostřednictvím konformačního středování. První ze studovaných systémů, histidin, hraje díky svému imidazolovému kruhu důležitou roli v metaloenzymech a při sbalování proteinů. Na ROA aparatuře vybudované na Fyzikálním ústavu UK v Praze byla změřena ROA spektra histidinu při několika hodnotách pH, komplexu histidinu s mědí a dipeptidů His-Gly a Gly-His jako předstupeň k dalšímu studiu. Druhý systém, cyklický hexapeptid c-(Phe-D-Pro-Gly-Arg-Gly-Asp), představuje model pro studium β- otoček a antiparalelního skládaného β-listu a byl již studován pomocí VCD a IČ spektroskopie. Z molekulárně dynamických simulací bylo vybráno 10 konformací, pro které byla ab initio spočítána Ramanova a ROA spektra. Pro modelový fragment Phe-D- Pro, jehož příspěvek je v Ramanově spektru dominantní, bylo provedeno Boltzmannovo... | cs_CZ |
dc.description.abstract | Title: Raman optical activity and conformational flexibility of peptides in solution Author: Jana Hrudíková Department: Institute of Physics of Charles University Supervisor: Doc. RNDr. Vladimír Baumruk, DrSc. Supervisor's e-mail address: baumruk@karlov.mff.cuni.cz Abstract: Molecular flexibility can significantly modify Raman and ROA spectral intensities, band positions and the ROA signs. Taking into account dynamic aspects of behavior of studied molecules in solution via conformational averaging therefore seems to be crucial for spectral interpretation. The first of studied models, histidine, plays an important role in metallo-enzymatic reactions and peptide folding, due to its imidazole ring. ROA spectra of His at different pH, His complexed with Cu2+ and dipeptides His- Gly and Gly-His were recorded on the spectrometer built at the Institute of Physics of the Charles University as a first step of the subsequent study. The second studied system, a cyclic hexapeptide c-(Phe-D-Pro-Gly-Arg-Gly-Asp), serves as a convenient model for β- hairpin and anti-parallel β-sheet. It was previously studied by means of VCD and IR. From molecular dynamics simulations 10 peptide geometries were selected for spectral modeling. The Raman and ROA spectra were calculated ab initio. For a model fragment Phe-D-Pro, which... | en_US |
dc.language | Čeština | cs_CZ |
dc.language.iso | cs_CZ | |
dc.publisher | Univerzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakulta | cs_CZ |
dc.subject | Ramanova optická aktivita | cs_CZ |
dc.subject | konformační flexibilita | cs_CZ |
dc.subject | β-otočka | cs_CZ |
dc.subject | cyklický peptid | cs_CZ |
dc.subject | histidin | cs_CZ |
dc.subject | Raman optical activity | en_US |
dc.subject | conformational flexibility | en_US |
dc.subject | β-turn | en_US |
dc.subject | cyclic peptide | en_US |
dc.subject | histidin | en_US |
dc.title | Ramanova optická aktivita a konformační flexibilita peptidů v roztoku | cs_CZ |
dc.type | diplomová práce | cs_CZ |
dcterms.created | 2009 | |
dcterms.dateAccepted | 2009-09-14 | |
dc.description.department | Institute of Physics of Charles University | en_US |
dc.description.department | Fyzikální ústav UK | cs_CZ |
dc.description.faculty | Faculty of Mathematics and Physics | en_US |
dc.description.faculty | Matematicko-fyzikální fakulta | cs_CZ |
dc.identifier.repId | 45158 | |
dc.title.translated | Raman optical activity and conformational flexibility of peptides in solution | en_US |
dc.contributor.referee | Kapitán, Josef | |
dc.identifier.aleph | 001131647 | |
thesis.degree.name | Mgr. | |
thesis.degree.level | navazující magisterské | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Biophysics and Chemical Physics | en_US |
thesis.degree.discipline | Biofyzika a chemická fyzika | cs_CZ |
thesis.degree.program | Physics | en_US |
thesis.degree.program | Fyzika | cs_CZ |
uk.thesis.type | diplomová práce | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-cs | Matematicko-fyzikální fakulta::Fyzikální ústav UK | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-en | Faculty of Mathematics and Physics::Institute of Physics of Charles University | en_US |
uk.faculty-name.cs | Matematicko-fyzikální fakulta | cs_CZ |
uk.faculty-name.en | Faculty of Mathematics and Physics | en_US |
uk.faculty-abbr.cs | MFF | cs_CZ |
uk.degree-discipline.cs | Biofyzika a chemická fyzika | cs_CZ |
uk.degree-discipline.en | Biophysics and Chemical Physics | en_US |
uk.degree-program.cs | Fyzika | cs_CZ |
uk.degree-program.en | Physics | en_US |
thesis.grade.cs | Výborně | cs_CZ |
thesis.grade.en | Excellent | en_US |
uk.abstract.cs | Název práce: Ramanova optická aktivita a konformační flexibilita peptidů v roztoku Autor: Jana Hrudíková Katedra (ústav) : Fyzikální ústav Univerzity Karlovy Vedoucí diplomové práce: Doc. RNDr. Vladimír Baumruk, DrSc. E-mail vedoucího: baumruk@karlov.mff.cuni.cz Abstrakt: Molekulární flexibilita výrazně ovlivňuje intenzitu a polohu pásů v Ramanových spektrech a v případě ROA spekter i znaménka pásů. Proto je nezbytné ve výpočtech spekter zohlednit dynamické aspekty chování studovaných molekul v roztoku prostřednictvím konformačního středování. První ze studovaných systémů, histidin, hraje díky svému imidazolovému kruhu důležitou roli v metaloenzymech a při sbalování proteinů. Na ROA aparatuře vybudované na Fyzikálním ústavu UK v Praze byla změřena ROA spektra histidinu při několika hodnotách pH, komplexu histidinu s mědí a dipeptidů His-Gly a Gly-His jako předstupeň k dalšímu studiu. Druhý systém, cyklický hexapeptid c-(Phe-D-Pro-Gly-Arg-Gly-Asp), představuje model pro studium β- otoček a antiparalelního skládaného β-listu a byl již studován pomocí VCD a IČ spektroskopie. Z molekulárně dynamických simulací bylo vybráno 10 konformací, pro které byla ab initio spočítána Ramanova a ROA spektra. Pro modelový fragment Phe-D- Pro, jehož příspěvek je v Ramanově spektru dominantní, bylo provedeno Boltzmannovo... | cs_CZ |
uk.abstract.en | Title: Raman optical activity and conformational flexibility of peptides in solution Author: Jana Hrudíková Department: Institute of Physics of Charles University Supervisor: Doc. RNDr. Vladimír Baumruk, DrSc. Supervisor's e-mail address: baumruk@karlov.mff.cuni.cz Abstract: Molecular flexibility can significantly modify Raman and ROA spectral intensities, band positions and the ROA signs. Taking into account dynamic aspects of behavior of studied molecules in solution via conformational averaging therefore seems to be crucial for spectral interpretation. The first of studied models, histidine, plays an important role in metallo-enzymatic reactions and peptide folding, due to its imidazole ring. ROA spectra of His at different pH, His complexed with Cu2+ and dipeptides His- Gly and Gly-His were recorded on the spectrometer built at the Institute of Physics of the Charles University as a first step of the subsequent study. The second studied system, a cyclic hexapeptide c-(Phe-D-Pro-Gly-Arg-Gly-Asp), serves as a convenient model for β- hairpin and anti-parallel β-sheet. It was previously studied by means of VCD and IR. From molecular dynamics simulations 10 peptide geometries were selected for spectral modeling. The Raman and ROA spectra were calculated ab initio. For a model fragment Phe-D-Pro, which... | en_US |
uk.file-availability | V | |
uk.grantor | Univerzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakulta, Fyzikální ústav UK | cs_CZ |
thesis.grade.code | 1 | |
dc.contributor.consultant | Bouř, Petr | |
dc.contributor.consultant | Kopecký, Vladimír | |
uk.publication-place | Praha | cs_CZ |
uk.thesis.defenceStatus | O | |
dc.identifier.lisID | 990011316470106986 | |