Role of anillin in acto-myosin contractility
Role anillinu v regulaci aktin-myosinové kontraktility
diplomová práce (OBHÁJENO)
Zobrazit/ otevřít
Trvalý odkaz
http://hdl.handle.net/20.500.11956/209537Identifikátory
SIS: 264543
Kolekce
- Kvalifikační práce [22311]
Autor
Vedoucí práce
Oponent práce
Middelkoop, Teije Corneel
Fakulta / součást
Přírodovědecká fakulta
Obor
Biofyzikální chemie
Katedra / ústav / klinika
Katedra fyzikální a makromol. chemie
Datum obhajoby
5. 6. 2026
Nakladatel
Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakultaJazyk
Angličtina
Známka
Výborně
Klíčová slova (česky)
cytoskelet, aktin, motorové proteiny, fluorescenční mikroskopie s úplným vnitřním odrazem, elektronová mikroskopieKlíčová slova (anglicky)
cytoskeleton, actin, motor proteins, total internal reflection microscopy, electron microscopyAktinová kontraktilita je důležitá pro mnoho buněčných dějů, jako je buněčné dělení nebo polarizace buňky. Kontrakce aktinových sítí je typicky poháněna motorovým pro- teinem myosinem, který posouvá antiparalelně orientovaná aktinová vlákna proti sobě. Avšak předchozí výzkum ukázal, že myosin není jediným proteinem, který může produ- kovat kontraktilní síly. Anillin, aktinový crosslinker přítomný v buněčném kortexu a v cytokinetickém prstenci, také může aktinová vlákna posouvat a tím vytvářet kontraktilní síly v nepřítomnosti myosinu. Zatímco anillin interaguje jak s aktinem, tak s myosinem, jeho role v aktomyosinové kontraktilitě zůstává ne zcela objasněna. V této práci autorka ukazuje, že anillin je schopen kontrahovat nejen aktinové svazky, ve kterých vlákna sjíždějí jedno po druhém, ale také jednotlivá vlákna, a to přímou podporou kontrakce řízené my- osinem. V minimálním rekonstituovaném systému složeném z aktinových vláken, anillinu a myosinu bylo pozorováno, že v přítomností obou proteinů, myosinu a anillinu, byla jed- notlivá aktinová vlákna silně kontrahována. Oproti tomu v nepřítomnosti anillinu myosin sám nezpůsobil žádnou konformační změnu vláken. Současně se zvýšenou kontraktilitou byl pozorován i zvýšený počet molekul myosinu vázaných k jednotlivým vláknům a mo- torové aktivity myosinu. Dále...
Actin-based contractility is essential for many cellular events, such as cytokinesis or cell polarization. Contraction of actin networks is typically driven by myosin motors that slide antiparallel actin filaments relative to each other. However, previous work showed that myosin is not the only protein capable of generating contractile forces. Anillin, an actin filament crosslinker present in the cortex and the cytokinetic ring, can also slide actin filaments, thereby generating contractile forces in the absence of myosin. While anillin interacts with both actin and myosin, its role in actomyosin contractility remains unclear. Here we show that in addition to the contractility of actin bundles in which the contraction involves antiparallel sliding, anillin also directly enhances myosin-driven contraction of single actin filaments. Using a minimal reconstituted system comprising actin filaments, anillin and myosin, we observed that with both myosin and anillin, single actin filaments robustly contract. By contrast, in the absence of anillin, myosin alone did not exert any conformational change of the individual filaments. Moreover, the observed contraction is concurrent with an increase in the landing rate and motor activity of myosin. We also show that single filament contractility, myosin landing rate and...
