Microtubule-Associated Condensates: Phase Separation by Microtubule-Associated Proteins

Abstract

Microtubule-associated proteins (MAPs) play a key role in regulating cytoskeletal dynamics. Emerging evidence has shown that many of these proteins function by undergoing liquid-liquid phase separation (LLPS) to form dynamic biomolecular condensates on microtubule surfaces. These microenvironments concentrate tubulin heterodimers alongside specific regulatory factors. By compartmentalizing these molecules, MAP condensates help overcome kinetic barriers to efficiently drive microtubule nucleation, accelerate microtubule elongation, and stabilize microtubules. By comparing representative proteins, this thesis demonstrates how different MAPs utilize LLPS to influence cytoskeletal activity.

Proteiny asociované s mikrotubuly (MAP) hrají klíčovou roli v regulaci dynamiky cytoskeletu. Nové poznatky ukazují, že mnoho z těchto proteinů funguje tak, že prochází fázovou separací kapalina-kapalina (LLPS) a vytváří dynamické biomolekulární kondenzáty na povrchu mikrotubulů. V těchto mikroprostředích se koncentrují tubulinové heterodimery spolu se specifickými regulačními faktory. Díky kompartmentalizaci těchto molekul pomáhají kondenzáty překonávat kinetické bariéry, aby účinně řídily nukleaci mikrotubulů, urychlovaly jejich prodlužování a stabilizovaly je. Porovnáním reprezentativních proteinů tato práce ukazuje, jak různé MAP využívají LLPS k ovlivňování činnosti cytoskeletu.