Cellular response of Giardia intestinalis to stress conditions
Buněčná odpověď Giardia intestinalis na stresové podmínky
dissertation thesis (DEFENDED)
View/ Open
Permanent link
http://hdl.handle.net/20.500.11956/205218Identifiers
Study Information System: 207668
Collections
- Kvalifikační práce [21483]
Author
Advisor
Referee
Svärd, Staffan
Faso, Carmen
Faculty / Institute
Faculty of Science
Discipline
Parasitology
Department
Department of Parasitology
Date of defense
26. 9. 2025
Publisher
Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakultaLanguage
English
Grade
Pass
Kontrola kvality proteinů (PQC) je zasadní pro ůdrzení integrity proteomů ve vsech zivych organismech. Jiz od sveho vzniků jsoů proteiny opakovane asistovany molekůlarními chaperony v různych fazích sve existence. Chaperony jim pomahají dosahnoůt nativní konformace, stabilizůjí je, aktivůjí je a napomahají jim pri oligomerizaci do komplexních strůktůr. Pokůd dojde k jejich chybnemů sbalení nebo poskození, chaperony rozhodůjí o jejich osůdů, zdali bůdoů znovů sbaleny, ci smerovany k degradaci. Vyznam PQC pro prezití bůnky se stava obzvlaste kritickym pri vystavení proteotoxickemů stresů. Za takovych podmínek PQC zapojůje dalsí mechanismůs, ktery ůmoznůje bůnkam vyporadat sese zvysenymmnozstvímchybnesbalenychproteinů - sekvestraci proteinů. Tento proces pomaha zmírnit dopady agregace proteinů a poskytůje cas na zpracovaní spatne sbalenych ci poskozenych proteinů. Tato prace shrnůje soůcasne poznatky o molekůlarních chaperonech a strategiích sekvestrace proteinů napríc zivymi organismy, se zamerením na eůkaryoticke bůnky, zejmena pak na parazitickeho prvoka Giardia intestinalis. Dale jsoů zde prezentovany poznatky, ktere podporůjí zapojení proteinove rodiny Myeloid leůkemia factor (Mlf) do systemů PQC. Zatímco jsoů homologům Mlf ů eůkaryot pripisovany rozmanite role, mechanismy, ktere tyto rozdílne...
Protein quality control (PQC) is vital for maintaining proteome integrity in all living organisms. From their synthesis onward, proteins are attended by molecular chaperones at many stages across their lifespan. These chaperones guide proteins into their native conformation, stabilize them, activate them, and assist in their oligomerization into complex structures. Should proteins become misfolded or damaged, chaperones determine their fate: they are either refolded or targeted for degradation. The importance of PQC for cell survival becomes especially critical under proteotoxic stress. Under these conditions, PQC engages additional mechanism to cope with the increased load of misfolded proteins-protein sequestration. This process helps cells mitigate the effects of protein aggregation and allows time for processing of misfolded or damaged proteins. This thesis summarizes current knowledge about molecular chaperones and protein sequestration strategies across living organisms, with a focus on eukaryotes-particularly the parasitic protist Giardia intestinalis. It further presents evidence supporting a role for the Myeloid leukemia factor (Mlf) protein family in PQC. While diverse roles have been attributed to Mlf homologs in eukaryotes, the mechanisms underlying these functions remain poorly...
