Bonding and non-bonding interaction potentials for simulations of coarse-grained protein models

Abstract

Protein folding involves the transformation of an amino acid chain to a unique 3D structure. The conformation of a protein is determined by its amino acid sequence. Understanding the process of protein folding and dynamics is crucial since protein function is closely related to its structure and dynamics. These processes can be investigated by means of molecular simulations. Coarse- grained models, which are used in molecular simulations, provide a favorable trade-off between computational efficiency and accuracy. To employ such mod- els, a reasonable force field is necessary. The force field includes both bonding and non-bonding interaction potentials, which are derived either from atomistic simulations or from known, experimentally determined protein structures. We derived such potentials using dataset of more than 4,500 structures from PDB database. 1

Skládáníproteinůje proces transformace aminokyselinového řetězce do unikátní 3D struktury. Struktura proteinu je dána jeho aminokyselinovou sekvencí. Porozuměníprocesu skládáníproteinůa proteinové dynamiky je klíčové, protože funkce proteinu je úzce spjata s jeho strukturou a dynamikou. Tyto procesy lze zkoumat pomocí molekulárních simulací. Zhrubené modely, které se používají v molekulárních simulacích, nabízejí výhodný kompromis mezi výpočetní efektiv- itou a přesností. Pro použití těchto modelů je nezbytný dobře nastavený force field neboli silové pole. Silové pole zahrnuje jak vazebné, tak nevazebné inter- akčnípotenciály, které jsou odvozeny z atomistických simulacínebo ze známých, experimentálně určených proteinových struktur. V rámci této bakalářské práce byly takové potenciály získány z více než 4500 struktur z databáze PDB. 1