Influence of aminoacid side-chain ionization on protein structure

Abstract

Protein folding is governed by many different types of interactions. Aside from the formation of hydrophobic cores and hydrogen bonding, Coulombic forces are believed to play an important role in this process. Their importance arises mainly in partially unfolded states and pH sensitive regions where ionization of amino acid side chains may trigger conformational changes. Better understanding of the role of ionizable residues in folding thereby provides us with new opportunities in protein design and property-enhancing protein modifications.

Protein folding je ovliňován různými typy interakcí. Krom hydrofobních sil a vodíkových vazeb při něm hrají důležitou roli také Coulombické síly. Jejich důležitost vyvstává hlavně v částečně rozvinutých stavech a regionů citlivých na změny v pH, tam může ionizace postranních řetězců aminokyselin způsobovat konformační změny. Lepší porozumění funkci ionizovatelných postranních řetězců v protein foldingu otevírá nové příležitosti v designu proteinů a modifikacích zlepšujících jejich vlastnosti.