dc.contributor.advisor | Jungwirth, Pavel | |
dc.creator | Palivec, Vladimír | |
dc.date.accessioned | 2017-05-31T23:11:08Z | |
dc.date.available | 2017-05-31T23:11:08Z | |
dc.date.issued | 2016 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/20.500.11956/1324 | |
dc.description.abstract | Název práce: Počítačové modelování interakcí iontů s proteiny: Allosterický efekt iontů a fenolických ligandů na strukturu insulinového hexameru Autor: Vladimír Palivec Katedra: Katedra fyzikální a makromolekulární chemie PřF UK Vedoucí diplomové práce: prof. RNDr. Pavel Jungwirth, DSc., UOCHB AV ČR, v.v.i. Email vedoucího: pavel.jungwirth@uochb.cas.cz Abstrakt: Insulinový hexamer je alosterický protein, který můžeme nalézt ve třech různých konformacích (T6, T3R3, R6). Tvorbu a konformaci inzulinového hexameru můžeme ovlivnit například vazbou iontů, či takzvaných fenolických ligandů. V této práci jsem zkoumal inzulinové hexamery v různých konformacích za pomoci molekulové dynamiky. Studie je rozdělena na dvě části. V první části zkoumám efekt vazby kationtů (Zn2+ , Ca2+ , K+ and Na+ ) na T6 a T3R3 inzulinové hexamery. V druhé části se zaměřím na neurotransmitery serotonin a dopamin, které by mohly sloužit jako fenolické ligandy v in vivo podmínkách. Výsledky první části výzkumu ukazují, že ionty s vysokou nábojovou hustotou (Zn2+ , Ca2+ ) jsou mnohem více lokalizované v kavitě, která se nachází uprostřed hexameru. Toto vede ke zpomalení difuze vodních molekul, což se projeví také tím, že uvnitř se nachází vždy pouze jeden kation. Monovalentní kationty tento efekt nemají. V druhé části práce ukáži, že z obou... | cs_CZ |
dc.description.abstract | Title: Computer modeling of ion protein interactions: Allosteric effects of phenolic ligands and ions on insulin hexamer structure Author: Vladimír Palivec Department: Department of Physical and Macromolecular Chemistry Faculty of Science UK Advisor: prof. RNDr. Pavel Jungwirth, DSc., IOCB AS CR, v.v.i. Advisor's email address: pavel.jungwirth@uochb.cas.cz Abstract: Insulin hexamer is an allosteric protein capable of undergoing conformational changes between three states: T6, T3R3, and R6. Transitions between them, as well as the formation of insulin hexamers, are mediated through binding of phenolic ligands or ions. This thesis presents a molecular dynamics study of allosteric behavior of insulin using empirical force fields. Two effects are closely inspected - cation (Zn2+ , Ca2+ , K+ , and Na+ ) binding to the insulin hexamers and a possible binding of two neurotransmitters - dopamine and serotonin to the phenolic pocket. The results show that high charge density cations (Zn2+ and Ca2+ ) are mostly localized in the B13 glutamate cavity, slow- down diffusion, while preventing other cations from entering. In contrast, low charge density cations (Na+ and K+ ) do not have this effect. Concerning neurotransmitters, dopamine does not bind to the phenolic pocket whereas serotonin binds in a similar way like... | en_US |
dc.language | English | cs_CZ |
dc.language.iso | en_US | |
dc.publisher | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.subject | molekulová dynamika | cs_CZ |
dc.subject | empirické potenciály | cs_CZ |
dc.subject | insulinový hexamer | cs_CZ |
dc.subject | fenolický ligand | cs_CZ |
dc.subject | fenol | cs_CZ |
dc.subject | neurotransmitery | cs_CZ |
dc.subject | dopamin | cs_CZ |
dc.subject | serotonin | cs_CZ |
dc.subject | ionty | cs_CZ |
dc.subject | zinek | cs_CZ |
dc.subject | vápník | cs_CZ |
dc.subject | molecular dynamics | en_US |
dc.subject | empirical potentials | en_US |
dc.subject | insulin hexamer | en_US |
dc.subject | phenolic ligand | en_US |
dc.subject | phenol | en_US |
dc.subject | neurotransmitters | en_US |
dc.subject | dopamine | en_US |
dc.subject | serotonin | en_US |
dc.subject | ions | en_US |
dc.subject | zinc | en_US |
dc.subject | calcium | en_US |
dc.title | Computer modeling of ion protein interactions: Allo steric effects of phenolic ligands and ions on insulin hexamer struct ure | en_US |
dc.type | diplomová práce | cs_CZ |
dcterms.created | 2016 | |
dcterms.dateAccepted | 2016-05-25 | |
dc.description.department | Department of Physical and Macromolecular Chemistry | en_US |
dc.description.department | Katedra fyzikální a makromol. chemie | cs_CZ |
dc.description.faculty | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.description.faculty | Faculty of Science | en_US |
dc.identifier.repId | 160681 | |
dc.title.translated | Počítačové modelování interakcí iont ů s proteiny: Allosterický efekt iont ů a fenolických ligand ů na strukturu insulinového hexameru | cs_CZ |
dc.contributor.referee | Fišer, Jiří | |
dc.identifier.aleph | 002092108 | |
thesis.degree.name | Mgr. | |
thesis.degree.level | navazující magisterské | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Modelování chemických vlastností nano- a biostruktur | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Modeling of Chemical Properties of Nano- and Biostructures | en_US |
thesis.degree.program | Chemie | cs_CZ |
thesis.degree.program | Chemistry | en_US |
uk.thesis.type | diplomová práce | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-cs | Přírodovědecká fakulta::Katedra fyzikální a makromol. chemie | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-en | Faculty of Science::Department of Physical and Macromolecular Chemistry | en_US |
uk.faculty-name.cs | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
uk.faculty-name.en | Faculty of Science | en_US |
uk.faculty-abbr.cs | PřF | cs_CZ |
uk.degree-discipline.cs | Modelování chemických vlastností nano- a biostruktur | cs_CZ |
uk.degree-discipline.en | Modeling of Chemical Properties of Nano- and Biostructures | en_US |
uk.degree-program.cs | Chemie | cs_CZ |
uk.degree-program.en | Chemistry | en_US |
thesis.grade.cs | Výborně | cs_CZ |
thesis.grade.en | Excellent | en_US |
uk.abstract.cs | Název práce: Počítačové modelování interakcí iontů s proteiny: Allosterický efekt iontů a fenolických ligandů na strukturu insulinového hexameru Autor: Vladimír Palivec Katedra: Katedra fyzikální a makromolekulární chemie PřF UK Vedoucí diplomové práce: prof. RNDr. Pavel Jungwirth, DSc., UOCHB AV ČR, v.v.i. Email vedoucího: pavel.jungwirth@uochb.cas.cz Abstrakt: Insulinový hexamer je alosterický protein, který můžeme nalézt ve třech různých konformacích (T6, T3R3, R6). Tvorbu a konformaci inzulinového hexameru můžeme ovlivnit například vazbou iontů, či takzvaných fenolických ligandů. V této práci jsem zkoumal inzulinové hexamery v různých konformacích za pomoci molekulové dynamiky. Studie je rozdělena na dvě části. V první části zkoumám efekt vazby kationtů (Zn2+ , Ca2+ , K+ and Na+ ) na T6 a T3R3 inzulinové hexamery. V druhé části se zaměřím na neurotransmitery serotonin a dopamin, které by mohly sloužit jako fenolické ligandy v in vivo podmínkách. Výsledky první části výzkumu ukazují, že ionty s vysokou nábojovou hustotou (Zn2+ , Ca2+ ) jsou mnohem více lokalizované v kavitě, která se nachází uprostřed hexameru. Toto vede ke zpomalení difuze vodních molekul, což se projeví také tím, že uvnitř se nachází vždy pouze jeden kation. Monovalentní kationty tento efekt nemají. V druhé části práce ukáži, že z obou... | cs_CZ |
uk.abstract.en | Title: Computer modeling of ion protein interactions: Allosteric effects of phenolic ligands and ions on insulin hexamer structure Author: Vladimír Palivec Department: Department of Physical and Macromolecular Chemistry Faculty of Science UK Advisor: prof. RNDr. Pavel Jungwirth, DSc., IOCB AS CR, v.v.i. Advisor's email address: pavel.jungwirth@uochb.cas.cz Abstract: Insulin hexamer is an allosteric protein capable of undergoing conformational changes between three states: T6, T3R3, and R6. Transitions between them, as well as the formation of insulin hexamers, are mediated through binding of phenolic ligands or ions. This thesis presents a molecular dynamics study of allosteric behavior of insulin using empirical force fields. Two effects are closely inspected - cation (Zn2+ , Ca2+ , K+ , and Na+ ) binding to the insulin hexamers and a possible binding of two neurotransmitters - dopamine and serotonin to the phenolic pocket. The results show that high charge density cations (Zn2+ and Ca2+ ) are mostly localized in the B13 glutamate cavity, slow- down diffusion, while preventing other cations from entering. In contrast, low charge density cations (Na+ and K+ ) do not have this effect. Concerning neurotransmitters, dopamine does not bind to the phenolic pocket whereas serotonin binds in a similar way like... | en_US |
uk.file-availability | V | |
uk.publication.place | Praha | cs_CZ |
uk.grantor | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra fyzikální a makromol. chemie | cs_CZ |
dc.identifier.lisID | 990020921080106986 | |