Lidská mikrosomální glutathion-S-transferasa
Human microsomal glutathione s-transferase
diplomová práce (OBHÁJENO)
Zobrazit/ otevřít
Trvalý odkaz
http://hdl.handle.net/20.500.11956/13327Identifikátory
SIS: 17367
Kolekce
- Kvalifikační práce [6393]
Autor
Vedoucí práce
Oponent práce
Kvasničková, Eva
Fakulta / součást
Farmaceutická fakulta v Hradci Králové
Obor
Farmacie
Katedra / ústav / klinika
Katedra biochemických věd
Datum obhajoby
20. 9. 2007
Nakladatel
Univerzita Karlova, Farmaceutická fakulta v Hradci KrálovéJazyk
Čeština
Známka
Dobře
Mikrosomální glutathion-S-transferasy (MGST) se účastní druhé fáze biontrasnformace v eukaryotických buňkách a prokaryotických buňkách organismů. Hrají významnou roli v obraně proti kancerogenním, toxickým a farmakologicky aktivním elektrofilním sloučeninám. Mikrosomální glutathion-S-transferasa je membránově vázaný enzym ve formě trimeru, který katalyzuje konjugaci elektrofilních sloučenin s glutathionem a redukci lipidických peroxidů. Peroxidasová aktivita MGST může být důležitá pro ochranu proti lipidické peroxidaci za podmínek oxidačního stresu. Řada biochemických přístupů se užívá pro studování vlastností MGST, tj. enzymové aktivity, nitrobuněčné distribuce, substrátové specifity a bílkovinné struktury. MGST jsou součásti nadrodiny MAPEG (membránově vázané enzymy v metabolismu ikosatetraenových kyselin a glutathionu). Do této nadrodiny patří na základě strukturální a fylogenetické podobnosti enzymy: MGST 1, MGST 2, MGST 3, mikrosomální Ya-GST, prokaryotické MGST tj. MGST bakterie E.Coli a MGST cyanobakterie nazývaná SynMGST (Bressel se sp. 2004) prostaglandin-E-syntasa, aktivující protein 5-lipoxygenasu a leukotrien-C4-syntasu. Enzymy této nadrodiny jsou zapojeny do detoxifikace, ochrany před oxidačním stresem a syntézy prostaglandinu E a cysteinyl-leukotrienu. Na základě pochopení funkcí MGST...
The microsomal glutathione S-transferases (GST, EC 2.5.1.18) constitute a group of phase II detoxification enzymes present in eukaryotic cells and prokaryotic organisms. They play significant roles in defense against carcinogenic, toxic, and pharmacologically active electrophilic compounds. The microsomal glutathione S-transferase is a homotrimeric, membrane-bound enzyme, that catalyzes conjugation of electrophilic compounds with glutathione and reduction of lipid hydroperoxides. Peroxidase activity may be of importance for protection against lipid peroxidation under conditions of oxidative stress. A number of biochemical approaches have been used to study the properties of MGST, including enzymatic activity, sub-cellular distribution, substrate specificity, and proteins structure. MGST is considered a member of the MAPEG (membrane- associated proteins in eicosanoid and glutathione metabolism) superfamily of structurally and phylogeneticaily related enzymes, including MGST 1, MGST 2, MGST3, microsomal Ya-GST, MGST 1 Like 1, 5-lipoxygenase activating protein, and leukotriene C4 synthase. Enzymes in this superfamily are involved in detoxification, protection from oxidative stress, and synthesis of prostaglandin E and cysteinyl leukotrienes. On the basis of understanding funcitons MGST is possible...