Show simple item record

Vývoj webového rozhraní pro vizualizaci predikce protein-ligand interakčních míst a jejich konzervovanosti
dc.contributor.advisorHoksza, David
dc.creatorJendele, Lukáš
dc.date.accessioned2017-07-11T13:16:47Z
dc.date.available2017-07-11T13:16:47Z
dc.date.issued2017
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/86125
dc.description.abstractBílkoviny jsou základními stavebními kameny všech živých organismů. Fun- gují na základě interakcí s jinými molekulami. Tato práce se zabývá vazebnými místy mezi proteiny a malými molekulami, zejména protože většina současných léků jsou právě malé molekuly. Zatímco nástrojů na predikci těchto vazebných míst je mnoho, počet nástrojů na jejich vizualizaci je téměř nulový. Spojením několika projektů zabývajících se zobrazením proteinů jsme vytvořili nový vizua- lizační web. Jelikož evoluční konzervovanost koreluje s výskytem vazebných míst, umožňujeme její zobrazení společně s detekovanými vazebnými místy. Vyvinuli jsme několik metod pro výpočet konzervovanosti a použili je v experimentech pro zlepšení detekce vazebných míst. Zde představujeme PrankWeb, moderní webo- vou aplikaci pro vizualizaci struktury a sekvence proteinů, jejich vazebných míst a konzervovanosti. Doufáme, že PrankWeb bude vědcům poskytovat rychlý a po- hodlný prostředek pro analýzu bílkovin. 1cs_CZ
dc.description.abstractProteins are fundamental building blocks of all living organisms. They perform their function by binding to other molecules. This thesis deals with interactions between proteins and small molecules (so called ligands) because most of the currently used drugs are small molecules. While there are several tools that can predict these interactions, they are almost none for their visualization. Thus, we built a new visualization website by combining several protein visualizers toge- ther. Since evolutionary homology correlates with binding sites, our web interface also displays homology for comparison. We developed several ways how to calcu- late homology, and used it to improve detection of protein-ligand binding sites in our experiments. Here we present PrankWeb, a modern web application for structure and sequence visualization of a protein and its protein-ligand binding sites as well as evolutionary homology. We hope that it will provide a quick and convenient way for scientists to analyze proteins. 1en_US
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakultacs_CZ
dc.subjectbioinformatikacs_CZ
dc.subjectproteincs_CZ
dc.subjectprotein-ligand interakcecs_CZ
dc.subjectGUIcs_CZ
dc.subjectwebcs_CZ
dc.subjectbioinformaticsen_US
dc.subjectproteinen_US
dc.subjectprotein-ligand interactionen_US
dc.subjectGUIen_US
dc.subjectweben_US
dc.titleDevelopment of web-based interface for visualization of protein-ligand interaction sites and their conservationen_US
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2017
dcterms.dateAccepted2017-06-20
dc.description.departmentDepartment of Software Engineeringen_US
dc.description.departmentKatedra softwarového inženýrstvícs_CZ
dc.description.facultyMatematicko-fyzikální fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Mathematics and Physicsen_US
dc.identifier.repId189243
dc.title.translatedVývoj webového rozhraní pro vizualizaci predikce protein-ligand interakčních míst a jejich konzervovanostics_CZ
dc.contributor.refereeŠkoda, Petr
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineObecná informatikacs_CZ
thesis.degree.disciplineGeneral Computer Scienceen_US
thesis.degree.programInformatikacs_CZ
thesis.degree.programComputer Scienceen_US
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csMatematicko-fyzikální fakulta::Katedra softwarového inženýrstvícs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Mathematics and Physics::Department of Software Engineeringen_US
uk.faculty-name.csMatematicko-fyzikální fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Mathematics and Physicsen_US
uk.faculty-abbr.csMFFcs_CZ
uk.degree-discipline.csObecná informatikacs_CZ
uk.degree-discipline.enGeneral Computer Scienceen_US
uk.degree-program.csInformatikacs_CZ
uk.degree-program.enComputer Scienceen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csBílkoviny jsou základními stavebními kameny všech živých organismů. Fun- gují na základě interakcí s jinými molekulami. Tato práce se zabývá vazebnými místy mezi proteiny a malými molekulami, zejména protože většina současných léků jsou právě malé molekuly. Zatímco nástrojů na predikci těchto vazebných míst je mnoho, počet nástrojů na jejich vizualizaci je téměř nulový. Spojením několika projektů zabývajících se zobrazením proteinů jsme vytvořili nový vizua- lizační web. Jelikož evoluční konzervovanost koreluje s výskytem vazebných míst, umožňujeme její zobrazení společně s detekovanými vazebnými místy. Vyvinuli jsme několik metod pro výpočet konzervovanosti a použili je v experimentech pro zlepšení detekce vazebných míst. Zde představujeme PrankWeb, moderní webo- vou aplikaci pro vizualizaci struktury a sekvence proteinů, jejich vazebných míst a konzervovanosti. Doufáme, že PrankWeb bude vědcům poskytovat rychlý a po- hodlný prostředek pro analýzu bílkovin. 1cs_CZ
uk.abstract.enProteins are fundamental building blocks of all living organisms. They perform their function by binding to other molecules. This thesis deals with interactions between proteins and small molecules (so called ligands) because most of the currently used drugs are small molecules. While there are several tools that can predict these interactions, they are almost none for their visualization. Thus, we built a new visualization website by combining several protein visualizers toge- ther. Since evolutionary homology correlates with binding sites, our web interface also displays homology for comparison. We developed several ways how to calcu- late homology, and used it to improve detection of protein-ligand binding sites in our experiments. Here we present PrankWeb, a modern web application for structure and sequence visualization of a protein and its protein-ligand binding sites as well as evolutionary homology. We hope that it will provide a quick and convenient way for scientists to analyze proteins. 1en_US
uk.file-availabilityV
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakulta, Katedra softwarového inženýrstvícs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV