Show simple item record

Chemo-enzymatic synthesis of antiviral prodrugs
dc.contributor.advisorStiborová, Marie
dc.creatorTupec, Michal
dc.date.accessioned2021-03-26T14:14:51Z
dc.date.available2021-03-26T14:14:51Z
dc.date.issued2015
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/78265
dc.description.abstractLipasy našly široké uplatnění při výrobě potravin a v některých odvětvích průmyslu, později i v syntetické organické chemii, kde za velmi mírných podmínek katalyzují hydrolytické a esterifikační reakce v rámci chemie chránicích skupin či za účelem rozlišení enantiomerů. V této práci byla komerčně dostupná lipasa z bakterie Pseudomonas fluorescens imobilizována pomocí sol gelového procesu do organokřemičitých materiálů s propylovým, oktylovým nebo fenylovým substituentem. Nejvyšší hydrolytická aktivita byla zjištěna u enzymu na oktylovém nosiči. Imobilizované enzymy se mezi sebou lišily v hydrolytické aktivitě stanovené na různě dlouhých 4-nitrofenylesterech. Další experimenty ukázaly na poměrně dobrou pH stabilitu enzymů při inkubacích (pH 3 až 11) a dále také dobrou teplotní stabilitu v isooktanu (teploty až 100 řC). Většina organických rozpouštědel nemá výrazný vliv na aktivitu lipasy. Za použití modelové látky ze skupiny acyklických analogů nukleosidů - 9 (2',3' dihydroxypropyl)adeninu (DHPA) - byla provedena řada biokatalytických pokusů. Bylo např. zjištěno, že jako donory acylu jsou nejvhodnější vinylestery, že lipasa vykazuje preferenci k vinylesterům s delším acylem, že esterifikace DHPA nejrychleji probíhá v nepolárních rozpouštědlech a že je možná i v rozpouštědlech, v nichž je tato látka zcela...cs_CZ
dc.description.abstractLipases have been widely applied in the manufacture of food products and in some areas of the industry, nowadays they are used in synthetic organic chemistry catalyzing the hydrolytic/esterification reactions under very mild conditions in the field of protecting groups or enantiomer resolution. In this study, the commercial lipase from bacterium Pseudomonas fluorescens was immobilized using the sol-gel process into organosilicate materials with propyl, octyl or phenyl substituents. The highest hydrolytic activity was found in the enzyme on the octyl-derived carrier. The immobilized enzymes differ in their hydrolytic activities on 4-nitrophenyl esters of various lengths. Subsequent experiments revealed quite good pH stability of the enzymes in a buffer (incubations in pH 3 through pH 11), as well as good temperature stability in isooctane (incubations at up to 100 řC). The majority of organic solvents seem to have no substantial effect on the lipase activity. The biocatalytic properties were studied on a model compound from the group of the acyclic nucleoside analogues - 9-(2',3'-dihydroxypropyl)adenine (DHPA). It was found for example that the best acyl donors are vinyl esters, that the lipase shows a preference towards longer vinyl esters, that the reaction proceeds faster in non-polar solvents or that it...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectimmobilizationen_US
dc.subjectpreparationen_US
dc.subjectTLCen_US
dc.subjectbioorganic chemistryen_US
dc.subjectimobilizacecs_CZ
dc.subjectpreparacecs_CZ
dc.subjectTLCcs_CZ
dc.subjectbioorganická chemiecs_CZ
dc.titleChemoenzymová synthesa antivirálních profarmakcs_CZ
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2015
dcterms.dateAccepted2015-09-07
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId140978
dc.title.translatedChemo-enzymatic synthesis of antiviral prodrugsen_US
dc.contributor.refereeIndra, Radek
dc.identifier.aleph002027672
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelnavazující magisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
uk.thesis.typediplomová prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csLipasy našly široké uplatnění při výrobě potravin a v některých odvětvích průmyslu, později i v syntetické organické chemii, kde za velmi mírných podmínek katalyzují hydrolytické a esterifikační reakce v rámci chemie chránicích skupin či za účelem rozlišení enantiomerů. V této práci byla komerčně dostupná lipasa z bakterie Pseudomonas fluorescens imobilizována pomocí sol gelového procesu do organokřemičitých materiálů s propylovým, oktylovým nebo fenylovým substituentem. Nejvyšší hydrolytická aktivita byla zjištěna u enzymu na oktylovém nosiči. Imobilizované enzymy se mezi sebou lišily v hydrolytické aktivitě stanovené na různě dlouhých 4-nitrofenylesterech. Další experimenty ukázaly na poměrně dobrou pH stabilitu enzymů při inkubacích (pH 3 až 11) a dále také dobrou teplotní stabilitu v isooktanu (teploty až 100 řC). Většina organických rozpouštědel nemá výrazný vliv na aktivitu lipasy. Za použití modelové látky ze skupiny acyklických analogů nukleosidů - 9 (2',3' dihydroxypropyl)adeninu (DHPA) - byla provedena řada biokatalytických pokusů. Bylo např. zjištěno, že jako donory acylu jsou nejvhodnější vinylestery, že lipasa vykazuje preferenci k vinylesterům s delším acylem, že esterifikace DHPA nejrychleji probíhá v nepolárních rozpouštědlech a že je možná i v rozpouštědlech, v nichž je tato látka zcela...cs_CZ
uk.abstract.enLipases have been widely applied in the manufacture of food products and in some areas of the industry, nowadays they are used in synthetic organic chemistry catalyzing the hydrolytic/esterification reactions under very mild conditions in the field of protecting groups or enantiomer resolution. In this study, the commercial lipase from bacterium Pseudomonas fluorescens was immobilized using the sol-gel process into organosilicate materials with propyl, octyl or phenyl substituents. The highest hydrolytic activity was found in the enzyme on the octyl-derived carrier. The immobilized enzymes differ in their hydrolytic activities on 4-nitrophenyl esters of various lengths. Subsequent experiments revealed quite good pH stability of the enzymes in a buffer (incubations in pH 3 through pH 11), as well as good temperature stability in isooctane (incubations at up to 100 řC). The majority of organic solvents seem to have no substantial effect on the lipase activity. The biocatalytic properties were studied on a model compound from the group of the acyclic nucleoside analogues - 9-(2',3'-dihydroxypropyl)adenine (DHPA). It was found for example that the best acyl donors are vinyl esters, that the lipase shows a preference towards longer vinyl esters, that the reaction proceeds faster in non-polar solvents or that it...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code1
dc.contributor.consultantZarevúcka, Marie
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusO


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV