Show simple item record

Preparation of mutated forms of fosfatidylinositol kinase IIα
dc.contributor.advisorŠulc, Miroslav
dc.creatorGregor, Jiří
dc.date.accessioned2021-03-25T23:15:29Z
dc.date.available2021-03-25T23:15:29Z
dc.date.issued2015
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/76428
dc.description.abstractFosfatidylinositol 4-kinasy (PI4K) jsou enzymy tvořící fosfatidylinositol-4-fosfát, který je důležitou regulační molekulou a prekursorem pro tvorbu dalších regulačních molekul. PI4K jsou zajímavé z medicínského hlediska, neboť je jejich funkce spojována s virovými, nádorovými, metabolickými a neurodegenerativními nemocemi. PI4K typu dva jsou inhibované vápenatými kationty, zatímco PI4K typu III takto inhibovány nejsou. Tato práce řeší vztah struktury a regulace funkce PI4K IIα, konkrétně regulaci vápenatými kationty. Cílem této práce bylo připravit mutovanou formu PI4K IIα, která by nebyla těmito kationty ovlivněna. Přestože se nepodařilo takovou formu připravit, bylo zjištěno, jak aminokyseliny N313, D346 a E193 ovlivňují aktivitu tohoto enzymu.cs_CZ
dc.description.abstractPhosphatidylinositol 4-kinases (PI4K) are enzymes that form phosphatidylinositol-4- phosphate, which is an important regulatory molecule and precursor for the synthesis of other regulatory molecules. PI4K are interesting from medical aspect, because of connection between their function and viral, malignant, metabolic and neurodegenerative diseases. PI4K type II are inhibited by calcium cations, whereas PI4K type III aren't. The goal of this thesis was to elucidate the relationship between structure and regulation of function of PI4K IIα, specifically regulation by calcium cations. We failed in preparation of mutated forms of PI4K IIα that wouldn't be inhibited by calcium cations. However, the results obtained suggest, how aminoacids N313, D346 and E193 affect the kinase activity of PI4K IIα. (In Czech)en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectexpression and purification of recombinant proteinen_US
dc.subjectinhibitionen_US
dc.subjectexprese a purifikace rekombinantního proteinucs_CZ
dc.subjectinhibicecs_CZ
dc.titlePříprava mutantních forem fosfatidylinositol 4-kinasy IIαcs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2015
dcterms.dateAccepted2015-09-07
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId159392
dc.title.translatedPreparation of mutated forms of fosfatidylinositol kinase IIαen_US
dc.contributor.refereeKošek, Dalibor
dc.identifier.aleph002026163
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csFosfatidylinositol 4-kinasy (PI4K) jsou enzymy tvořící fosfatidylinositol-4-fosfát, který je důležitou regulační molekulou a prekursorem pro tvorbu dalších regulačních molekul. PI4K jsou zajímavé z medicínského hlediska, neboť je jejich funkce spojována s virovými, nádorovými, metabolickými a neurodegenerativními nemocemi. PI4K typu dva jsou inhibované vápenatými kationty, zatímco PI4K typu III takto inhibovány nejsou. Tato práce řeší vztah struktury a regulace funkce PI4K IIα, konkrétně regulaci vápenatými kationty. Cílem této práce bylo připravit mutovanou formu PI4K IIα, která by nebyla těmito kationty ovlivněna. Přestože se nepodařilo takovou formu připravit, bylo zjištěno, jak aminokyseliny N313, D346 a E193 ovlivňují aktivitu tohoto enzymu.cs_CZ
uk.abstract.enPhosphatidylinositol 4-kinases (PI4K) are enzymes that form phosphatidylinositol-4- phosphate, which is an important regulatory molecule and precursor for the synthesis of other regulatory molecules. PI4K are interesting from medical aspect, because of connection between their function and viral, malignant, metabolic and neurodegenerative diseases. PI4K type II are inhibited by calcium cations, whereas PI4K type III aren't. The goal of this thesis was to elucidate the relationship between structure and regulation of function of PI4K IIα, specifically regulation by calcium cations. We failed in preparation of mutated forms of PI4K IIα that wouldn't be inhibited by calcium cations. However, the results obtained suggest, how aminoacids N313, D346 and E193 affect the kinase activity of PI4K IIα. (In Czech)en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code1
dc.contributor.consultantBouřa, Evžen
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusO


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV