dc.contributor.advisor | Zíková, Martina | |
dc.creator | Ditrychová, Karolína | |
dc.date.accessioned | 2017-05-27T07:50:41Z | |
dc.date.available | 2017-05-27T07:50:41Z | |
dc.date.issued | 2014 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/20.500.11956/68766 | |
dc.description.abstract | Sterol sensing doména (SSD) je transmembránový úsek proteinu skládající se z 5 helixů. Proteiny, které tuto doménu obsahují, jsou součástí mnoha buněčných drah souvisejících s metabolismem cholesterolu. V některých případech bylo ukázáno, že SSD interaguje s molekulou cholesterolu. Poprvé byla popsána během studia 3-hydroxy-3-metylglutaryl-CoA reduktázy (HMG-CoA reduktáza), enzymu účastnícího se biosyntézy cholesterolu. Jeho transkripce je regulována proteinem Sterol regulatory element binding protein Cleavage Activating Protein (SCAP). 3HMG-CoA reduktáza a SCAP byly prvními proteiny, v jejichž struktuře byla SSD rozeznána. Později byl popsán jiný protein s touto doménou, který je také součástí biosyntézy cholesterolu - 7-dehydrocholesterol reduktáza. Další proteiny s identifikovanou SSD, hrají roli v endocytóze cholesterolu a jeho transportu z lysozomů - Niemann-Pick typ C 1 liked 1 a Niemann-Pick typ C 1. Mimoto, jako struktury obsahující SSD byly také popsány proteiny působící v Hedgehogové signalizaci - Patched, Patched-related a Dispatched. Konečně, protein působící jako tumor-supresor TRC8 byl do této rodiny proteinů zařazen také. V této práci je popsána struktura a funkce jednotlivých členů proteinové rodiny obsahující sterol sensing doménu. Klíčová slova: sterol sensing doména, signální... | cs_CZ |
dc.description.abstract | 1. Abstract Sterol sensing domain (SSD) is a putative transmembrane region consisting of 5 helices and in few cases it was shown that it interacts with cholesterol. Proteins containing this domain play a role in many cellular pathways connected to cholesterol. It was first described in a study of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase (HMG-CoA reductase). It is an enzyme playing role in cholesterol biosynthesis and its transcription is regulated by sterol regulatory element binding protein cleavage activating protein (SCAP). HMG-CoA reductase and SCAP were the first proteins where SSD was recognized. After that, other proteins were described; one more protein functioning in cholesterol biosynthesis was described as containing SSD - 7-dehydrocholesterol reductase. Also two proteins playing role in cholesterol endocytosis - Niemann-Pick type C 1 liked 1 - and in its efflux from lysosomes - Niemann-Pick type C 1 - were recognized. Furthermore, proteins playing role in Hedgehog signalling Patched, Patched-related and Dispatched were found as SSD containing structures. In the end, tumour-suppressor gene TRC8 was also recognized as member of SSD family. In this text, structure and function of these proteins is summarized. Key words: sterol sensing domain, Hedgehog signalling pathway, sterol binding protein,... | en_US |
dc.language | English | cs_CZ |
dc.language.iso | en_US | |
dc.publisher | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.subject | sterol sensing doména | cs_CZ |
dc.subject | signální dráha Hedgehog | cs_CZ |
dc.subject | proteiny vázající sterol | cs_CZ |
dc.subject | syntéza cholesterolu | cs_CZ |
dc.subject | transport cholesterolu | cs_CZ |
dc.subject | sterol sensing domain | en_US |
dc.subject | Hedgehog signalling pathway | en_US |
dc.subject | sterol binding protein | en_US |
dc.subject | cholesterol synthesis | en_US |
dc.subject | cholesterol trafficking | en_US |
dc.title | Rodina proteinů obsahujících sterol-sensing doménu | en_US |
dc.type | bakalářská práce | cs_CZ |
dcterms.created | 2014 | |
dcterms.dateAccepted | 2014-06-13 | |
dc.description.department | Department of Cell Biology | en_US |
dc.description.department | Katedra buněčné biologie | cs_CZ |
dc.description.faculty | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.description.faculty | Faculty of Science | en_US |
dc.identifier.repId | 143405 | |
dc.title.translated | Rodina proteinů obsahujících sterol-sensing doménu | cs_CZ |
dc.contributor.referee | Fafílek, Bohumil | |
dc.identifier.aleph | 001783424 | |
thesis.degree.name | Bc. | |
thesis.degree.level | bakalářské | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Molekulární biologie a biochemie organismů | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Molecular Biology and Biochemistry of Organisms | en_US |
thesis.degree.program | Speciální chemicko-biologické obory | cs_CZ |
thesis.degree.program | Special Chemical and Biological Programmes | en_US |
uk.thesis.type | bakalářská práce | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-cs | Přírodovědecká fakulta::Katedra buněčné biologie | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-en | Faculty of Science::Department of Cell Biology | en_US |
uk.faculty-name.cs | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
uk.faculty-name.en | Faculty of Science | en_US |
uk.faculty-abbr.cs | PřF | cs_CZ |
uk.degree-discipline.cs | Molekulární biologie a biochemie organismů | cs_CZ |
uk.degree-discipline.en | Molecular Biology and Biochemistry of Organisms | en_US |
uk.degree-program.cs | Speciální chemicko-biologické obory | cs_CZ |
uk.degree-program.en | Special Chemical and Biological Programmes | en_US |
thesis.grade.cs | Výborně | cs_CZ |
thesis.grade.en | Excellent | en_US |
uk.abstract.cs | Sterol sensing doména (SSD) je transmembránový úsek proteinu skládající se z 5 helixů. Proteiny, které tuto doménu obsahují, jsou součástí mnoha buněčných drah souvisejících s metabolismem cholesterolu. V některých případech bylo ukázáno, že SSD interaguje s molekulou cholesterolu. Poprvé byla popsána během studia 3-hydroxy-3-metylglutaryl-CoA reduktázy (HMG-CoA reduktáza), enzymu účastnícího se biosyntézy cholesterolu. Jeho transkripce je regulována proteinem Sterol regulatory element binding protein Cleavage Activating Protein (SCAP). 3HMG-CoA reduktáza a SCAP byly prvními proteiny, v jejichž struktuře byla SSD rozeznána. Později byl popsán jiný protein s touto doménou, který je také součástí biosyntézy cholesterolu - 7-dehydrocholesterol reduktáza. Další proteiny s identifikovanou SSD, hrají roli v endocytóze cholesterolu a jeho transportu z lysozomů - Niemann-Pick typ C 1 liked 1 a Niemann-Pick typ C 1. Mimoto, jako struktury obsahující SSD byly také popsány proteiny působící v Hedgehogové signalizaci - Patched, Patched-related a Dispatched. Konečně, protein působící jako tumor-supresor TRC8 byl do této rodiny proteinů zařazen také. V této práci je popsána struktura a funkce jednotlivých členů proteinové rodiny obsahující sterol sensing doménu. Klíčová slova: sterol sensing doména, signální... | cs_CZ |
uk.abstract.en | 1. Abstract Sterol sensing domain (SSD) is a putative transmembrane region consisting of 5 helices and in few cases it was shown that it interacts with cholesterol. Proteins containing this domain play a role in many cellular pathways connected to cholesterol. It was first described in a study of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase (HMG-CoA reductase). It is an enzyme playing role in cholesterol biosynthesis and its transcription is regulated by sterol regulatory element binding protein cleavage activating protein (SCAP). HMG-CoA reductase and SCAP were the first proteins where SSD was recognized. After that, other proteins were described; one more protein functioning in cholesterol biosynthesis was described as containing SSD - 7-dehydrocholesterol reductase. Also two proteins playing role in cholesterol endocytosis - Niemann-Pick type C 1 liked 1 - and in its efflux from lysosomes - Niemann-Pick type C 1 - were recognized. Furthermore, proteins playing role in Hedgehog signalling Patched, Patched-related and Dispatched were found as SSD containing structures. In the end, tumour-suppressor gene TRC8 was also recognized as member of SSD family. In this text, structure and function of these proteins is summarized. Key words: sterol sensing domain, Hedgehog signalling pathway, sterol binding protein,... | en_US |
uk.file-availability | V | |
uk.publication.place | Praha | cs_CZ |
uk.grantor | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra buněčné biologie | cs_CZ |
dc.identifier.lisID | 990017834240106986 | |