dc.contributor.advisor | Krtková, Jana | |
dc.creator | Benáková, Martina | |
dc.date.accessioned | 2021-03-26T00:03:00Z | |
dc.date.available | 2021-03-26T00:03:00Z | |
dc.date.issued | 2013 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/20.500.11956/54317 | |
dc.description.abstract | Mikrotubuly (MT) jsou jednou ze základních buněčných struktur a účastní se mnoha klíčových dějů v rostlinných buňkách a jejich vlastnosti a funkce jsou ovlivňovány a modifikovány dalšími proteiny. Tyto proteiny řadíme do skupiny proteinů asociovaných s mikrotubuly (MAPs, microtubule-associated proteins). Jedním z MAP je také mnou zkoumaný molekulární chaperon Hsp90, který zastává v buňce velké množství nejrůznějších funkcí. Mimo jiné u něj byla již v minulosti prokázána kolokalizace s MT (Freudenreich a Nick, 1998; Petrášek et al., 1998). Přímá vazba k MT byla však popsána teprve nedávno, a to za pomoci kosedimentačních reakcí specifické tabákové cytozolické izoformy Hsp90, která byla díky své schopnosti vázat MT nazvána Hsp90_MT. Zároveň bylo zjištěno, že vazba k MT je nezávislá na aktivitě ATP (Krtková et al., 2012). Ve zmíněné práci autoři také zjistili pozitivní vliv Hsp90_MT na obnovu MT vystavených chladovému stresu. Přestože se na dynamice MT cytoskeletu podílí v obrovské míře právě MAP, je s podivem, že u mnohých z nich dosud není známá molekulární podstata interakce s MT, tedy jejich MT-vazebná doména. Rozhodli jsme se proto určit tuto doménu u tabákového Hsp90_MT za pomoci tvorby rekombinantních proteinů obsahujících charakteristické domény pro rodinu Hsp90 a následných kosedimentačních... | cs_CZ |
dc.description.abstract | Microtubules (MTs) are one of the essential cell structure that participate in a number of key events in the plant cells and their properties and functions are influenced and modified by many other proteins. These proteins belong to a group of microtubule- associated proteins (MAPs, microtubule-associated proteins). One of the MAPs, the molecular chaperone Hsp90, examines and fulfills a large number of different functions in the cell. Its colocalization with MTs has been demonstrated previously by Freudenreich and Nick (1998) and Petrášek et al. (1998). However, direct interaction with MTs was described only recently using cosedimentation assay. The specific cytosolic isoform of tobacco Hsp90 bound to MTs was called Hsp90_MT due to its ability to bind MTs. It has been also found that the binding to MTs is independent on the activity of ATP (Krtková et al., 2012). The authors also described a positive effect of Hsp90_MT on MT recovery after their exposure to cold stress. Although MT cytoskeleton dynamics is influenced by a large number of MAPs, it is surprising that the molecular mechanism of MAPs interaction with MTs and their MT-binding domains have not been described yet. Therefore, we decided to determine the tobacco Hsp90_MT MT-binding domain by production of a set of recombinant proteins... | en_US |
dc.language | Čeština | cs_CZ |
dc.language.iso | cs_CZ | |
dc.publisher | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.subject | HSP90 | en_US |
dc.subject | microtubules | en_US |
dc.subject | plant | en_US |
dc.subject | tobacco | en_US |
dc.subject | BY-2 | en_US |
dc.subject | interaction | en_US |
dc.subject | recombinant protein | en_US |
dc.subject | HSP90 | cs_CZ |
dc.subject | mikrotubuly | cs_CZ |
dc.subject | rostlina | cs_CZ |
dc.subject | tabák | cs_CZ |
dc.subject | BY-2 | cs_CZ |
dc.subject | interakce | cs_CZ |
dc.subject | rekombinantní protein | cs_CZ |
dc.title | Molekulární podstata interakce rostlinného HSP90 s mikrotubuly | cs_CZ |
dc.type | diplomová práce | cs_CZ |
dcterms.created | 2013 | |
dcterms.dateAccepted | 2013-09-17 | |
dc.description.department | Katedra experimentální biologie rostlin | cs_CZ |
dc.description.department | Department of Experimental Plant Biology | en_US |
dc.description.faculty | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.description.faculty | Faculty of Science | en_US |
dc.identifier.repId | 117260 | |
dc.title.translated | Molecular base of plant HSP90-MT interaction | en_US |
dc.contributor.referee | Malcová, Ivana | |
dc.identifier.aleph | 001625713 | |
thesis.degree.name | Mgr. | |
thesis.degree.level | navazující magisterské | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Plant Anatomy and Physiology | en_US |
thesis.degree.discipline | Anatomie a fyziologie rostlin | cs_CZ |
thesis.degree.program | Biologie | cs_CZ |
thesis.degree.program | Biology | en_US |
uk.thesis.type | diplomová práce | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-cs | Přírodovědecká fakulta::Katedra experimentální biologie rostlin | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-en | Faculty of Science::Department of Experimental Plant Biology | en_US |
uk.faculty-name.cs | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
uk.faculty-name.en | Faculty of Science | en_US |
uk.faculty-abbr.cs | PřF | cs_CZ |
uk.degree-discipline.cs | Anatomie a fyziologie rostlin | cs_CZ |
uk.degree-discipline.en | Plant Anatomy and Physiology | en_US |
uk.degree-program.cs | Biologie | cs_CZ |
uk.degree-program.en | Biology | en_US |
thesis.grade.cs | Výborně | cs_CZ |
thesis.grade.en | Excellent | en_US |
uk.abstract.cs | Mikrotubuly (MT) jsou jednou ze základních buněčných struktur a účastní se mnoha klíčových dějů v rostlinných buňkách a jejich vlastnosti a funkce jsou ovlivňovány a modifikovány dalšími proteiny. Tyto proteiny řadíme do skupiny proteinů asociovaných s mikrotubuly (MAPs, microtubule-associated proteins). Jedním z MAP je také mnou zkoumaný molekulární chaperon Hsp90, který zastává v buňce velké množství nejrůznějších funkcí. Mimo jiné u něj byla již v minulosti prokázána kolokalizace s MT (Freudenreich a Nick, 1998; Petrášek et al., 1998). Přímá vazba k MT byla však popsána teprve nedávno, a to za pomoci kosedimentačních reakcí specifické tabákové cytozolické izoformy Hsp90, která byla díky své schopnosti vázat MT nazvána Hsp90_MT. Zároveň bylo zjištěno, že vazba k MT je nezávislá na aktivitě ATP (Krtková et al., 2012). Ve zmíněné práci autoři také zjistili pozitivní vliv Hsp90_MT na obnovu MT vystavených chladovému stresu. Přestože se na dynamice MT cytoskeletu podílí v obrovské míře právě MAP, je s podivem, že u mnohých z nich dosud není známá molekulární podstata interakce s MT, tedy jejich MT-vazebná doména. Rozhodli jsme se proto určit tuto doménu u tabákového Hsp90_MT za pomoci tvorby rekombinantních proteinů obsahujících charakteristické domény pro rodinu Hsp90 a následných kosedimentačních... | cs_CZ |
uk.abstract.en | Microtubules (MTs) are one of the essential cell structure that participate in a number of key events in the plant cells and their properties and functions are influenced and modified by many other proteins. These proteins belong to a group of microtubule- associated proteins (MAPs, microtubule-associated proteins). One of the MAPs, the molecular chaperone Hsp90, examines and fulfills a large number of different functions in the cell. Its colocalization with MTs has been demonstrated previously by Freudenreich and Nick (1998) and Petrášek et al. (1998). However, direct interaction with MTs was described only recently using cosedimentation assay. The specific cytosolic isoform of tobacco Hsp90 bound to MTs was called Hsp90_MT due to its ability to bind MTs. It has been also found that the binding to MTs is independent on the activity of ATP (Krtková et al., 2012). The authors also described a positive effect of Hsp90_MT on MT recovery after their exposure to cold stress. Although MT cytoskeleton dynamics is influenced by a large number of MAPs, it is surprising that the molecular mechanism of MAPs interaction with MTs and their MT-binding domains have not been described yet. Therefore, we decided to determine the tobacco Hsp90_MT MT-binding domain by production of a set of recombinant proteins... | en_US |
uk.file-availability | V | |
uk.grantor | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra experimentální biologie rostlin | cs_CZ |
thesis.grade.code | 1 | |
dc.contributor.consultant | Schwarzerová, Kateřina | |
uk.publication-place | Praha | cs_CZ |
uk.thesis.defenceStatus | O | |
dc.identifier.lisID | 990016257130106986 | |