Show simple item record

Lokalizace a dynamika Sec5 podjednotky komplexu exocyst v rostlinných buňkách
dc.contributor.advisorŽárský, Viktor
dc.creatorSekereš, Juraj
dc.date.accessioned2020-07-07T20:56:03Z
dc.date.available2020-07-07T20:56:03Z
dc.date.issued2011
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/48793
dc.description.abstractExocyst je proteinový complex hrající roli v sekretorické dráze eukaryotických buněk. K plasmatické membráně připoutává váčky, které následně s membránou splynou díky aktivitě SNARE proteinů. V současnosti je jeho funkce studována u kvasinek, živočichů, ale i u rostlin. Tato práce se zabývá studiem podjednotky komplexu Sec5 u modelového rostlinného organismu Arabidopsis thaliana. Lokalizace a dynamika tohoto proteinu značeného fluorescenčním proteinem GFP byla studováne na vnitrobuněčné úrovni pomocí mikroskopie, včetně metody VAEM/TIRF. Sec5 je protein lokalizován v cytoplasmě buněk kořene. Protein se také vyskytuje na cytoplasmatické membráně buněk s vysokou sekreční aktivitou a ve zrajících přepážkách v pozdějších fázích buněčného dělení. Doplňování proteinu na membránu částečně závisí na aktinovém cytoskeletu. Závěry práce se shodují s poznatky o dalších podjednotkách komplexu exocyst organismu Arabidopsis thaliana, které byly získány podobnými metodami. Práce přináší výsledky, které spolu s předchozími poukazují na funkci proteinu Sec5 v rámci komplexu exocyst.cs_CZ
dc.description.abstractExocyst is a protein complex involved in tethering of secretory vesicles to cytoplasmic membrane before SNARE-mediated fusion event. Its presence and function in secretory pathway has been confirmed in yeasts, animals and plants. This thesis describes some properties of Sec5, one of the exocyst subunits, in plant model Arabidopsis thaliana. Microscopic methods, including VAEM/TIRF microscopy, were used to study subcellular localization and dynamics of Sec5-GFP fusion protein. Sec5 is cytoplasmic protein that also localizes to cytoplasmic membrane, particulary in cells with high secretory activity. It strongly localizes to maturating cell plates during late cytokinesis and its localization to cytoplasmic membrane partially depends on actin cytoskeleton. Generally, obtained results are in agreement with corresponding observations of behavior of other exocyst subunits in plant cells, suggesting, that Sec5 executes its function as part of the exocyst complex.en_US
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titleFunkční charakterizace podjednotky Sec5 komplexu exocyst u rostlin.en_US
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2011
dcterms.dateAccepted2011-09-23
dc.description.departmentKatedra buněčné biologiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Cell Biologyen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId85104
dc.title.translatedLokalizace a dynamika Sec5 podjednotky komplexu exocyst v rostlinných buňkáchcs_CZ
dc.contributor.refereeBinarová, Pavla
dc.identifier.aleph001393137
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelnavazující magisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineCellular and Developmental Biologyen_US
thesis.degree.disciplineBuněčná a vývojová biologiecs_CZ
thesis.degree.programBiologyen_US
thesis.degree.programBiologiecs_CZ
uk.thesis.typediplomová prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra buněčné biologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Cell Biologyen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBuněčná a vývojová biologiecs_CZ
uk.degree-discipline.enCellular and Developmental Biologyen_US
uk.degree-program.csBiologiecs_CZ
uk.degree-program.enBiologyen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csExocyst je proteinový complex hrající roli v sekretorické dráze eukaryotických buněk. K plasmatické membráně připoutává váčky, které následně s membránou splynou díky aktivitě SNARE proteinů. V současnosti je jeho funkce studována u kvasinek, živočichů, ale i u rostlin. Tato práce se zabývá studiem podjednotky komplexu Sec5 u modelového rostlinného organismu Arabidopsis thaliana. Lokalizace a dynamika tohoto proteinu značeného fluorescenčním proteinem GFP byla studováne na vnitrobuněčné úrovni pomocí mikroskopie, včetně metody VAEM/TIRF. Sec5 je protein lokalizován v cytoplasmě buněk kořene. Protein se také vyskytuje na cytoplasmatické membráně buněk s vysokou sekreční aktivitou a ve zrajících přepážkách v pozdějších fázích buněčného dělení. Doplňování proteinu na membránu částečně závisí na aktinovém cytoskeletu. Závěry práce se shodují s poznatky o dalších podjednotkách komplexu exocyst organismu Arabidopsis thaliana, které byly získány podobnými metodami. Práce přináší výsledky, které spolu s předchozími poukazují na funkci proteinu Sec5 v rámci komplexu exocyst.cs_CZ
uk.abstract.enExocyst is a protein complex involved in tethering of secretory vesicles to cytoplasmic membrane before SNARE-mediated fusion event. Its presence and function in secretory pathway has been confirmed in yeasts, animals and plants. This thesis describes some properties of Sec5, one of the exocyst subunits, in plant model Arabidopsis thaliana. Microscopic methods, including VAEM/TIRF microscopy, were used to study subcellular localization and dynamics of Sec5-GFP fusion protein. Sec5 is cytoplasmic protein that also localizes to cytoplasmic membrane, particulary in cells with high secretory activity. It strongly localizes to maturating cell plates during late cytokinesis and its localization to cytoplasmic membrane partially depends on actin cytoskeleton. Generally, obtained results are in agreement with corresponding observations of behavior of other exocyst subunits in plant cells, suggesting, that Sec5 executes its function as part of the exocyst complex.en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra buněčné biologiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ
dc.identifier.lisID990013931370106986


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV