Show simple item record

The role of human mitochondrial YME1L protease in the biogenesis of the oxidative phosphorylation system
dc.contributor.advisorStiborová, Marie
dc.creatorTesařová, Jana
dc.date.accessioned2020-07-07T21:39:25Z
dc.date.available2020-07-07T21:39:25Z
dc.date.issued2011
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/48772
dc.description.abstractMitochondrie jsou součástí většiny eukaryotických buněk, kde mezi jejich hlavní funkce patří produkce ATP pomocí systému OxPhos. Systém OxPhos se skládá z jaderně a mitochondriálně kódovaných proteinových podjednotek. Kvalita těchto podjednotek (proteinů) musí být neustále kontrolována, protože u nich může docházet k defektním změnám. Za rozpoznání a odstranění poškozených mitochondriálních proteinů jsou zodpovědné specifické mitochondriální ATP-dependentní proteázy. Doposud byly identifikovány 4 takovéto komplexy aktivní v různých mitochondriálních subkompartmentech. Proteázy i-AAA a m-AAA se vyskytují ve vnitřní mitochondriální membráně. Zatímco proteáza i-AAA je aktivní v mezimembránovém prostoru, tak m-AAA proteáza funguje na straně mitochondriálního matrix. Cílem této práce bylo pomocí RNA interference a expresních studií charakterizovat buněčnou funkci lidské proteázy YME1L, která je orthologem kvasinkové i-AAA proteázy YME1, v buněčné linii HEK293. Z našich výsledků vyplývá, že YME1L je integrální membránový protein s molekulovou hmotností mezi 600-1100 kDa, jehož karboxylový konec vyčnívá do mezimembránového prostoru. Buněčná linie se stabilně "utišenou" expresí YME1L pomocí RNA interference vykazovala akumulaci podjednotek Ndufb6 a ND1 částečně složeného komplexu I a zvýšenou stabilitu...cs_CZ
dc.description.abstractMitochondria are found in virtually all eukaryotic cells where their main function is the production of ATP in the oxidative phosphorylation system (OxPhos). OxPhos is build-up of both nuclear and mitochondrial encoded protein subunits. Due to the potential function threatening defects, the quality of these protein subunits is constantly under tight control by specialized proteins. The recognition and selective removal of defective mitochondrial proteins is carried out by specific mitochondrial ATP-dependent proteases. So far, four such proteolytic complexes active within distinct mitochondrial subcompartments were identified. Both i- and m-AAA protease complexes are found in the inner mitochondrial membrane. Whereas the i-AAA protease is active in the intermembrane space, the homologous m-AAA protease functions on the matrix side of the inner membrane. The aim of the present work was to characterize cellular function of the human orthologue YME1L of the yeast i-AAA protease subunit YME1 using human HEK293 cell model. We found that human YME1L is an integral membrane protein with molecular weight of approx. 600-1100 kDa, exposing the carboxy-terminal domain to intermembrane space. The HEK293 cell line with shRNA silenced expression of YME1L showed accumulation of Ndufb6 and ND1 subunits of complex...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titleRole lidské mitochondriální proteázy YME1L v biogenezi systému oxidační fosforylacecs_CZ
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2011
dcterms.dateAccepted2011-09-13
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId77858
dc.title.translatedThe role of human mitochondrial YME1L protease in the biogenesis of the oxidative phosphorylation systemen_US
dc.contributor.refereePecina, Petr
dc.identifier.aleph001390841
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelnavazující magisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
uk.thesis.typediplomová prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csMitochondrie jsou součástí většiny eukaryotických buněk, kde mezi jejich hlavní funkce patří produkce ATP pomocí systému OxPhos. Systém OxPhos se skládá z jaderně a mitochondriálně kódovaných proteinových podjednotek. Kvalita těchto podjednotek (proteinů) musí být neustále kontrolována, protože u nich může docházet k defektním změnám. Za rozpoznání a odstranění poškozených mitochondriálních proteinů jsou zodpovědné specifické mitochondriální ATP-dependentní proteázy. Doposud byly identifikovány 4 takovéto komplexy aktivní v různých mitochondriálních subkompartmentech. Proteázy i-AAA a m-AAA se vyskytují ve vnitřní mitochondriální membráně. Zatímco proteáza i-AAA je aktivní v mezimembránovém prostoru, tak m-AAA proteáza funguje na straně mitochondriálního matrix. Cílem této práce bylo pomocí RNA interference a expresních studií charakterizovat buněčnou funkci lidské proteázy YME1L, která je orthologem kvasinkové i-AAA proteázy YME1, v buněčné linii HEK293. Z našich výsledků vyplývá, že YME1L je integrální membránový protein s molekulovou hmotností mezi 600-1100 kDa, jehož karboxylový konec vyčnívá do mezimembránového prostoru. Buněčná linie se stabilně "utišenou" expresí YME1L pomocí RNA interference vykazovala akumulaci podjednotek Ndufb6 a ND1 částečně složeného komplexu I a zvýšenou stabilitu...cs_CZ
uk.abstract.enMitochondria are found in virtually all eukaryotic cells where their main function is the production of ATP in the oxidative phosphorylation system (OxPhos). OxPhos is build-up of both nuclear and mitochondrial encoded protein subunits. Due to the potential function threatening defects, the quality of these protein subunits is constantly under tight control by specialized proteins. The recognition and selective removal of defective mitochondrial proteins is carried out by specific mitochondrial ATP-dependent proteases. So far, four such proteolytic complexes active within distinct mitochondrial subcompartments were identified. Both i- and m-AAA protease complexes are found in the inner mitochondrial membrane. Whereas the i-AAA protease is active in the intermembrane space, the homologous m-AAA protease functions on the matrix side of the inner membrane. The aim of the present work was to characterize cellular function of the human orthologue YME1L of the yeast i-AAA protease subunit YME1 using human HEK293 cell model. We found that human YME1L is an integral membrane protein with molecular weight of approx. 600-1100 kDa, exposing the carboxy-terminal domain to intermembrane space. The HEK293 cell line with shRNA silenced expression of YME1L showed accumulation of Ndufb6 and ND1 subunits of complex...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV