Show simple item record

Biotransformation of phenols by enzymatic systems of Candida tropicalis yeast and Comamonas testosteroni bacteria
dc.contributor.advisorStiborová, Marie
dc.creatorVilímková, Lenka
dc.date.accessioned2019-05-03T20:23:53Z
dc.date.available2019-05-03T20:23:53Z
dc.date.issued2011
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/47270
dc.description.abstractCandida tropicalis yeast and bacteria Comamonas testosteroni have been considered to be able to metabolize phenol and utilize it as the only source of carbon and energy. In our laboratory we investigated the cytoplasmic enzymes responsible for the first and second step of phenol degradation, NADPH-dependent phenol hydroxylase of both C. tropicalis and C. testosteroni and catechol 1,2-dioxygenase of C. tropicalis. The aim of our study was to isolate and partially characterize those enzymes. Phenol hydroxylase purification consisted of preparation of cytosol from C. tropicalis yeast by fraction centrifugation, chromatography and re-chromatography on a column of DEAE Sepharose, fractionation by precipitation of the enzyme with polyethylene glycol 6000 and gel permeation chromatography on a column of Sephacryl S-300. Extracellular phenol hydroxylase of C. testosteroni was purified by fraction precipitation with polyethylene glycol 6000 and by gel permeation chromatography on 4B Sepharose and Sephacryl S-300. Catechol 1,2-dioxygenase was purified using the procedure consisting of: chromatography and re- chromatography on a column of DEAE Sepharose, lyophilization of the enzyme and gel permeation chromatography on a column of Sephadex G-100. The enzyme activity was determined by two methods: use of HPLC...en_US
dc.description.abstractKvasinka Candida tropicalis a bakterie Comamonas testosteroni se vyznačují schopností využívat fenol jako jediný zdroj uhlíku a energie. V naší laboratoři se zabýváme zejména studiem cytoplasmatických enzymů zodpovědných za první a druhý krok odbourání fenolu: NADPH-dependentní fenolhydroxylasy C. tropicalis i C. testosteroni a katechol 1,2- dioxygenasy C. tropicalis. Cílem naší práce je izolovat a částečně charakterizovat tyto enzymy. Fenolhydroxylasa C. tropicalis byla purifikována použitím následující kombinace metod: chromatografie a rechromatografie cytosolárních proteinů na DEAE Sepharose, frakční precipitace polyethylenglykolem 6000 a gelové permeační chromatografie na Sephacrylu S-300. Extracelulární fenolhydroxylasa C. testosteroni byla získána frakční precipitací kultivačního média polyethylenglykolem 6000 a gelovou permeační chromatografií na 4B Sepharose a Sephacrylu S-300. Katecholdioxygenasa byla z cytosolu C. tropicalis izolována za použití metod: chromatografie a rechromatografie cytosolárních proteinů na DEAE Sepharose, lyofilizace enzymového preparátu a gelové permeační chromatografie na Sephadexu G-100 Enzymová aktivita byla měřena buď pomocí HPLC nebo spektrofotometricky. Čistota enzymů byla sledována elektroforézou SDS-PAGE. Molekulová hmotnost enzymů byla určena pomocí...cs_CZ
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectBiotransformacecs_CZ
dc.subjectfenolické látkycs_CZ
dc.subjectCandida tropicaliscs_CZ
dc.subjectComamonas testosteronics_CZ
dc.subjectoxidacecs_CZ
dc.subjectenzymycs_CZ
dc.subjectBiotransformationen_US
dc.subjectphenolsen_US
dc.subjectCandida tropicalisen_US
dc.subjectComamonas testosteronien_US
dc.subjectoxidationen_US
dc.subjectenzymesen_US
dc.titleBiotransformace fenolických látek enzymovými systémy kvasinky Candida tropicalis a bakterie Comamonas testosteronics_CZ
dc.typedizertační prácecs_CZ
dcterms.created2011
dcterms.dateAccepted2011-09-12
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId84598
dc.title.translatedBiotransformation of phenols by enzymatic systems of Candida tropicalis yeast and Comamonas testosteroni bacteriaen_US
dc.contributor.refereeEntlicher, Gustav
dc.contributor.refereeMareš, Jaroslav
dc.identifier.aleph001392413
thesis.degree.namePh.D.
thesis.degree.leveldoktorskécs_CZ
thesis.degree.discipline-cs_CZ
thesis.degree.discipline-en_US
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
uk.thesis.typedizertační prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.cs-cs_CZ
uk.degree-discipline.en-en_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csProspěl/acs_CZ
thesis.grade.enPassen_US
uk.abstract.csKvasinka Candida tropicalis a bakterie Comamonas testosteroni se vyznačují schopností využívat fenol jako jediný zdroj uhlíku a energie. V naší laboratoři se zabýváme zejména studiem cytoplasmatických enzymů zodpovědných za první a druhý krok odbourání fenolu: NADPH-dependentní fenolhydroxylasy C. tropicalis i C. testosteroni a katechol 1,2- dioxygenasy C. tropicalis. Cílem naší práce je izolovat a částečně charakterizovat tyto enzymy. Fenolhydroxylasa C. tropicalis byla purifikována použitím následující kombinace metod: chromatografie a rechromatografie cytosolárních proteinů na DEAE Sepharose, frakční precipitace polyethylenglykolem 6000 a gelové permeační chromatografie na Sephacrylu S-300. Extracelulární fenolhydroxylasa C. testosteroni byla získána frakční precipitací kultivačního média polyethylenglykolem 6000 a gelovou permeační chromatografií na 4B Sepharose a Sephacrylu S-300. Katecholdioxygenasa byla z cytosolu C. tropicalis izolována za použití metod: chromatografie a rechromatografie cytosolárních proteinů na DEAE Sepharose, lyofilizace enzymového preparátu a gelové permeační chromatografie na Sephadexu G-100 Enzymová aktivita byla měřena buď pomocí HPLC nebo spektrofotometricky. Čistota enzymů byla sledována elektroforézou SDS-PAGE. Molekulová hmotnost enzymů byla určena pomocí...cs_CZ
uk.abstract.enCandida tropicalis yeast and bacteria Comamonas testosteroni have been considered to be able to metabolize phenol and utilize it as the only source of carbon and energy. In our laboratory we investigated the cytoplasmic enzymes responsible for the first and second step of phenol degradation, NADPH-dependent phenol hydroxylase of both C. tropicalis and C. testosteroni and catechol 1,2-dioxygenase of C. tropicalis. The aim of our study was to isolate and partially characterize those enzymes. Phenol hydroxylase purification consisted of preparation of cytosol from C. tropicalis yeast by fraction centrifugation, chromatography and re-chromatography on a column of DEAE Sepharose, fractionation by precipitation of the enzyme with polyethylene glycol 6000 and gel permeation chromatography on a column of Sephacryl S-300. Extracellular phenol hydroxylase of C. testosteroni was purified by fraction precipitation with polyethylene glycol 6000 and by gel permeation chromatography on 4B Sepharose and Sephacryl S-300. Catechol 1,2-dioxygenase was purified using the procedure consisting of: chromatography and re- chromatography on a column of DEAE Sepharose, lyophilization of the enzyme and gel permeation chromatography on a column of Sephadex G-100. The enzyme activity was determined by two methods: use of HPLC...en_US
uk.file-availabilityV
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.codeP
dc.identifier.lisID990013924130106986


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV