Show simple item record

Study of mechanism of fibrin network formation
dc.contributor.advisorMartínková, Markéta
dc.creatorBožíková, Paulína
dc.date.accessioned2021-03-25T22:13:24Z
dc.date.available2021-03-25T22:13:24Z
dc.date.issued2012
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/44831
dc.description.abstractSerinová proteasa trombin hraje důležitou roli v procesu vzniku fibrinové sítě, kdy katalytickým účinkem přeměňuje molekuly fibrinogenu na fibrin monomer, který spontánně polymeruje za vzniku fibrinové sítě. Cílem této práce byla charakterizace interakcí mezi trombinem a povrchově vázaným fibrin(ogen)em nebo fibrinovou sítí, na které se trombin může vázat a tím podpořit nárůst sítě. Aktivita trombinu navázaného na fibrin nebo fibrinovou síť byla určena spektrofotometricky v závislosti na množství štěpeného chromogenního substrátu. S využitím metody resonance povrchových plasmonů byl pozorován vznik fibrinové sítě iniciovaný trombinem vázaným na fibrinogen nebo fibrin. Takto vzniklé sítě byly zobrazeny mikroskopem atomárních sil. Afinitní konstanta KD určena pro interakci fibrinogenu v roztoku s fibrinovou sítí připravenou na povrchu je ve shodě s dřívějším experimentem, ve kterém byla KD stanovena z interakce fibrinogenu, kovalentně vázaného na povrch, s monomery fibrinu v roztoku.cs_CZ
dc.description.abstractSerine protease thrombin plays an important role in the process of fibrin network formation by converting fibrinogen into fibrin monomer which spontaneously polymerizes to form fibrin network. The aim of this work was to characterize interactions between thrombin and surface adsorbed fibrin(ogen) or fibrin network to which thrombin can bind and initiate grow of the fibrin network. Activity of thrombin bound on fibrinogen or fibrin was determined spectrophotometrically in a relation to cleaved chromogenic substrate. Using the method of surface plasmon resonance fibrin network formation initiated by thrombin bound to fibrinogen or fibrin was observed. These networks were also visualized by atomic force microscopy. Determined value of affinity constant KD for interaction of fibrinogen in solution with a fibrin network prepared on surface is in agreement with previous experiments in which KD was determined from interaction of surface covalently bound fibrinogen with fibrin monomers in solution.en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titleStudie mechanismu tvorby fibrinové sítěcs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2012
dcterms.dateAccepted2012-09-10
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId113355
dc.title.translatedStudy of mechanism of fibrin network formationen_US
dc.contributor.refereeHýsková, Veronika
dc.identifier.aleph001534006
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csDobřecs_CZ
thesis.grade.enGooden_US
uk.abstract.csSerinová proteasa trombin hraje důležitou roli v procesu vzniku fibrinové sítě, kdy katalytickým účinkem přeměňuje molekuly fibrinogenu na fibrin monomer, který spontánně polymeruje za vzniku fibrinové sítě. Cílem této práce byla charakterizace interakcí mezi trombinem a povrchově vázaným fibrin(ogen)em nebo fibrinovou sítí, na které se trombin může vázat a tím podpořit nárůst sítě. Aktivita trombinu navázaného na fibrin nebo fibrinovou síť byla určena spektrofotometricky v závislosti na množství štěpeného chromogenního substrátu. S využitím metody resonance povrchových plasmonů byl pozorován vznik fibrinové sítě iniciovaný trombinem vázaným na fibrinogen nebo fibrin. Takto vzniklé sítě byly zobrazeny mikroskopem atomárních sil. Afinitní konstanta KD určena pro interakci fibrinogenu v roztoku s fibrinovou sítí připravenou na povrchu je ve shodě s dřívějším experimentem, ve kterém byla KD stanovena z interakce fibrinogenu, kovalentně vázaného na povrch, s monomery fibrinu v roztoku.cs_CZ
uk.abstract.enSerine protease thrombin plays an important role in the process of fibrin network formation by converting fibrinogen into fibrin monomer which spontaneously polymerizes to form fibrin network. The aim of this work was to characterize interactions between thrombin and surface adsorbed fibrin(ogen) or fibrin network to which thrombin can bind and initiate grow of the fibrin network. Activity of thrombin bound on fibrinogen or fibrin was determined spectrophotometrically in a relation to cleaved chromogenic substrate. Using the method of surface plasmon resonance fibrin network formation initiated by thrombin bound to fibrinogen or fibrin was observed. These networks were also visualized by atomic force microscopy. Determined value of affinity constant KD for interaction of fibrinogen in solution with a fibrin network prepared on surface is in agreement with previous experiments in which KD was determined from interaction of surface covalently bound fibrinogen with fibrin monomers in solution.en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code3
dc.contributor.consultantRiedel, Tomáš
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusO
dc.identifier.lisID990015340060106986


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV