Show simple item record

Interaction of apoprotein with heme side chains: A comparison of cytochromes P450 and NO-synthases
dc.contributor.advisorHudeček, Jiří
dc.creatorFastová, Dagmar
dc.date.accessioned2017-05-07T00:53:58Z
dc.date.available2017-05-07T00:53:58Z
dc.date.issued2012
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/41442
dc.description.abstractCytochromy P450 a NO-synthasy jsou hem-thiolátové proteiny podílející se na katalýze významných biochemických reakcí. V této práci byla provedena srovnávací analýza obou těchto skupin enzymů z hlediska hodnoty torzních úhlů pro vinylové postranní řetězce hemu v pozicích 2 a 4 na základě dostupných krystalografických dat pomocí programu Yasara. Zatímco hodnoty torzních úhlů obou vinylů u NO-synthas ukazují na velmi "konzervativní" konformace obou vinylů (v rozmezí od -30ř do 90ř pro pozici 2, resp. od -150ř do 120ř pro pozici 4) a na prakticky zanedbatelné rozdíly mezi jednotlivými formami těchto enzymů, pro savčí cytochromy P450 se ukázalo, že mezi jednotlivými rodinami jsou dosti výrazné rozdíly. V souladu s výsledky dřívějších analýz je rozmezí hodnot torzních úhlů pro vinyly v pozici 2 obvykle užší (od -120ř do 150ř) než pro vinyly v pozici 4, které jsou výrazně konformačně flexibilnější (hodnoty torzních úhly se pohybovaly v rozmezí od -30ř do 180ř). V druhé části práce byla zkoumána interakce cytochromu P450 a jeho reakčního partnera, cytochrom P450 reduktasy. Analýzou krystalografických dat bylo ověřeno, nakolik jsou prostorové pozice bazických aminokyselinových zbytků, odpovídající v primární struktuře různých savčích forem těm zbytkům v isoformě 2B4, o nichž se předpokládá, že odpovídají...cs_CZ
dc.description.abstractCytochromes P450 and NO-synthases are two classes of heme-thiolate proteins, participating in catalysis of important biochemical reactions. In this work we analysed and compared both enzyme groups from the viewpoint of torsional angles of vinyl side chains of heme in positions 2 and 4. We used the Yasara programme to analyse the available crystalographic data. Whereas the torsional angle distributions for both vinyl groups in NO-synthases are pointing to a rather "conservative" conformations of both vinyls (between -30ř and 90ř for position 2, -150ř to 120ř for position 4, resp.) with little differences for individual forms of these enzymes, the mammalian cytochromes P450 display considerable differences between different families. In accordance with previous analyses is the distribution of torsional angles of 2-vinyls in most cases narrower (-120ř to 150ř) compared to 4-vinyls, which display more conformational flexibility (with torsional angles between -30ř and 180ř). In the second part of the Thesis we analysed the interaction of cytochrome P450 with its reaction partner, cytochrome P450 reductase. On the basis of crystalographic data we tried to prove, if the spatial positions of basic aminoacids, corresponding in the primary structure of various mammalian forms the those in the isoform 2B4...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titleInterakce postranních řetězců hemu s apoproteinem: srovnání cytochromů P450 a NO-synthascs_CZ
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2012
dcterms.dateAccepted2012-09-10
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId65002
dc.title.translatedInteraction of apoprotein with heme side chains: A comparison of cytochromes P450 and NO-synthasesen_US
dc.contributor.refereeŠulc, Miroslav
dc.identifier.aleph001525396
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelnavazující magisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVelmi dobřecs_CZ
thesis.grade.enVery gooden_US
uk.abstract.csCytochromy P450 a NO-synthasy jsou hem-thiolátové proteiny podílející se na katalýze významných biochemických reakcí. V této práci byla provedena srovnávací analýza obou těchto skupin enzymů z hlediska hodnoty torzních úhlů pro vinylové postranní řetězce hemu v pozicích 2 a 4 na základě dostupných krystalografických dat pomocí programu Yasara. Zatímco hodnoty torzních úhlů obou vinylů u NO-synthas ukazují na velmi "konzervativní" konformace obou vinylů (v rozmezí od -30ř do 90ř pro pozici 2, resp. od -150ř do 120ř pro pozici 4) a na prakticky zanedbatelné rozdíly mezi jednotlivými formami těchto enzymů, pro savčí cytochromy P450 se ukázalo, že mezi jednotlivými rodinami jsou dosti výrazné rozdíly. V souladu s výsledky dřívějších analýz je rozmezí hodnot torzních úhlů pro vinyly v pozici 2 obvykle užší (od -120ř do 150ř) než pro vinyly v pozici 4, které jsou výrazně konformačně flexibilnější (hodnoty torzních úhly se pohybovaly v rozmezí od -30ř do 180ř). V druhé části práce byla zkoumána interakce cytochromu P450 a jeho reakčního partnera, cytochrom P450 reduktasy. Analýzou krystalografických dat bylo ověřeno, nakolik jsou prostorové pozice bazických aminokyselinových zbytků, odpovídající v primární struktuře různých savčích forem těm zbytkům v isoformě 2B4, o nichž se předpokládá, že odpovídají...cs_CZ
uk.abstract.enCytochromes P450 and NO-synthases are two classes of heme-thiolate proteins, participating in catalysis of important biochemical reactions. In this work we analysed and compared both enzyme groups from the viewpoint of torsional angles of vinyl side chains of heme in positions 2 and 4. We used the Yasara programme to analyse the available crystalographic data. Whereas the torsional angle distributions for both vinyl groups in NO-synthases are pointing to a rather "conservative" conformations of both vinyls (between -30ř and 90ř for position 2, -150ř to 120ř for position 4, resp.) with little differences for individual forms of these enzymes, the mammalian cytochromes P450 display considerable differences between different families. In accordance with previous analyses is the distribution of torsional angles of 2-vinyls in most cases narrower (-120ř to 150ř) compared to 4-vinyls, which display more conformational flexibility (with torsional angles between -30ř and 180ř). In the second part of the Thesis we analysed the interaction of cytochrome P450 with its reaction partner, cytochrome P450 reductase. On the basis of crystalographic data we tried to prove, if the spatial positions of basic aminoacids, corresponding in the primary structure of various mammalian forms the those in the isoform 2B4...en_US
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV