Show simple item record

Occurence and importance of the "molten globule" structure in proteins
dc.contributor.advisorHudeček, Jiří
dc.creatorPlutinský, Martin
dc.date.accessioned2017-04-28T02:10:36Z
dc.date.available2017-04-28T02:10:36Z
dc.date.issued2010
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/39423
dc.description.abstractSoučástí práce je literární rešerše na téma molten globule. Tento konformační stav vzniká obecně v roztocích některých bílkovin za použití mírných denaturačních podmínek jako termodynamicky stabilní stav. Někdy se pozoruje při zpětném sbalování meziprodukt taky s vlastnostmi molten globule. Předpokládá se, a u některých proteinů to bylo i prokázáno, že molten globule je identická při rozbalování a zpětném sbalení do nativního stavu. Druhá část práce se věnuje konformačním změnám ferricytochromu c z koňského srdce při pH v kyselé oblasti s i bez přídavku 0,5 M chloridu sodného. Cytochrom c je mitochondriální bílkovina sloužící jako mobilní přenašeč v dýchacím řetězci. Konformační změny jsem sledoval pomocí metody UV/VIS a derivační spektroskopie ve čtyřech oblastech absorpčního spektra cytochromu c - oblast absorpce aromatických aminokyselin, Soretův pás, Q pás a CT pás. Přítomnost chloridových aniontů (zvýšená iontová síla) stabilizuje pravděpodobně konformační stav molten globule v rozsahu pH 1,90-2,60. V roztocích bez přídavku soli jsem pozoroval změny polarity v okolí tyrosinových a tryptofanového zbytku (mezi pH 2,60 a 2,30) tak změny ve spinových stavech železa (kolem pH 2,10) v důsledku denaturace proteinu.cs_CZ
dc.description.abstractOne part of my work focus on literature review on molten globule theme. This conformational state is generally formed in solution of some proteins under mild denaturation conditions as a thermodynamically stable state. Molten globule-like intermediate is also transiently formed during refolding of proteins. It is assumed and even it was proved for some proteins that kinetic (refolding) intermediate and equilibrium unfolding molten globule is identical. The second part of my work presents conformational study of horse heart ferricytochrome c under acidic conditions in low and high ionic strenght (addition of 0,5 M sodium chloride). Cytochrome c is a mitochondrial protein which mediates electron transfer in respiratory chain. These conformational changes were monitored by UV/VIS and derivative spectrophotometry in four wavelength ranges of absorption spectra - aromatic amino acids absorption range, Soret band, Q-band and CT band. Under high ionic strength probably a molten globule state is stabilized in the pH range 1,90-2,60. However, under low ionic strength, changes in polarity of tryptophane and tyrosine residues vicinity (between pH 2,60 and 2,30) and in spin state of iron atom (around pH 2,10) were observed due to putative denaturation of the protein. (in Czech) (in Czech)en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectmolten globulecs_CZ
dc.subjectcytochrome ccs_CZ
dc.subjectderivační spektrofotometriecs_CZ
dc.subjectmolten globuleen_US
dc.subjectcytochrome cen_US
dc.subjectderivative spektrophotometryen_US
dc.titleVýskyt a význam konformace "molten-globule" v proteinechcs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2010
dcterms.dateAccepted2010-09-14
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId76814
dc.title.translatedOccurence and importance of the "molten globule" structure in proteinsen_US
dc.contributor.refereeMartínek, Václav
dc.identifier.aleph001274328
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVelmi dobřecs_CZ
thesis.grade.enVery gooden_US
uk.abstract.csSoučástí práce je literární rešerše na téma molten globule. Tento konformační stav vzniká obecně v roztocích některých bílkovin za použití mírných denaturačních podmínek jako termodynamicky stabilní stav. Někdy se pozoruje při zpětném sbalování meziprodukt taky s vlastnostmi molten globule. Předpokládá se, a u některých proteinů to bylo i prokázáno, že molten globule je identická při rozbalování a zpětném sbalení do nativního stavu. Druhá část práce se věnuje konformačním změnám ferricytochromu c z koňského srdce při pH v kyselé oblasti s i bez přídavku 0,5 M chloridu sodného. Cytochrom c je mitochondriální bílkovina sloužící jako mobilní přenašeč v dýchacím řetězci. Konformační změny jsem sledoval pomocí metody UV/VIS a derivační spektroskopie ve čtyřech oblastech absorpčního spektra cytochromu c - oblast absorpce aromatických aminokyselin, Soretův pás, Q pás a CT pás. Přítomnost chloridových aniontů (zvýšená iontová síla) stabilizuje pravděpodobně konformační stav molten globule v rozsahu pH 1,90-2,60. V roztocích bez přídavku soli jsem pozoroval změny polarity v okolí tyrosinových a tryptofanového zbytku (mezi pH 2,60 a 2,30) tak změny ve spinových stavech železa (kolem pH 2,10) v důsledku denaturace proteinu.cs_CZ
uk.abstract.enOne part of my work focus on literature review on molten globule theme. This conformational state is generally formed in solution of some proteins under mild denaturation conditions as a thermodynamically stable state. Molten globule-like intermediate is also transiently formed during refolding of proteins. It is assumed and even it was proved for some proteins that kinetic (refolding) intermediate and equilibrium unfolding molten globule is identical. The second part of my work presents conformational study of horse heart ferricytochrome c under acidic conditions in low and high ionic strenght (addition of 0,5 M sodium chloride). Cytochrome c is a mitochondrial protein which mediates electron transfer in respiratory chain. These conformational changes were monitored by UV/VIS and derivative spectrophotometry in four wavelength ranges of absorption spectra - aromatic amino acids absorption range, Soret band, Q-band and CT band. Under high ionic strength probably a molten globule state is stabilized in the pH range 1,90-2,60. However, under low ionic strength, changes in polarity of tryptophane and tyrosine residues vicinity (between pH 2,60 and 2,30) and in spin state of iron atom (around pH 2,10) were observed due to putative denaturation of the protein. (in Czech) (in Czech)en_US
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV