Show simple item record

Biophysical studies of membrane transport proteins from Nramp/MntH family and their function
dc.creatorŇuňuková, Věra
dc.date.accessioned2021-05-19T12:38:09Z
dc.date.available2021-05-19T12:38:09Z
dc.date.issued2010
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/32895
dc.description.abstractThree synthetic peptides corresponding to transmembrane segments TMS1, TMS3 and TMS6 of secondary-active transporter MntH from Escherichia coli were used as a suitable alternative model enabling to study TMS structure, TMS interaction with membranes, TMS mutual interaction and also function of MntH. The secondary structure of the peptides was estimated in different environments using circular dichroism spectroscopy. These peptides interacted with and adopted helical conformation in lipid membranes. Electrophysiological experiments demonstrated that individual TMS were able under certain conditions to form ion channels in model biological membranes. Electrophysiological properties of these weakly cation-selective ion channels were strongly dependent on surrounding pH. Manganese ion, as a physiological substrate of MntH, enhanced the conductivity of TMS1 and TMS6 channels, influenced the transition between closed and open states and affected the conformation of all studied peptides. For TMS3 Mn2+ was crucial for formation of ion channels. It was shown that a single functionally important TMS can retain some of the functional properties of the full-length protein. These findings can contribute to understanding of structure-function relationship at the molecular level. However, it remains unclear to...en_US
dc.description.abstractSyntetické peptidy odpovídající svojí sekvencí transmembránovým segmentům TMS1, TMS3 a TMS6 sekundárně aktivního transportního proteinu MntH z bakterie Escherichia coli byly použity jako model pro studium struktury, interakce s modelovými membránami, vzájemné interakce TM segmentů a jejich funkce. Sekundární struktura byla pomocí spektroskopie cirkulárního dichroismu určována v různých prostředích. Studované peptidy interagovaly s lipidovou membránou a získávaly v tomto prostředí helikální konformaci. Elektrofyziologické experimenty dokázaly, že samostatné TMS jsou schopny za určitých podmínek tvořit iontové kanály v modelových biologických membránách. Elektrofyziologické vlastnosti těchto slabě kationtově selektivních kanálů jsou silně závislé na pH okolního prostředí. Mangan, jako fyziologický substrát MntH, zvýšil vodivost kanálů tvořených TMS1 a TMS6 a ovlivnil přechod mezi zavřeným a otevřeným stavem kanálu. Byl pozorován vliv manganu na konformaci všech studovaných peptidů. V případě TMS3 byla přítomnost Mn2+ pro tvorbu iontových kanálů dokonce nezbytná. Bylo dokázáno, že kanál tvořený funkčně důležitým TMS může do určité míry zachovat funkční vlastnosti celého proteinu. Tyto výsledky mohou přispět k porozumění vztahu mezi strukturou a funkcí na molekulární úrovni. I přesto však zůstává...cs_CZ
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakultacs_CZ
dc.subjectdivalent metal ionsen_US
dc.subjectmembrane transporten_US
dc.subjectMntHen_US
dc.subjectNrampen_US
dc.subjectpatch clampen_US
dc.subjectCD spectroscopyen_US
dc.subjectdvojmocné kovové iontycs_CZ
dc.subjectmembránový transportcs_CZ
dc.subjectMntHcs_CZ
dc.subjectNrampcs_CZ
dc.subjectpatch clampcs_CZ
dc.subjectCD spektroskopiecs_CZ
dc.titleBiophysical studies of membrane transport proteins from Nramp/MntH family and their functionen_US
dc.typerigorózní prácecs_CZ
dcterms.created2010
dcterms.dateAccepted2010-11-08
dc.description.departmentDepartment of Chemical Physics and Opticsen_US
dc.description.departmentKatedra chemické fyziky a optikycs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Mathematics and Physicsen_US
dc.description.facultyMatematicko-fyzikální fakultacs_CZ
dc.identifier.repId93903
dc.title.translatedBiophysical studies of membrane transport proteins from Nramp/MntH family and their functioncs_CZ
dc.identifier.aleph001279213
thesis.degree.nameRNDr.
thesis.degree.levelrigorózní řízenícs_CZ
thesis.degree.disciplineBiophysics and chemical physicsen_US
thesis.degree.disciplineBiofyzika a chemická fyzikacs_CZ
thesis.degree.programPhysicsen_US
thesis.degree.programFyzikacs_CZ
uk.thesis.typerigorózní prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csMatematicko-fyzikální fakulta::Katedra chemické fyziky a optikycs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Mathematics and Physics::Department of Chemical Physics and Opticsen_US
uk.faculty-name.csMatematicko-fyzikální fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Mathematics and Physicsen_US
uk.faculty-abbr.csMFFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiofyzika a chemická fyzikacs_CZ
uk.degree-discipline.enBiophysics and chemical physicsen_US
uk.degree-program.csFyzikacs_CZ
uk.degree-program.enPhysicsen_US
thesis.grade.csUznánocs_CZ
thesis.grade.enRecognizeden_US
uk.abstract.csSyntetické peptidy odpovídající svojí sekvencí transmembránovým segmentům TMS1, TMS3 a TMS6 sekundárně aktivního transportního proteinu MntH z bakterie Escherichia coli byly použity jako model pro studium struktury, interakce s modelovými membránami, vzájemné interakce TM segmentů a jejich funkce. Sekundární struktura byla pomocí spektroskopie cirkulárního dichroismu určována v různých prostředích. Studované peptidy interagovaly s lipidovou membránou a získávaly v tomto prostředí helikální konformaci. Elektrofyziologické experimenty dokázaly, že samostatné TMS jsou schopny za určitých podmínek tvořit iontové kanály v modelových biologických membránách. Elektrofyziologické vlastnosti těchto slabě kationtově selektivních kanálů jsou silně závislé na pH okolního prostředí. Mangan, jako fyziologický substrát MntH, zvýšil vodivost kanálů tvořených TMS1 a TMS6 a ovlivnil přechod mezi zavřeným a otevřeným stavem kanálu. Byl pozorován vliv manganu na konformaci všech studovaných peptidů. V případě TMS3 byla přítomnost Mn2+ pro tvorbu iontových kanálů dokonce nezbytná. Bylo dokázáno, že kanál tvořený funkčně důležitým TMS může do určité míry zachovat funkční vlastnosti celého proteinu. Tyto výsledky mohou přispět k porozumění vztahu mezi strukturou a funkcí na molekulární úrovni. I přesto však zůstává...cs_CZ
uk.abstract.enThree synthetic peptides corresponding to transmembrane segments TMS1, TMS3 and TMS6 of secondary-active transporter MntH from Escherichia coli were used as a suitable alternative model enabling to study TMS structure, TMS interaction with membranes, TMS mutual interaction and also function of MntH. The secondary structure of the peptides was estimated in different environments using circular dichroism spectroscopy. These peptides interacted with and adopted helical conformation in lipid membranes. Electrophysiological experiments demonstrated that individual TMS were able under certain conditions to form ion channels in model biological membranes. Electrophysiological properties of these weakly cation-selective ion channels were strongly dependent on surrounding pH. Manganese ion, as a physiological substrate of MntH, enhanced the conductivity of TMS1 and TMS6 channels, influenced the transition between closed and open states and affected the conformation of all studied peptides. For TMS3 Mn2+ was crucial for formation of ion channels. It was shown that a single functionally important TMS can retain some of the functional properties of the full-length protein. These findings can contribute to understanding of structure-function relationship at the molecular level. However, it remains unclear to...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakulta, Katedra chemické fyziky a optikycs_CZ
thesis.grade.codeU
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusU


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV