Zobrazit minimální záznam

Identification of antimicrobila peptides in spider venom
dc.contributor.advisorTichá, Marie
dc.creatorBenýšek, Jakub
dc.date.accessioned2017-04-21T02:56:21Z
dc.date.available2017-04-21T02:56:21Z
dc.date.issued2010
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/29841
dc.description.abstractStále rostoucí rezistence vůči antibiotikům vede k potřebě nalezení nových účinných látek s antimikrobiálními vlastnostmi. Tato práce se zaměřuje na výskyt, chemický a fyzikální popis, mechanismus účinku a na biologickou aktivitu takovýchto látek, nalézajících se v jedu pavouků. Druhá část práce je zaměřena na izolaci a identifikaci látek s těmito vlastnostmi z jedu divokých včel a jednoho pavouka. Byl izolován a identifikován peptid s antimikrobiálními vlastnostmi a nízkou hemolytickou aktivitou z včely Trachusa byssina. Tento peptid má molekulovou hmotnost 1749,9 ? 0,1. Obsahuje 16 aminokyselin a je amidován na svém C-konci. Jeho primární struktura GILSVLKNLLKKHMAS-NH2 byla stanovena za pomoci Edmanova odbourávání a ESI-QTOF hmotové spektrometrie.cs_CZ
dc.description.abstractStill increasing resistance to antibiotics leads to the need to find new active compounds with antimicrobial properties. This work is focused on the occurrence, chemical and physical description, mechanism of action and biological activity of such substances, found in spider venom. The second part is focused on isolation and identification of compounds with these properties from the venom of wild bees and a one spider. A novel peptide was isolated and identified from venom of bee Trachusa byssina. This novel peptide possess antimicrobial properties and low hemolytic activity. Molecular weight was estimated to 1749,9 ? 0,1contains 16 amino acids and is amidated on its C-terminus. Its primary structure GILSVLKNLLKKHMAS-NH2 was determined by using Edman degradation and ESI-QTOF mass spektrometry.en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectantimicrobial peptidesen_US
dc.subjectspider venomen_US
dc.subjectbee venom,ESI-MSen_US
dc.subjectEdman degradationen_US
dc.subjectantimikrobiální peptidycs_CZ
dc.subjectjed pavoukacs_CZ
dc.subjectjed včelycs_CZ
dc.subjectESI-MScs_CZ
dc.subjectEdmanovo odbourávánícs_CZ
dc.titleIdentifikace antimikrobiálních peptidů v jedu pavoukůcs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2010
dcterms.dateAccepted2010-06-14
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId76787
dc.title.translatedIdentification of antimicrobila peptides in spider venomen_US
dc.contributor.refereeLiberda, Jiří
dc.identifier.aleph001279550
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemiecs_CZ
thesis.degree.disciplineBiochemistryen_US
thesis.degree.programBiochemiecs_CZ
thesis.degree.programBiochemistryen_US
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiochemistryen_US
uk.degree-program.csBiochemiecs_CZ
uk.degree-program.enBiochemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csStále rostoucí rezistence vůči antibiotikům vede k potřebě nalezení nových účinných látek s antimikrobiálními vlastnostmi. Tato práce se zaměřuje na výskyt, chemický a fyzikální popis, mechanismus účinku a na biologickou aktivitu takovýchto látek, nalézajících se v jedu pavouků. Druhá část práce je zaměřena na izolaci a identifikaci látek s těmito vlastnostmi z jedu divokých včel a jednoho pavouka. Byl izolován a identifikován peptid s antimikrobiálními vlastnostmi a nízkou hemolytickou aktivitou z včely Trachusa byssina. Tento peptid má molekulovou hmotnost 1749,9 ? 0,1. Obsahuje 16 aminokyselin a je amidován na svém C-konci. Jeho primární struktura GILSVLKNLLKKHMAS-NH2 byla stanovena za pomoci Edmanova odbourávání a ESI-QTOF hmotové spektrometrie.cs_CZ
uk.abstract.enStill increasing resistance to antibiotics leads to the need to find new active compounds with antimicrobial properties. This work is focused on the occurrence, chemical and physical description, mechanism of action and biological activity of such substances, found in spider venom. The second part is focused on isolation and identification of compounds with these properties from the venom of wild bees and a one spider. A novel peptide was isolated and identified from venom of bee Trachusa byssina. This novel peptide possess antimicrobial properties and low hemolytic activity. Molecular weight was estimated to 1749,9 ? 0,1contains 16 amino acids and is amidated on its C-terminus. Its primary structure GILSVLKNLLKKHMAS-NH2 was determined by using Edman degradation and ESI-QTOF mass spektrometry.en_US
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
dc.identifier.lisID990012795500106986


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v následujících sbírkách

Zobrazit minimální záznam


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV