Show simple item record

Posttranslační modifikace a strukturní alterace protein syntetického elongačního faktoru Tu v aktinomycetách v relaci k jejich životnímu cyklu
dc.creatorHolub, Martin
dc.date.accessioned2021-05-19T15:23:57Z
dc.date.available2021-05-19T15:23:57Z
dc.date.issued2010
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/25620
dc.description.abstractPosttranslational modifications and structural alterations of protein synthesis elongation factor Tu in Actinomyces in relation to their life cycle Protein synthesis elongation factor Tu represents a multifunctional protein with potential role in signaling and regulation of cell metabolism. The complex life cycle of Streptomycetes requires monitoring of changes in their environment and signaling pathways to control it. Here we present the results of analysis of membrane phosphoproteomes from individual morphological stages of Streptomyces coelicolor with the aim to follow developmentally dependent heterogeneity and phosphorylation of intrinsic and externally added Strepomyces aureofaciens EF-Tu in membrane proteomes. We used Mycobacterium smegmatis, fast growing non-pathogenic Mycobacterium, as a non-differentiating actinomycete comparative model. Phosphorylation of intrinsic M. smegmatis and externally added Streptomyces EF-Tu was followed in membrane proteomes from exponential and stationary phase of M. smegmatis liquid culture. We have found that Streptomycetes membrane fraction contains protein kinase(s) catalyzing phosphorylation of both, its own, and an externally added EF-Tu, whereas Mycobacterium membrane fraction contains protein kinase phosphorylating only its own EF-Tu. In vitro phosphorylation...en_US
dc.description.abstractPosttranslační modifikace a strukturní alterace protein syntetického elongačního faktoru Tu v aktinomycetách v relaci k jejich životnímu cyklu Proteosyntetický faktor EF- Tu reprezentuje multifunkční protein s potenciální rolí v signalizaci a regulaci buněčného metabolismu. Komplexní životní cyklus streptomycet vyžaduje monitorování změn v jejich prostředí a signalizace odpovědí k jejich kontrole. Zde reprezentujeme výsledky analýzy membránového fosfoproteomu v jednotlivých morfologických fázích Streptomyces coelicolor s cílem poukázání vývojově závislé heterogenity a fosforylace vlastního a externě přidaného Strepomyces aureofaciens EF-Tu v membránových proteomech. Použili jsme Mycobacterium smegmatis, rychle rostoucí non-patogenní Mycobacterium, jako model nediferencující aktinomycety. Fosforylace vlastního M. smegmatis a externě přidaného Streptomyces EF-Tu byla pozorována v membránových proteomech z exponencionální a stacionární fáze tekutých kultur M. smegmatis. Zjistili jsme, že membránová frakce streptomycet obsahuje protein kinázu (y) katalyzující fosforylaci obou, vlastního, a externě přidaného EF-Tu, zatímco membránová frakce mykobakterií obsahuje protein kinázu (y) fosforylující pouze vlastní EF-Tu. Ukázali jsme in vitro fosforylaci EF-Tu v buněčném extraktu z dormantních spor Streptomyces...cs_CZ
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titlePosttranslational modifications and structural alterations of protein synthesis elongation factor Tu in Actinomyces in relation to their life cycleen_US
dc.typerigorózní prácecs_CZ
dcterms.created2010
dcterms.dateAccepted2010-08-09
dc.description.departmentDepartment of Genetics and Microbiologyen_US
dc.description.departmentKatedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId98080
dc.title.translatedPosttranslační modifikace a strukturní alterace protein syntetického elongačního faktoru Tu v aktinomycetách v relaci k jejich životnímu cyklucs_CZ
dc.identifier.aleph001289682
thesis.degree.nameRNDr.
thesis.degree.levelrigorózní řízenícs_CZ
thesis.degree.disciplineMicrobiologyen_US
thesis.degree.disciplineMikrobiologiecs_CZ
thesis.degree.programBiologyen_US
thesis.degree.programBiologiecs_CZ
uk.thesis.typerigorózní prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Genetics and Microbiologyen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csMikrobiologiecs_CZ
uk.degree-discipline.enMicrobiologyen_US
uk.degree-program.csBiologiecs_CZ
uk.degree-program.enBiologyen_US
thesis.grade.csUznánocs_CZ
thesis.grade.enRecognizeden_US
uk.abstract.csPosttranslační modifikace a strukturní alterace protein syntetického elongačního faktoru Tu v aktinomycetách v relaci k jejich životnímu cyklu Proteosyntetický faktor EF- Tu reprezentuje multifunkční protein s potenciální rolí v signalizaci a regulaci buněčného metabolismu. Komplexní životní cyklus streptomycet vyžaduje monitorování změn v jejich prostředí a signalizace odpovědí k jejich kontrole. Zde reprezentujeme výsledky analýzy membránového fosfoproteomu v jednotlivých morfologických fázích Streptomyces coelicolor s cílem poukázání vývojově závislé heterogenity a fosforylace vlastního a externě přidaného Strepomyces aureofaciens EF-Tu v membránových proteomech. Použili jsme Mycobacterium smegmatis, rychle rostoucí non-patogenní Mycobacterium, jako model nediferencující aktinomycety. Fosforylace vlastního M. smegmatis a externě přidaného Streptomyces EF-Tu byla pozorována v membránových proteomech z exponencionální a stacionární fáze tekutých kultur M. smegmatis. Zjistili jsme, že membránová frakce streptomycet obsahuje protein kinázu (y) katalyzující fosforylaci obou, vlastního, a externě přidaného EF-Tu, zatímco membránová frakce mykobakterií obsahuje protein kinázu (y) fosforylující pouze vlastní EF-Tu. Ukázali jsme in vitro fosforylaci EF-Tu v buněčném extraktu z dormantních spor Streptomyces...cs_CZ
uk.abstract.enPosttranslational modifications and structural alterations of protein synthesis elongation factor Tu in Actinomyces in relation to their life cycle Protein synthesis elongation factor Tu represents a multifunctional protein with potential role in signaling and regulation of cell metabolism. The complex life cycle of Streptomycetes requires monitoring of changes in their environment and signaling pathways to control it. Here we present the results of analysis of membrane phosphoproteomes from individual morphological stages of Streptomyces coelicolor with the aim to follow developmentally dependent heterogeneity and phosphorylation of intrinsic and externally added Strepomyces aureofaciens EF-Tu in membrane proteomes. We used Mycobacterium smegmatis, fast growing non-pathogenic Mycobacterium, as a non-differentiating actinomycete comparative model. Phosphorylation of intrinsic M. smegmatis and externally added Streptomyces EF-Tu was followed in membrane proteomes from exponential and stationary phase of M. smegmatis liquid culture. We have found that Streptomycetes membrane fraction contains protein kinase(s) catalyzing phosphorylation of both, its own, and an externally added EF-Tu, whereas Mycobacterium membrane fraction contains protein kinase phosphorylating only its own EF-Tu. In vitro phosphorylation...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra genetiky a mikrobiologiecs_CZ
thesis.grade.codeU
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusU


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV