Show simple item record

Distribution of ions at surfaces of hydrated proteins
dc.contributor.advisorJungwirth, Pavel
dc.creatorHeyda, Jan
dc.date.accessioned2017-04-10T10:51:02Z
dc.date.available2017-04-10T10:51:02Z
dc.date.issued2008
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/14897
dc.description.abstractBy means of molecular dynamics simulations we have systematically investigated the behavior of positively charged amino acids - arginine, lysine, and histidine in salt solutions. Salt always contained potassium cation and anions from the halide group. Both simple salts and binary salt solutions were investigated. Primarily, we have quantified the level of interaction of anions with amino acids. Also, the interaction sites were defined together with their role in cumulative interactions. The interaction was quantified by means of density maps, contacts, and cumulative sums with respect to individual parts of the amino acid. All simulations were done both with nonpolarizable and polarizable force fields. A significant difference in behavior between fluoride and other halides was observed in all cases. Fluoride preferentially interacted with the charged part of amino acids, while interactions of other halides were spread over the whole amino acid.en_US
dc.description.abstractPomocí molekulární dynamiky jsme systematicky studovali chování kladně nabitých aminokyselin - argininu, lysinu a histidinu v slaných roztocích. Sůl byla vždy tvořena draselným kationem a anionem ze skupiny halogenidů. Byly studovány jak jednoduché soli, tak i jejich binární směsi. V první řadě jsme určili relativní míru interakce aniontů a aminokyselin, dále jsme definovali interakční centra a jejich podíl na souhrnné interakci. Míra interakce byla kvantifikována pomocí hustotních map, množství kontaktů a kumulativních sum aniontů vzhledem k jednotlivým částem aminokyselin. Všechny výpočty byly provedeny jak bez polarizovatelnosti atomů, tak i s jejím zahrnutím. Ve všech případech byl pozorován významný rozdíl v chování fluoridového aniontu proti ostatním halidům. Fluorid interagoval se silnou preferencí s kladně nabitou částí aminokyselin, zatímco interakce ostatních halidů byla rozprostřena přes celý povrch aminokyseliny.cs_CZ
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakultacs_CZ
dc.titleDistribuce iontů na površích hydratovaných proteinůcs_CZ
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2008
dcterms.dateAccepted2008-05-20
dc.description.departmentMathematical Institute of Charles Universityen_US
dc.description.departmentMatematický ústav UKcs_CZ
dc.description.facultyMatematicko-fyzikální fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Mathematics and Physicsen_US
dc.identifier.repId46472
dc.title.translatedDistribution of ions at surfaces of hydrated proteinsen_US
dc.contributor.refereeBarvík, Ivan
dc.identifier.aleph000985893
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelmagisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineMathematical and Computer Modelling in Physics and Engineeringen_US
thesis.degree.disciplineMatematické a počítačové modelování ve fyzice a v technicecs_CZ
thesis.degree.programMatematikacs_CZ
thesis.degree.programMathematicsen_US
uk.faculty-name.csMatematicko-fyzikální fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Mathematics and Physicsen_US
uk.faculty-abbr.csMFFcs_CZ
uk.degree-discipline.csMatematické a počítačové modelování ve fyzice a v technicecs_CZ
uk.degree-discipline.enMathematical and Computer Modelling in Physics and Engineeringen_US
uk.degree-program.csMatematikacs_CZ
uk.degree-program.enMathematicsen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csPomocí molekulární dynamiky jsme systematicky studovali chování kladně nabitých aminokyselin - argininu, lysinu a histidinu v slaných roztocích. Sůl byla vždy tvořena draselným kationem a anionem ze skupiny halogenidů. Byly studovány jak jednoduché soli, tak i jejich binární směsi. V první řadě jsme určili relativní míru interakce aniontů a aminokyselin, dále jsme definovali interakční centra a jejich podíl na souhrnné interakci. Míra interakce byla kvantifikována pomocí hustotních map, množství kontaktů a kumulativních sum aniontů vzhledem k jednotlivým částem aminokyselin. Všechny výpočty byly provedeny jak bez polarizovatelnosti atomů, tak i s jejím zahrnutím. Ve všech případech byl pozorován významný rozdíl v chování fluoridového aniontu proti ostatním halidům. Fluorid interagoval se silnou preferencí s kladně nabitou částí aminokyselin, zatímco interakce ostatních halidů byla rozprostřena přes celý povrch aminokyseliny.cs_CZ
uk.abstract.enBy means of molecular dynamics simulations we have systematically investigated the behavior of positively charged amino acids - arginine, lysine, and histidine in salt solutions. Salt always contained potassium cation and anions from the halide group. Both simple salts and binary salt solutions were investigated. Primarily, we have quantified the level of interaction of anions with amino acids. Also, the interaction sites were defined together with their role in cumulative interactions. The interaction was quantified by means of density maps, contacts, and cumulative sums with respect to individual parts of the amino acid. All simulations were done both with nonpolarizable and polarizable force fields. A significant difference in behavior between fluoride and other halides was observed in all cases. Fluoride preferentially interacted with the charged part of amino acids, while interactions of other halides were spread over the whole amino acid.en_US
uk.publication.placePrahacs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Matematicko-fyzikální fakulta, Matematický ústav UKcs_CZ


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 3-5, 116 36 Praha; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV