Distribuce iontů na površích hydratovaných proteinů

Abstract

By means of molecular dynamics simulations we have systematically investigated the behavior of positively charged amino acids - arginine, lysine, and histidine in salt solutions. Salt always contained potassium cation and anions from the halide group. Both simple salts and binary salt solutions were investigated. Primarily, we have quantified the level of interaction of anions with amino acids. Also, the interaction sites were defined together with their role in cumulative interactions. The interaction was quantified by means of density maps, contacts, and cumulative sums with respect to individual parts of the amino acid. All simulations were done both with nonpolarizable and polarizable force fields. A significant difference in behavior between fluoride and other halides was observed in all cases. Fluoride preferentially interacted with the charged part of amino acids, while interactions of other halides were spread over the whole amino acid.

Pomocí molekulární dynamiky jsme systematicky studovali chování kladně nabitých aminokyselin - argininu, lysinu a histidinu v slaných roztocích. Sůl byla vždy tvořena draselným kationem a anionem ze skupiny halogenidů. Byly studovány jak jednoduché soli, tak i jejich binární směsi. V první řadě jsme určili relativní míru interakce aniontů a aminokyselin, dále jsme definovali interakční centra a jejich podíl na souhrnné interakci. Míra interakce byla kvantifikována pomocí hustotních map, množství kontaktů a kumulativních sum aniontů vzhledem k jednotlivým částem aminokyselin. Všechny výpočty byly provedeny jak bez polarizovatelnosti atomů, tak i s jejím zahrnutím. Ve všech případech byl pozorován významný rozdíl v chování fluoridového aniontu proti ostatním halidům. Fluorid interagoval se silnou preferencí s kladně nabitou částí aminokyselin, zatímco interakce ostatních halidů byla rozprostřena přes celý povrch aminokyseliny.