Show simple item record

Preparation, synthesis and activity of new inhibitors of cystein proteases from Porphyromonas gingivalis
dc.contributor.advisorKonvalinka, Jan
dc.creatorGistrová, Tereza
dc.date.accessioned2021-08-03T09:19:33Z
dc.date.available2021-08-03T09:19:33Z
dc.date.issued2021
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/128236
dc.description.abstractTato bakalářská práce se zabývá modifikací známého inhibitoru KYT-36 proteázy gingipain (Kgp) bakterie Porphyromonas gingivalis.1 Navrhovaná modifikace oligoethylenglykolovou spojkou na vybraném místě umožní využití derivátu při přípravě iBodies.2 Jedná se o funkční makromolekuly na bázi polymerního nosiče, které mohou nahrazovat protilátky v biochemických experimentech pro studium enzymů. Ústředním tématem práce je naplánování efektivní syntetické strategie a její provedení. Součástí práce je analýza krystalové struktury enzymu Kgp s inhibitorem KYT-36 (PDB ID: 6I9A),3 jež umožnila výběr vhodného místa napojení spojky. Vybraný fragment byl doplněn o adekvátní funkční skupinu, díky čemuž mohl být inhibitor opatřen spojkou. Návrh spojky zohledňuje požadavky pro použití v rámci iBodies. Mezi tyto vlastnosti patří například vhodné zakončení spojky zajišťující připojení k polymernímu nosiči. Na základě retrosyntetické analýzy byla navržena strategie syntézy skeletu inhibitoru založená na Passeriniho reakci. Klíčová slova: Porphyromonas gingivalis, gingipain, inhibitor, KYT-36, iBodies, Passerinics_CZ
dc.description.abstractThis bachelor thesis deals with modification of known inhibitor KYT-36 specific for the Porphyromonas gingivalis protease called gingipain (Kgp).1 Proposed modification with an oligoethylenglycole linker in suitable position will enable the use of the derivative in the iBodies concept.2 These polyfunctional macromolecules based on a polymer backbone are capable of replacing antibodies in biochemical experiments in the study of enzymes. The main aim of the thesis is to propose and perform an effective synthetic strategy. This thesis includes an analysis of a crystal structure of enzyme Kgp with the inhibitor KYT-36 (PDB ID: 6I9A).3 The analysis enabled a choice of an appropriate modification site. A suitable functional group was added to the selected fragment allowing attachment of the linker. The linker's design was based on requirements for the intended use within the iBodies concept. One of them being a suitable functional group at the end of the chain ensuring an effortless conjugation with polymer backbone. Based on a retrosynthetic analysis, a synthetic strategy of the inhibitor core was proposed. This strategy builds upon the Passerini reaction. Key words: Porphyromonas gingivalis, gingipain, inhibitor, KYT-36, iBodies, Passerinien_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.titlePříprava, syntéza a aktivita nových inhibitorů cysteinových proteáz z Porphyromonas gingivaliscs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2021
dcterms.dateAccepted2021-07-08
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId231258
dc.title.translatedPreparation, synthesis and activity of new inhibitors of cystein proteases from Porphyromonas gingivalisen_US
dc.contributor.refereeRýček, Lukáš
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineChemiecs_CZ
thesis.degree.disciplineChemistryen_US
thesis.degree.programChemistryen_US
thesis.degree.programChemiecs_CZ
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csChemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enChemistryen_US
uk.degree-program.csChemiecs_CZ
uk.degree-program.enChemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csTato bakalářská práce se zabývá modifikací známého inhibitoru KYT-36 proteázy gingipain (Kgp) bakterie Porphyromonas gingivalis.1 Navrhovaná modifikace oligoethylenglykolovou spojkou na vybraném místě umožní využití derivátu při přípravě iBodies.2 Jedná se o funkční makromolekuly na bázi polymerního nosiče, které mohou nahrazovat protilátky v biochemických experimentech pro studium enzymů. Ústředním tématem práce je naplánování efektivní syntetické strategie a její provedení. Součástí práce je analýza krystalové struktury enzymu Kgp s inhibitorem KYT-36 (PDB ID: 6I9A),3 jež umožnila výběr vhodného místa napojení spojky. Vybraný fragment byl doplněn o adekvátní funkční skupinu, díky čemuž mohl být inhibitor opatřen spojkou. Návrh spojky zohledňuje požadavky pro použití v rámci iBodies. Mezi tyto vlastnosti patří například vhodné zakončení spojky zajišťující připojení k polymernímu nosiči. Na základě retrosyntetické analýzy byla navržena strategie syntézy skeletu inhibitoru založená na Passeriniho reakci. Klíčová slova: Porphyromonas gingivalis, gingipain, inhibitor, KYT-36, iBodies, Passerinics_CZ
uk.abstract.enThis bachelor thesis deals with modification of known inhibitor KYT-36 specific for the Porphyromonas gingivalis protease called gingipain (Kgp).1 Proposed modification with an oligoethylenglycole linker in suitable position will enable the use of the derivative in the iBodies concept.2 These polyfunctional macromolecules based on a polymer backbone are capable of replacing antibodies in biochemical experiments in the study of enzymes. The main aim of the thesis is to propose and perform an effective synthetic strategy. This thesis includes an analysis of a crystal structure of enzyme Kgp with the inhibitor KYT-36 (PDB ID: 6I9A).3 The analysis enabled a choice of an appropriate modification site. A suitable functional group was added to the selected fragment allowing attachment of the linker. The linker's design was based on requirements for the intended use within the iBodies concept. One of them being a suitable functional group at the end of the chain ensuring an effortless conjugation with polymer backbone. Based on a retrosynthetic analysis, a synthetic strategy of the inhibitor core was proposed. This strategy builds upon the Passerini reaction. Key words: Porphyromonas gingivalis, gingipain, inhibitor, KYT-36, iBodies, Passerinien_US
uk.file-availabilityN
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ
dc.date.embargoEndDate08-07-2023
uk.embargo.reasonochrana duševního vlastnictví, zejména ochrana vynálezů či technických řešenícs
uk.embargo.reasonprotection of intellectual property, particularly protection of inventions or technical solutionsen
uk.thesis.defenceStatusO


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV