Zobrazit minimální záznam

Vliv kompozice mimodoménových regionů na aktivitu vícedoménových protein kinás
dc.contributor.advisorVondrášek, Jiří
dc.creatorHamalčík, Jan
dc.date.accessioned2020-11-05T10:51:52Z
dc.date.available2020-11-05T10:51:52Z
dc.date.issued2020
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/123074
dc.description.abstractKinases are among the most studied proteins, as they are important in many cellular processes. Today's research shows that their activity is not only dependent on the composition of the domains, but on the non-domain regions as well. This thesis tried to comprehend the influence of the link- ers' composition on the function of multi-domain protein kinases in general. This was done by clustering human two-domain protein kinases with one protein kinase domain by the averaged physicochemical attributes of their inter-domain regions. The uniqueness of Gene Ontology terms and Enzyme Commission numbers within these clusters of proteins with different archi- tectures was then investigated. However, due to multiple missteps, no such influence has been witnessed. 1en_US
dc.description.abstractKinásy jsou jedny z nejvíce studovaných proteinů, neboť hrají důleži- tou roli v mnohých buněčných procesech. Aktuální výzkum prokazuje, že jejich aktivita není závislá pouze na komposici domén, nýbrž taktéž na ne- doménových regionech. Tato bakalářská práce si dala za cíl obecně porozumět vlivu složení linkerů na funkci vícedoménových protein kinás. Dvoudoménové lidské protein kinásy s jedinou kinásovou doménou byly zklastrovány dle zprůměrovaných fysikálně chemických vlastností mezidoménových oblastí, načež se zkoumala unikátnost Gene Ontology a Enzyme Commission pojmů v rámci nalezených klastrů složených z proteinů různých architektur. Ovšem vzhledem k víceru nedostatkům, žádný takový vliv nebyl pozorován. 1cs_CZ
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectprotein domainsen_US
dc.subjectmutidomains proteinsen_US
dc.subjectprotein functionen_US
dc.subjectnon-domain regionsen_US
dc.subjectprotein kinasesen_US
dc.subjectproteinové doménycs_CZ
dc.subjectmultidoménové proteinycs_CZ
dc.subjectfunkce proteinucs_CZ
dc.subjectmimodoménové úsekycs_CZ
dc.subjectprotein kinázycs_CZ
dc.titleThe influence of non-domain regions' composition on the activity of multi-domain protein kinasesen_US
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2020
dcterms.dateAccepted2020-09-15
dc.description.departmentKatedra buněčné biologiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Cell Biologyen_US
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId220452
dc.title.translatedVliv kompozice mimodoménových regionů na aktivitu vícedoménových protein kináscs_CZ
dc.contributor.refereeNovotný, Marian
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBioinformatikacs_CZ
thesis.degree.disciplineBioinformaticsen_US
thesis.degree.programBioinformaticsen_US
thesis.degree.programBioinformatikacs_CZ
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra buněčné biologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Cell Biologyen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBioinformatikacs_CZ
uk.degree-discipline.enBioinformaticsen_US
uk.degree-program.csBioinformatikacs_CZ
uk.degree-program.enBioinformaticsen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csKinásy jsou jedny z nejvíce studovaných proteinů, neboť hrají důleži- tou roli v mnohých buněčných procesech. Aktuální výzkum prokazuje, že jejich aktivita není závislá pouze na komposici domén, nýbrž taktéž na ne- doménových regionech. Tato bakalářská práce si dala za cíl obecně porozumět vlivu složení linkerů na funkci vícedoménových protein kinás. Dvoudoménové lidské protein kinásy s jedinou kinásovou doménou byly zklastrovány dle zprůměrovaných fysikálně chemických vlastností mezidoménových oblastí, načež se zkoumala unikátnost Gene Ontology a Enzyme Commission pojmů v rámci nalezených klastrů složených z proteinů různých architektur. Ovšem vzhledem k víceru nedostatkům, žádný takový vliv nebyl pozorován. 1cs_CZ
uk.abstract.enKinases are among the most studied proteins, as they are important in many cellular processes. Today's research shows that their activity is not only dependent on the composition of the domains, but on the non-domain regions as well. This thesis tried to comprehend the influence of the link- ers' composition on the function of multi-domain protein kinases in general. This was done by clustering human two-domain protein kinases with one protein kinase domain by the averaged physicochemical attributes of their inter-domain regions. The uniqueness of Gene Ontology terms and Enzyme Commission numbers within these clusters of proteins with different archi- tectures was then investigated. However, due to multiple missteps, no such influence has been witnessed. 1en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra buněčné biologiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v následujících sbírkách

Zobrazit minimální záznam


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV