Interaction between hydrogenosomes and endoplasmic reticulum in Trichomonas vaginalis

Abstract

ERMES je proteinový komplex spojující endoplasmatické retikulum a mitochondrie. Tento komplex se obvykle skládá ze čtyř proteinů - Mmm1, Mmm2 (Mdm34), Mdm10 a Mdm12. Poprvé byl komplex ERMES objeven u organismu Saccharomyces cerevisiae, v němž byl také dobře prozkoumán. ERMES zprostředkovává přenos lipidů, podílí se na distribuci a morfologii mitochondria a hraje významnou roli v udržování homeostázy buňky. U lidského parazita urogenitálního traktu Trichomonas vaginalis byla přítomnost komplexu ERMES predikována na základě in silico analýzy, která ukázala na tři velmi divergentní homology Mmm1, Mmm2 a Mdm12. Cílem této práce je přinést důkazy, zda se opravdu jedná o subjednotky ERMES, jaká je jejich buněčná lokalizace, zda spolu vzájemně interagují a pokusit se zjisit s jakými dalšími proteiny jsou ve vazbě.

Endoplasmic reticulum-mitochondria encounter structure (ERMES) is a protein complex tethering ER and mitochondria. ERMES consists of four core subunits - Mmm1, Mmm2 (Mdm34), Mdm10 and Mdm12. It was first discovered in Saccharomyces cerevisiae and most functional information is based on studies of this organism. ERMES affects mitochondrial distribution and morphology, participates in lipid trafficking and is important for homeostasis of the cell. In Trichomonas vaginalis, the human urogenital parasite, three genes for putative, highly divergent components of ERMES complex were predicted. However, the cell localization of these proteins and their function is unknown. This thesis is focused on investigation of ERMES components in T. vaginalis, their cellular localization, interactions between components and identification of their possible interacting partners.