Zobrazit minimální záznam

Charakterizace interakce proteinu DDI2 pomocí NMR spektroskopie
dc.contributor.advisorGrantz Šašková, Klára
dc.creatorStaníček, Jakub
dc.date.accessioned2022-09-05T06:30:13Z
dc.date.available2022-09-05T06:30:13Z
dc.date.issued2019
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/109015
dc.description.abstractHuman DDI2 protein is a dimeric aspartic protease that has been recently found to play an important role in DNA damage repair and transcriptional regulation of the proteasome expression. Current insights into the mechanistic details of both functions are still quite limited. We have previously identified the human RAD23B protein to interact with the DDI2 protein. RAD23B also functions in DNA damage repair as part of the XPC complex that stimulates the nucleotide excision repair activity. Moreover, RAD23B participates as an adaptor protein in the process of protein degradation. Therefore, the interaction of DDI2 and RAD23B might have important implications for both known functions of DDI2. This work describes the DDI2 and RAD23B interaction on the structural level. Recombinant protein variants of both DDI2 and RAD23B proteins were prepared and the interaction was mapped by the affinity pull-down assay. Protein NMR titrations were further used to explore the interaction. Key words: ubiquitin-proteasome system, DNA damage repair, proteasome expression regulation, aspartyl protease, DDI2, NMRen_US
dc.description.abstractLidský protein DDI2 je dimerní aspartátová proteasa, o které bylo nedávno zjištěno, že hraje důležitou roli při opravě poškození DNA a transkripční regulaci proteasomální exprese. Současné poznatky o molekulárních mechanismech obou funkcí jsou však stále poměrně omezené. Již dříve jsme identifikovali lidský protein RAD23B jako interaktant DDI2. RAD23B také funguje při opravě poškození DNA jako součást komplexu XPC, který stimuluje aktivitu opravy excize nukleotidů. Navíc se RAD23B účastní jako adaptorový protein v procesu degradace proteinů. Interakce DDI2 a RAD23B proto může mít důležité důsledky pro obě známé funkce DDI2. Tato práce popisuje interakci DDI2 a RAD23B na strukturální úrovni. Byly připraveny rekombinantní proteinové varianty DDI2 a RAD23B a interakce byla zmapována pomocí afinitní purifikace. K prozkoumání interakce byly dále použity NMR titrace. Klíčová slova: ubikvitin-proteasomální systém, oprava poškození DNA, regulace exprese proteasomu, aspartátová proteasa, DDI2, NMR (In Czech)cs_CZ
dc.languageEnglishcs_CZ
dc.language.isoen_US
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectubiquitin-proteasome pathwayen_US
dc.subjectubiquitinen_US
dc.subjectinteractomeen_US
dc.subjectDNA damageen_US
dc.subjectubikvitin-proteasomový systémcs_CZ
dc.subjectubikvitincs_CZ
dc.subjectinterakční partneři,poškození DNAcs_CZ
dc.titleCharacterizing DDI2 protein interaction by solution NMRen_US
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2019
dcterms.dateAccepted2019-09-05
dc.description.departmentDepartment of Physical and Macromolecular Chemistryen_US
dc.description.departmentKatedra fyzikální a makromol. chemiecs_CZ
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.identifier.repId183766
dc.title.translatedCharakterizace interakce proteinu DDI2 pomocí NMR spektroskopiecs_CZ
dc.contributor.refereeObšil, Tomáš
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelnavazující magisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineBiofyzikální chemiecs_CZ
thesis.degree.disciplineBiophysical Chemistryen_US
thesis.degree.programChemistryen_US
thesis.degree.programChemiecs_CZ
uk.thesis.typediplomová prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra fyzikální a makromol. chemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Physical and Macromolecular Chemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csBiofyzikální chemiecs_CZ
uk.degree-discipline.enBiophysical Chemistryen_US
uk.degree-program.csChemiecs_CZ
uk.degree-program.enChemistryen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csLidský protein DDI2 je dimerní aspartátová proteasa, o které bylo nedávno zjištěno, že hraje důležitou roli při opravě poškození DNA a transkripční regulaci proteasomální exprese. Současné poznatky o molekulárních mechanismech obou funkcí jsou však stále poměrně omezené. Již dříve jsme identifikovali lidský protein RAD23B jako interaktant DDI2. RAD23B také funguje při opravě poškození DNA jako součást komplexu XPC, který stimuluje aktivitu opravy excize nukleotidů. Navíc se RAD23B účastní jako adaptorový protein v procesu degradace proteinů. Interakce DDI2 a RAD23B proto může mít důležité důsledky pro obě známé funkce DDI2. Tato práce popisuje interakci DDI2 a RAD23B na strukturální úrovni. Byly připraveny rekombinantní proteinové varianty DDI2 a RAD23B a interakce byla zmapována pomocí afinitní purifikace. K prozkoumání interakce byly dále použity NMR titrace. Klíčová slova: ubikvitin-proteasomální systém, oprava poškození DNA, regulace exprese proteasomu, aspartátová proteasa, DDI2, NMR (In Czech)cs_CZ
uk.abstract.enHuman DDI2 protein is a dimeric aspartic protease that has been recently found to play an important role in DNA damage repair and transcriptional regulation of the proteasome expression. Current insights into the mechanistic details of both functions are still quite limited. We have previously identified the human RAD23B protein to interact with the DDI2 protein. RAD23B also functions in DNA damage repair as part of the XPC complex that stimulates the nucleotide excision repair activity. Moreover, RAD23B participates as an adaptor protein in the process of protein degradation. Therefore, the interaction of DDI2 and RAD23B might have important implications for both known functions of DDI2. This work describes the DDI2 and RAD23B interaction on the structural level. Recombinant protein variants of both DDI2 and RAD23B proteins were prepared and the interaction was mapped by the affinity pull-down assay. Protein NMR titrations were further used to explore the interaction. Key words: ubiquitin-proteasome system, DNA damage repair, proteasome expression regulation, aspartyl protease, DDI2, NMRen_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra fyzikální a makromol. chemiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusO
dc.identifier.lisID990022927650106986


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v následujících sbírkách

Zobrazit minimální záznam


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV