Show simple item record

Study of protein-protein interaction of DHRS7 enzyme by pull-down assay
dc.contributor.advisorNovotná, Eva
dc.creatorHermanová, Kateřina
dc.date.accessioned2021-03-24T21:21:21Z
dc.date.available2021-03-24T21:21:21Z
dc.date.issued2019
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/107480
dc.description.abstractUniverzita Karlova Farmaceutická fakulta v Hradci Králové Katedra biochemických věd Kandidát: Kateřina Káchová Školitel: RNDr. Eva Novotná, Ph.D. Název diplomové práce: Studium interakcí enzymu DHRS7 s proteiny metodou pull-down Dehydrogenáza/reduktáza nadrodiny SDR 7 (DHRS7) patří mezi méně probádané enzymy této nadrodiny. Bylo prokázáno, že se tento enzym in vitro zapojuje do redukčního metabolismu celé řady sloučenin, jako například steroidů, retinoidů a xenobiotik. V poslední době se také objevují výsledky poukazující na možnou roli tohoto enzymu v patogenezi nádoru prostaty či jiných onemocnění. Proto by bylo vhodné tento enzym podrobněji charakterizovat s cílem objasnit jeho pato/fyziologickou funkci v organismu. Jelikož se v poslední době poukazuje na důležitost protein-protein interakcí pro funkci proteinů, bylo cílem této práce popsat interakční partnery enzymu DHRS7 a tím přispět k prohloubení znalostí o tomto enzymu. K tomu byla použita in vitro metoda pull-down. V prvním kroku byl enzym DHRS7 (návnadový protein) imobilizován na vhodný nosič (magnetické partikule His Mag Sepharose Ni a nemagnetické Protino Ni-IDA partikule). Poté byl nosič s DHRS7 enzymem inkubován s lyzátem buněk Hep G2, zdrojem možných interakčních partnerů. SDS-PAGE elektroforéza vzorků po eluci obsahovala několik...cs_CZ
dc.description.abstractCharles University Faculty of Pharmacy in Hradec Kralove Department of Biochemical Sciences Candidate: Kateřina Káchová Supervisor: RNDr. Eva Novotná, Ph.D. Title of diploma thesis: Study of protein-protein interaction of DHRS7 enzyme by pull-down assay Dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7 (DHRS7) is one of the less studied enzymes of SDR superfamily. It has been proven that this enzyme is in vitro involved in reductive metabolism of various compounds, such as steroids, retinoids and xenobiotics. Recently results pointing out to possible role of this enzyme in the pathogenesis of prostate cancer or other diseases has been published. It would be suitable to better characterize this enzyme to clarifying its patho/physiological role in the organism. Because protein-protein interactions seem to be important for the function of proteins, the aim of this study was to identify interaction partners of the DHRS7, and thus contribute to the improvement of understanding of this enzyme. For our experiments, pull-down assay, in vitro method was utilized. The first step was immobilization of DHRS7 enzyme (bait protein) to suitable carrier (His Mag Sepharose Ni particles and nonmagnetic Protino Ni-IDA particles). Subsequently, the carrier with immobilized DHRS7 was incubated with the lysate of Hep G2...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Farmaceutická fakulta v Hradci Královécs_CZ
dc.titleStudium interakcí enzymu DHRS7 s proteiny metodou pull-downcs_CZ
dc.typerigorózní prácecs_CZ
dcterms.created2019
dcterms.dateAccepted2019-06-17
dc.description.departmentDepartment of Biochemical Sciencesen_US
dc.description.departmentKatedra biochemických vědcs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Pharmacy in Hradec Královéen_US
dc.description.facultyFarmaceutická fakulta v Hradci Královécs_CZ
dc.identifier.repId211168
dc.title.translatedStudy of protein-protein interaction of DHRS7 enzyme by pull-down assayen_US
dc.contributor.refereeMatoušková, Petra
dc.identifier.aleph002283184
thesis.degree.namePharmDr.
thesis.degree.levelrigorózní řízenícs_CZ
thesis.degree.disciplineFarmaciecs_CZ
thesis.degree.disciplinePharmacyen_US
thesis.degree.programPharmacyen_US
thesis.degree.programFarmaciecs_CZ
uk.thesis.typerigorózní prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csFarmaceutická fakulta v Hradci Králové::Katedra biochemických vědcs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Pharmacy in Hradec Králové::Department of Biochemical Sciencesen_US
uk.faculty-name.csFarmaceutická fakulta v Hradci Královécs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Pharmacy in Hradec Královéen_US
uk.faculty-abbr.csFaFcs_CZ
uk.degree-discipline.csFarmaciecs_CZ
uk.degree-discipline.enPharmacyen_US
uk.degree-program.csFarmaciecs_CZ
uk.degree-program.enPharmacyen_US
thesis.grade.csProspěl/acs_CZ
thesis.grade.enPassen_US
uk.abstract.csUniverzita Karlova Farmaceutická fakulta v Hradci Králové Katedra biochemických věd Kandidát: Kateřina Káchová Školitel: RNDr. Eva Novotná, Ph.D. Název diplomové práce: Studium interakcí enzymu DHRS7 s proteiny metodou pull-down Dehydrogenáza/reduktáza nadrodiny SDR 7 (DHRS7) patří mezi méně probádané enzymy této nadrodiny. Bylo prokázáno, že se tento enzym in vitro zapojuje do redukčního metabolismu celé řady sloučenin, jako například steroidů, retinoidů a xenobiotik. V poslední době se také objevují výsledky poukazující na možnou roli tohoto enzymu v patogenezi nádoru prostaty či jiných onemocnění. Proto by bylo vhodné tento enzym podrobněji charakterizovat s cílem objasnit jeho pato/fyziologickou funkci v organismu. Jelikož se v poslední době poukazuje na důležitost protein-protein interakcí pro funkci proteinů, bylo cílem této práce popsat interakční partnery enzymu DHRS7 a tím přispět k prohloubení znalostí o tomto enzymu. K tomu byla použita in vitro metoda pull-down. V prvním kroku byl enzym DHRS7 (návnadový protein) imobilizován na vhodný nosič (magnetické partikule His Mag Sepharose Ni a nemagnetické Protino Ni-IDA partikule). Poté byl nosič s DHRS7 enzymem inkubován s lyzátem buněk Hep G2, zdrojem možných interakčních partnerů. SDS-PAGE elektroforéza vzorků po eluci obsahovala několik...cs_CZ
uk.abstract.enCharles University Faculty of Pharmacy in Hradec Kralove Department of Biochemical Sciences Candidate: Kateřina Káchová Supervisor: RNDr. Eva Novotná, Ph.D. Title of diploma thesis: Study of protein-protein interaction of DHRS7 enzyme by pull-down assay Dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7 (DHRS7) is one of the less studied enzymes of SDR superfamily. It has been proven that this enzyme is in vitro involved in reductive metabolism of various compounds, such as steroids, retinoids and xenobiotics. Recently results pointing out to possible role of this enzyme in the pathogenesis of prostate cancer or other diseases has been published. It would be suitable to better characterize this enzyme to clarifying its patho/physiological role in the organism. Because protein-protein interactions seem to be important for the function of proteins, the aim of this study was to identify interaction partners of the DHRS7, and thus contribute to the improvement of understanding of this enzyme. For our experiments, pull-down assay, in vitro method was utilized. The first step was immobilization of DHRS7 enzyme (bait protein) to suitable carrier (His Mag Sepharose Ni particles and nonmagnetic Protino Ni-IDA particles). Subsequently, the carrier with immobilized DHRS7 was incubated with the lysate of Hep G2...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Farmaceutická fakulta v Hradci Králové, Katedra biochemických vědcs_CZ
thesis.grade.codeP
dc.contributor.consultantZemanová, Lucie
uk.publication-placeHradec Královécs_CZ
uk.thesis.defenceStatusO


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV