Show simple item record

Lectins-biological activity
dc.contributor.advisorJahodář, Luděk
dc.creatorBoboňková, Lívia
dc.date.accessioned2017-04-04T11:07:26Z
dc.date.available2017-04-04T11:07:26Z
dc.date.issued2007
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/10694
dc.description.abstractLívia Boboňková: Lektíny-biologická aktivita, Diplomová práca, Univerzita Karlova, 2007 Lektíny viažu mono- a oligosacharidy revezibilne a s vysokou špecifitou, ale nevykazujú katalytickú aktivitu. Na rozdiel od protilátok nie sú produktom imunitnej reakcie organizmu. Každá molekula lektínu obsahuje typicky dve alebo viac väzbových miest pre monosacharidy, lektíny sú teda di- alebo polyvalentné. Nielenže viažu sacharidy na povrchu buniek, ale taktiež medzi nimi tvoria skrížené väzby. Lektíny majú schopnosť aglutinovať erytrocyty a precipitovať polysacharidy. Oba deje sú inhibované sacharidmi pre ktoré sú dané lektíny špecifické. V živočíšnej ríši majú lektíny bohaté zastúpenie, od vírusov cez baktérie až po rastliny a živočíchy. Z rastlinných lektínov je najpodrobnejšie študovaná a tiež najviac zastúpená čeľaď bôbovitých (Fabaceae), v ktorej bolo popísaných viac než 100 lektínov, prevažne izolovaných zo semien rastlín. Napriek značnému rozšíreniu rastlinných lektínov je ich skutočná fyziologická úloha nejasná. Niektoré sú výrazne toxické, obzvlášť proteíny inaktivujúce ribozómy, typ II (RIPs II). Patrí sem abrín, ricín, viskumín, modeksín a volkensín. Lektíny majú široké využitie vo výskume, najmä pri detekcii, identifikácii, či výskume fyziologických úloh sacharidov. V porovnaní s rozsiahlym...cs_CZ
dc.description.abstractLívia Boboňková: Lectins-biological activity, Diploma Thesis, Charles University, 2007 Lectins bind mono- and oligosaccharides reversibly and with high specifity, but are devoid of catalytic activity, and in contrast to antibodies, are not products of immune response. Each lectin molecule contains typically two or more carbohydrate-combining sites, lectins are di- or polyvalent. Therefore, when they react with cells, for example erythrocytes, they will not only combine with the sugars on their surfaces, but will also cause cross-linking of the cells. Lectins agglutinate erythrocytes and precipitate polysaccharides. Both reactions are inhibited by the sugar ligands for which the lectins are specific. Lectins can be found in all kingdoms of life ranging from viruses through bacteria and plants to animals. The largest and most thoroughly studied family of the simple lectins is that of Fabaceae, of which close to 100 members have been characterized, almost all isolated from seeds of the plants. Despite their abundance in plants, their true physiological functions are not clearly defined. Some of them are highly toxic, especially type II ribosome inactivating proteins (RIPs II). Abrin, ricin, viscumin, modeccin and volkensin belong to this group. Lectins are widely employed in research for diverse...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Farmaceutická fakulta v Hradci Královécs_CZ
dc.titleLektiny - biologická aktivitacs_CZ
dc.typediplomová prácecs_CZ
dcterms.created2007
dcterms.dateAccepted2007-06-04
dc.description.departmentKatedra farmaceutické botaniky a ekologiecs_CZ
dc.description.departmentDepartment of Pharmaceutical Botany and Ecologyen_US
dc.description.facultyFaculty of Pharmacy in Hradec Královéen_US
dc.description.facultyFarmaceutická fakulta v Hradci Královécs_CZ
dc.identifier.repId17762
dc.title.translatedLectins-biological activityen_US
dc.contributor.refereeSpilková, Jiřina
dc.identifier.aleph000827440
thesis.degree.nameMgr.
thesis.degree.levelmagisterskécs_CZ
thesis.degree.disciplineFarmaciecs_CZ
thesis.degree.disciplinePharmacyen_US
thesis.degree.programPharmacyen_US
thesis.degree.programFarmaciecs_CZ
uk.thesis.typediplomová prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csFarmaceutická fakulta v Hradci Králové::Katedra farmaceutické botaniky a ekologiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Pharmacy in Hradec Králové::Department of Pharmaceutical Botany and Ecologyen_US
uk.faculty-name.csFarmaceutická fakulta v Hradci Královécs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Pharmacy in Hradec Královéen_US
uk.faculty-abbr.csFaFcs_CZ
uk.degree-discipline.csFarmaciecs_CZ
uk.degree-discipline.enPharmacyen_US
uk.degree-program.csFarmaciecs_CZ
uk.degree-program.enPharmacyen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csLívia Boboňková: Lektíny-biologická aktivita, Diplomová práca, Univerzita Karlova, 2007 Lektíny viažu mono- a oligosacharidy revezibilne a s vysokou špecifitou, ale nevykazujú katalytickú aktivitu. Na rozdiel od protilátok nie sú produktom imunitnej reakcie organizmu. Každá molekula lektínu obsahuje typicky dve alebo viac väzbových miest pre monosacharidy, lektíny sú teda di- alebo polyvalentné. Nielenže viažu sacharidy na povrchu buniek, ale taktiež medzi nimi tvoria skrížené väzby. Lektíny majú schopnosť aglutinovať erytrocyty a precipitovať polysacharidy. Oba deje sú inhibované sacharidmi pre ktoré sú dané lektíny špecifické. V živočíšnej ríši majú lektíny bohaté zastúpenie, od vírusov cez baktérie až po rastliny a živočíchy. Z rastlinných lektínov je najpodrobnejšie študovaná a tiež najviac zastúpená čeľaď bôbovitých (Fabaceae), v ktorej bolo popísaných viac než 100 lektínov, prevažne izolovaných zo semien rastlín. Napriek značnému rozšíreniu rastlinných lektínov je ich skutočná fyziologická úloha nejasná. Niektoré sú výrazne toxické, obzvlášť proteíny inaktivujúce ribozómy, typ II (RIPs II). Patrí sem abrín, ricín, viskumín, modeksín a volkensín. Lektíny majú široké využitie vo výskume, najmä pri detekcii, identifikácii, či výskume fyziologických úloh sacharidov. V porovnaní s rozsiahlym...cs_CZ
uk.abstract.enLívia Boboňková: Lectins-biological activity, Diploma Thesis, Charles University, 2007 Lectins bind mono- and oligosaccharides reversibly and with high specifity, but are devoid of catalytic activity, and in contrast to antibodies, are not products of immune response. Each lectin molecule contains typically two or more carbohydrate-combining sites, lectins are di- or polyvalent. Therefore, when they react with cells, for example erythrocytes, they will not only combine with the sugars on their surfaces, but will also cause cross-linking of the cells. Lectins agglutinate erythrocytes and precipitate polysaccharides. Both reactions are inhibited by the sugar ligands for which the lectins are specific. Lectins can be found in all kingdoms of life ranging from viruses through bacteria and plants to animals. The largest and most thoroughly studied family of the simple lectins is that of Fabaceae, of which close to 100 members have been characterized, almost all isolated from seeds of the plants. Despite their abundance in plants, their true physiological functions are not clearly defined. Some of them are highly toxic, especially type II ribosome inactivating proteins (RIPs II). Abrin, ricin, viscumin, modeccin and volkensin belong to this group. Lectins are widely employed in research for diverse...en_US
uk.publication.placeHradec Královécs_CZ
uk.grantorUniverzita Karlova, Farmaceutická fakulta v Hradci Králové, Katedra farmaceutické botaniky a ekologiecs_CZ
dc.identifier.lisID990008274400106986


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2017 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV